химический каталог




Органическая химия

Автор И.И.Грандберг

(4-я стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидроли-зуют «якорную» сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы:

Смола—СН.О—СО—CHR—NH ... СО—CHR'NH,

2 СН3СООН

? Смола—СН2ОН + HOOCCHRNH ... COCHR'NH2

полипептид

Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс. Поэтому, хотя ' вышеупомянутые белки инсулин (51 аминокислота) и рибо-,, ну к л еа за (124 аминокислоты) были синтезированы классическими методами, метод Мерифильда позволяет значительно* сократить затраты труда и времени на синтез белков. Так, ри-, j бонуклеаза была синтезирована Мерифильдом в 1968 г. менее i чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных] реакций.

506

9. Строение белковых молекул

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но также и с тем способом, которым эти полипептидные цепи ориентируются в специфические, зачастую метастабильные конформации с различной степенью гидратации. В связи с этой метастабильностью хорошо известны изменения, быстро и необратимо происходящие при нагревании яичного белка. Они служат наглядным примером реакций, происходящих при денатурации.

Значительное внимание уделялось исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. В 1952 г. Л. Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является а-спираль. Пептидные цепи «-спирали свернуты таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными тремя-че-тырьмя аминокислотными фрагментами (рис. 84). Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 0,55 нм. На один виток а-спи-рали приходится около 3,6 остатка аминокислот. Боковые цепи аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых аминокислот, могут существенно деформировать нормальную а-спираль и вызвать изгиб цепи. Наиболее существенно в этом отношении влияние пролина и оксипролина.

Вторичную структуру а-спирали имеют, например, миозин и а-кератин. Ряд белков (фиброин, (3-кератин), состоящих в основном из небольших молекул аминокислот, образуют другую компактную вторичную структуру, называемую «сложенный лист».

507

В структуре любого белка имеется, таким образом, несколько степеней усложнения. Первичная структура белка представляет собой специфическую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура определяется способом, которым скручена цепь; в частности, последняя может образовывать сс-спираль. Наконец, третичная структура — это способ, которым свернутая в спираль цепь (цепи) изогнута и гидратирована в природном (нативном) белке. Для молекул белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей, рассматривают и так называемые четвертичные структуры, определяющие тип взаимодействия между отдельными цепями.

На рис. 85 схематично изображена структура цепи (3-гемогло-бина. Черные точки изображают отдельные аминокислоты (их 146), связанные в цепь. Последовательность этих аминокислот образует первичную структуру этого фрагмента белковой молекулы. Конформация цепи в трехмерном пространстве, изображенная фигурой, похожей на свернутую змею, отражает третичную структуру цепи. Внутри обведенной фигуры цепь аминокислот имеет форму а-спирали, что определяет вторичную структуру фрагмента Р-гемоглобина. Квадрат со штриховкой обозначает гем с атомом железа. Молекула самого гемоглобина, находящегося в красных кровяных тельцах, состоит из четырех цепей: двух р-ге-' моглобина и двух а-гемоглобина. Совокупность этих четырех цепей определяет четвертичную структуру гемоглобина.

Первичная структура белков устанавливается методами химической деструкции, в основном методом ступенчатого гидролиза или ферментативной деструкции с помощью различных «протеаз». Используя набор различных «протеаз», селективно гидролизующих связи между конкретными аминокислотами, изменяя условия ферментативного и химического гидролиза (время, температуру и рН), можно получать различные осколки, на основании которых создается представление об исходной белковой молекуле. Очень важную роль в определении первичной структуры белков сыграли методы определения концевых групп.

C-Концевые аминокислоты (аминокислоты со свободной СООН-группой) определяют, используя фермент карбоксипеп508

тидазу, которая селективно отщепляет эту аминокислоту от молекулы полипептида или белка. После ее идентификации операцию повторяют до определения всей последовательности аминокислот.

Метод Эдмана, разработанный для N-концевых аминокислот (аминокислот со свободной NH2-rpynnoft), основан на реакции полипептидов или белков с фенилизотиоцианатом, образующим фенилтиомочевину по концевой NH2-rpynne. При последующем гидролиае

страница 143
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193

Скачать книгу "Органическая химия" (15.9Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
плитка керамическая тюльпан арко
Выгодное предложение в КНС Нева на сервер Dell PowerEdge R430 - в кредит не выходя из дома в Санкт-Петербруге, Пскове, Мурманске и других городах северо-запада России!
аренда плазменный панелей в москве
хорошие курсы закройщика одежды

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(06.12.2016)