химический каталог




Органическая химия

Автор И.И.Грандберг

измов и обусловливают свойство этих выделений вытягиваться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе (подчелюстная железа — одна из слюнных желез), печени, железах желудка и кишечника. Другие гликопротеиды содержатся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т. д.

Исследованные представители гликопротеидов являются сочетанием белков с олиго- или полисахаридами.

Липопротеиды. При гидролизе липопротеиды распадаются на белок и растворимые в эфире жиры, лецитины и другие фосфатиды.

Ряд пептидов играет важную самостоятельную роль в существовании живых организмов.

Г

В 1955 г. Дю Виньо получил Нобелевскую премию за синтез циклических пептидных гормонов: окситоцина, регулирующего сокращение гладкой мускулатуры, и вазопрессина, регулирующего водный обмен: s—s H2NOC—Гли—Лей—Про—Цис—Асп—Гли—Илей—Тир—Цис—NH2 окситоцин S—S H2NOC—Гли—Apr—Про—Цис—Асп—Гли—Фен—Тир—Цис—NH2 ваэопрессив

502

503

СООН

Глутатион входит в активные центры ряда окислительно-восстановительных ферментов и содержится в тканях в свободном состоянии:

CH„SH

H2N—СН—СН2—СН2—CONH—СН—CONH—СН2СООН

у-глутамилцистеинилглицин (глутатион) ~*

8. Пептиды и пептидная связь

H2N—СН2

н.о

Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? Еще в 1891 г. А. Я. Данилевский высказал предположение, что это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа «голова — хвост»), например:

.-+jH:NHCH2COOH

ОН

» H2N—СН2—СО—NH—СН2—СООН

(пептидная связь)

Амидные связи этого типа называются пептидными связями, а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть пептидами (или полипептидами)1.

Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и в настоящее время окончательно подтверждена.

В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипеп-тиды, тетрапептиды и т. д. Характерную для пептидов группировку —СО—NH— называют пептидной.

Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу:

H2N—СН2—СО—NH—СН(СН3)—СООН глицилаланив (Н-гли-ала-ОН)

NH2—СН(СН3)—СО—NH—СН2—СО—NH—СН2—СООН аланилглипилглицин (Н-ала-гли-гли-ОН)

1 См.: Гросс Э.. Майенхофер И. Пептиды. Основные методы образования пептидной связи. М., Мир, 1983.

К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки — инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, ок-ситоцин и др.

Чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, например получить аланилглицин, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надежно закрывать амин-ную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи.

Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацили-рованием:

R—СОС1 + H„N—СН—СООН —-* R—СО—NH—СН—СООН

I "HC1 I

СН3 СН3

Карбоксильную группу для защиты превращают в сложно-эфирную:

H2N—СН2—СООН + HOR -^g H2N—СН2—COOR

Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных во-доотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этокси-ацетилен):

R—СО—NH—СН—СООН + HNHCH2—COOR —» CHS

> R—CO—NH—CH—CO—NH—CH2—COOR "H"™,

CH8

«? H,N—CH—CO—NH—СН,—COOH

I

CH3

Затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три- и тетрапептиды и т. д.

Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод потом получил название твердофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищенной аминогруппой присоединяется к твер504

505

(1)м«ГЛ

т.

дому носителю — ионообменной смоле, содержащей первоначально группы —СН2С1 (1-я стадия), с образованием так называемой якорной связи, которая обозначена жирной линией:

+HO0C - CHR" - NHCORY:HjO

Смола—СН2С1 + NaOOC—CHR—NHCOR'

» Смола—СН,0—С—CHR—NHCOR'

. Смола—CH,0—С—CHR—NH

? Смола—CH20—С—CHR—NHCO—CHR"—NHCOR'

»? Смола—CH20—С—CHR—NHCO—CHR"—NH, и т. д.

II

О

НВг

Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2-rpynny (2-я стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищенной аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную, группу

страница 142
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193

Скачать книгу "Органическая химия" (15.9Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
купить ранункулюсы
Рекомендуем фирму Ренесанс - московские лестницы сайт - продажа, доставка, монтаж.
кресло престиж 2
В магазине КНС Нева оперативка для ноутбука ddr3 - г. Санкт-Петербург, ул. Рузовская, д.11.

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(10.12.2016)