химический каталог




Практическая химия белка

Автор А.Дарбре

58—259 2-Нитро-5-тиосульфобензойная кислота

258—259

2-Нитро-5-тиоцианобензоЙная кислота 119—

121, 177—178 {J-Нитрофенилглиоксаль 261 Норлейцин 275, 288

Нуклеиновые кислоты 479, 481—482, 522

Обессоливание 48. 49, 75, 76, 209, 211, 213. 216, 248, 367, 503

Обесцвечивание гелей 19, 302—311

Объем жидкости между частицами 199

Объем пор, общий 199, 201

Объем элюирования 21—24

Озонолиз 114

Окрашивание гелей комплексами серебра 19, 302—311 кумасси голубым 19, 38, 47, 62, 226, 302— 311. 473

«Окрашивание» образцов в электронной

микроскопии 551—554 Оксазол 499 Оксазолидон 506 O^N-миграция 342, 481

Осаждение белков органическими растворителями 91 — — солями 226

-- трихлороуксусной кислотой 91, 169.

232. 246, 248—249, 294 «Отпечатков пальцев» метод 224, 231—235,

351, 360—363 Оттснение 554

ОФ-ВЭЖХ 197. 207—222, 237—239, 334, 338, 472—473

Очистка реагентов и растворителей 284, 376—378. 517—518

Папаин 158, 159, 227, 228 Паули реагент 270 Пепсин 158, 169, 346, 359 Пептидные связи, расщепление аминоэтилцистеин 154

аргинин 147, 148, 151—155, 388, 483-485,

493, 517, 518 Arg—Ala 150 Arg—Arg 150, 152, 153 Arg—Asp 150 Arg—Cys 150 Arg—Glv 150 Arg—His 150 Arg—He 154 Arg—Leu 154 Arg—Lvs 154 Arg—Pro 147, 154 Arg—Val 153, 154 аспарагин Asn—Ala 346

ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ

609

Asn-Gly 122, 346, 359, 481 Asn—Leu 346 Asn—Pro 346

аспарагиновая кислота 127, 149, 151, 228

Asp—His 511

Asp-Pro 16, 37, 93, 107, 230, 347, 511

ацилиминотиазолидин 121

валин

Val—He 92

Val—Lys 484

Val—Trp 253

гистидин 102, 113, 114, 118, 124, 126, 127

глицил—Trp 104 глутамин 359 Gin—Gly 122

глутаминовая кислота 151, 158, 171, 228

дегидроаланин 124—127

диоксоиндолилаланинлактон 103—107

изолейцин

Не—Не 92

Не—Тгр 253

лейцин 156

Leu—Pro 156

лизин 147, 152—155

Lys—Pro 147

метионин

Met—Cys—Lys 347 Met-Glu 347 -Met—Ser 98, 347—348 Met—Thr 98, 347—348

неспецифическое расщепление 93—94,

122-123. 126—127, 151, 155 пролнн 122. 155—156 Pro—Aec 154 Pro—He 157 Pro—Lys 154 Pro—Pro 155 Pro -Thr 156 серии 124, 127, 151 гиоцнаноаланин 120

тирозин 102, 112, 118, 124, 126—127, 156, 157

Tvr-His 485 Тут-Pro 156 iреонин 127

грчтофан 95, 100—115, 126—127, 157, 230,

347. 359

Trp -Pro 156

фснилаланин 157—159

Phe—Pro 157

Phe—Ser 347

Phe—Thr 347

цистсин 118, 119, 124, 177—178 цистин 118, 119, 124 Пептиды, элюирование 363

— картирование 223—240, 259, 351—364

— контроль чистоты 235, 353, 357

— окрашивание 363

— разделение 351—364; см. также Детектирование, методы, Нингидрин, Флуореск-амин

-- структура, предсказание 559—604 Пептиды С-концевые 61 оксиндолил 109

фосфорилированные 261; см. также Аргинин, Гомосерин, Лизин, Метионин, Тирозин, Цистеин, Цистин Периодат 260

Перметилирование 519—520 О-Пипалоилпептидогидроксамат 497—499 Пипеколиновая кислота 288 Пироглутаминовая кислота 72—73 , 95, 96,

213, 265, 452. 481, 525 S-Пиридилэтилсодсржащие белки 88, 93,

143

Пиридин 262, 284, 356, 363—364, 372, 376

Пиромеллитовая кислота 190 Плазма, очистка 288

Подготовка образца 213, 425—428, 471—474 Полиакриламидные гели 29

элюирование 39; см. также Электрофорез, ДСН-ПААГ Полиамидные пластинки 262, 359, 366—372,

504

Полибрен 417, 425, 428—429, 430, 458, 464, 476

Полистирольная смола 272, 337, 377, 379

и далее, 440, 442—443 Полификс D 244

Пролин 276, 278—280, 282, 471, 491, 499, 502„

506

Проназа 257

Постпролинспецифичная протеаза 155—156 Протеаза подчелюстной железы 153 Протеазы с высокой специфичностью 146 — 156

с низкой специфичностью 156—160

— Armillaria mellea 153, 344

— Crotalus airok 159—160

— 5. grlseus 261

— Mykobacter AL! 154—155

— Staph, aureus 150, 151, 170, 171, 227, 228. 232, 346, 358—359

Радиоактивное мечение 35—37, 169, 226, 231,

246, 261, 265, 402, 426, 451, 459, 488—493 Разрешение в хроматографии 199

--электронной микроскопии 547—548

Расширенная теория Хюккеля 570 Реактор вращающийся 430, 456, 469, 476 Реакции присоединения 386—393, 443—449„

455, 476 Рецепторы гормонов 192

Сакагучи реакция 260, 269 Сахара 317—323 Сахароза 228

Секвеиатор газофазный 375, 464—479 Серии. ФТГ 415, 418. 431, 449, 452 Серусодержащие аминокислоты 258 Сефароза 4В голубая 190 Снланизация 244

Скоростная хроматография белков 220—222,

239

Скоростной вакуумный концентратор 246, 251

Соляная кислота, очистка 245 Стекло, очистка 244—245 Стекло CPG 199, 201 Сукцинилирование 57—59 Сульгоны 64. 66. 67, 88 Сульбиний-ионы 95 Сульфитолиз 66—67 S-Сульфобензилцистеин 66, 67 Сульфобромофталеин 292,' 298—299 Сульфофенилизотиоцианат 35, 457 S-Сульфоцистеин 66. 67, 91, 258

Твердофазный анализ последовательности

374—402, 437—452, 501

прибор и программа анализа 393—399 ТЕМЕД 28—31, 44

Тепловая диагональная техника 264 Термолизин 157. 158, 169—171, 176, 346 Тетрагионат 258

Тетрафгоросукцинилирование 144

39—703

610

ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ

Тиазолиноны 342—343, 375, 395—399, 415,

449-450, 452—454, 476 Тиоацилнрование 452—454 Тиогидантоины 454—455, 501—504 Тиогликолевая кислота 257—260, 296—297 Тиольные группы 25, 84—91, 257—260, 296—

297

реокисление 67, 68 Тиоцианатное расщепление 501—504 Тиоцианоаланин 119, 120 Тирозин 94, ПО, 114, 361

йодирование 229

обнаружение 270, 300, 361

определение 257, 300—302

пептиды 105, 116, 353

производные 68, 90, 100, 111, 114, 116, 250 Ь-(1-Тозиламидо-2-фенил)этилхлорометил-

кетон 147 Тозилнрование 125 д-Толуолсульфокислота 110 Тонкослойная хроматография

альдитов 321—322

аминокислот 271—272

ДАБТГ-амннокислот 421—422

даисиламинокислот 367—371

иминогидантоинов 505

7-карбоксиглутаминовой кислоты 265

пептидов 353

тиогидантоинов 502—504

фенилтногндантоинов 406, 417

фосфоамииокислот 236 Транспептидация 95—96, 126 Треонин 94, 281

ФТГ 415, 416. 431, 452 Третичная структура 595—598 Трибромокрезол 113, 114 Трибутилфосфин 86—88 Трнметнлсилилированис 285, 318—320, 504 2,4.6-Триннтробензолсульфокнслота 256, 299,

316, 385

Трипсин 87, 147—149, 169—173, 175, 224, 231, 236, 237—238, 261—262, 344, 346, 350, 359, 483

Триптофан, расщепление пептидных связей 102—115, 230. 347—348

— обнаружение 270, 300, 348—349

— определение 253, 257, 320—323

— пептиды Ш7—116, 124, 348, 353, 361, 363, 369, 522

Трнтиевая метка 69, 70, 488—493 Трифтороацетнлирование 145, 149, 154 Трифтороуксусная кислота, очистка 377,

449—450 Трихлороуксусная кислота 56 Тромбин 149—150

Фармалиты 248 Фенилгидразин 127

п-Фсниленднизотиоцианат 377, 386—391, 446 Фенилизотиоцианат 428—430 очистка 372 , 377, 419

радиоактивно меченный 35, 36, 284, 451, 459

реакция с аминокислотами 283—285, 342 Фенилтиогидантоины аминокислот 395—402, 405—418

обратный гидролиз 405, 418, 430, 454 Фенилтиогидантоин S-f}-(4-пиридилэтил)цистеина 88

Фенилтиокарбамиламинокислоты 283—285, 392

Фенилтиокарбамилпептнды 366, 372 Фенилтиомочевина 417

Ферментативный гидролиз 135—160, 349— 351, 359—360

контроль процесса 141

остановка гидролиза 141, 148, 170 Флуорескамнн 268, 276, 357, 360, 362—363 ФМСФ 141, 148, 150, 157 Фолина — Чикольте реагент 292, 293—294 Формнлирование 526 N-Формилкинуренин 90

пептиды 114, 115 Формильные группы 266—268, 481 Фосфаты 271

Фосфоаминокислоты 261—264

Фотографирование гелей после окрашивания 20, 304—307

о-ФталевыЙ альдегид 171, 263, 265, 268, 278, 278—283, 335, 337

4-Фторо-7-нитробензо-1,2,3-оксадиазол 278

Хаотроиные агенты 217; см. также Денатурирующие агенты

Химические методы модификации 142—146; см. также Аминоэтилирование, Малеили-рованне, Сукцинилирование, Тетрафторо-сукцинилирование, Трифтороацетилирование

Химические методы расщепления 82, 118,

230, 344—348

Химотрипсин 156—159, 170—172, 224, 22^,

231, 346, 350, 359 пептиды 522

л-Хлоромеркурибензоат 260 7-Хлоро-4-нитробензо-2-окса-1,3-диазол 278, 334

4-Хлоро-7-нитробензофуран 280, 282—283

N-Хлоросукцннимид 113, 114

Хроматографические колонки 21—24 миниколонки 211, 213, 247 патроны Sep-Pac 206, 211, 213, 247, 409

Хроматографические носители общего типа агароза 22, 182, 183, 307—310 акриламид 22, Г82, 183, 198, 334; см. также Электрофорез, ДСН—ПААГ полисахариды 39—41, 182, 183, 198 полистирол 334, 377, 379—382, 439—448 стекло 182, 184, 439; см. также CPG

Хроматографические носители специальные биогель 22, 33, 76. 85, 198, 348, 351, 353 сефадекс 22—25, 37, 46, 113, 173, 198, 502

— G-10 48, 76, 85

— G-25 22, 75, 114, 184, 191, 254, 353

— G-50 60, 75, 353, 361

— G-75 47, 181

— G-100 117, 182

— СП-G-SO 150

сефароза 22, 23, 33, 55, 152, 190—191 Хроматография (контроль процесса) анализ элюата 23 нингидрин 23, 171, 267—269, 496 радиоактивность, измерение 23, 36, 240,

261—264, 348—349, 351, 417, 434, 459 спектроскопия 34, 40, 41, 240, 263, 348, 353 флуоресценция 23, 240, 261, 263, 268, 276—

283, 357

химическая модификация 23, 299 хемилюменисценция 279; см. также Детектирование, методы

Хроматография на бумаге 235, 351—353, 356, 360—364

Хроматофокусирование 39, 221

Цианат ион 16, 33 Цианилирование 59 Циклогександион 145, 146, 344

ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ

611

Цистеин 149—150, 154, 177—178, 257—260,

281, 335, 342, 349, 493 обнаружение 270, 278, 423 пептиды 348, 457 3-сульфиноаланин 259 фтг-Cys 417 Цистеиновая кислота 90, 92, 100, 102, 108, 114, 173, 249, 257—259, 265, 278, 280, 284, 335, 493

Цистин 165-178, 257—259, 270, 275, 284, 335, 493

пептиды 125, 173—177 Цитраконилирование 59, 139, 144, 148—149

Эвристические методы 582—585

Эдмана метод 35, 36, 96, 121, 175, 177, 278, 283, 342—343, 352—353, 370—372, 374 и далее, 402, 405, 415, 417, 425, 437—452, 464—

479, 482

стадия циклизации 36, 342—343, 388, 350 Эластаза 159, 170, 228, 346 '~)лектродиализ 76 Электронная микроскопия 546—558 Элекгроперенос на диазотированную бумагу 229—231

--нитроцеллюлозу 229, 231, 311—313

Электрофорез 17—20, 232—234, 246, 351—352,

356-357, 360-363

буферы 27, 30, 44, 352

геля, калибровка 18, 20, 30

дсн—пааг 17-20, 27—32, 38, 43, 44—45,

47, 52, 57, 62, 223, 226—227, 302—311,

349, 434, 471—473, 478 концентрирующий гель 30, 31, 39, 44, 47,

228

маркеры 362, 486

на бумаге 233, 235, 351—353, 356—357,

361—363, 486, 487 обнаружение, ко 38

— кумасси голубым 19, 38, 47, 62, 226, 302-311, 473

— натрия ацетатом 38

— солями серебра 19, 302—311 разделяющий гель 30, 31, 44 фотографирование геля 20, 304—307, 309—

310 313

Эллмана реагент 89, 119, 169, 170, 174, 259 Элюирование в градиенте буфера 42

Элюирования объем 202

Энантиомеры аминокислот см. Изомеры

аминокислот Эр лиха реагент 270 Этаноламин, очистка 376 Этилацетат 441

Этсрификация 285, 288—289, 415—416 Этиленимин 87, 101, 143, 154, 349 S-Э шлтиолтрифтороацетат 145

39"

ОГЛАВЛЕНИЕ

От переводчиков ............... 6

Предисловие................ 7

Литература................. 9

Вместо введения............... 10

Некоторые сокращения и обозначения, принятые в книге .... 13

Глава 1. Определение состава белковых олигомеров. Получение мономеров и полипептидных цепей.......... 15

1.1. Введение............... 15

1.2. Методы идентификации олигомеров........ 17

1.2.1. Электрофорез в градиенте ПААГ....... 17

1.2.2. Гель-фильтрация............ 21

1.3. Идентификация мономеров.......... 25

1.3.1. Методы определения молекулярной массы мономеров . . 26

1.3.2. Методы выделения мономеров........ 37

1.4. Стехиометрическое соотношение мономеров в олигомере . . 50

1.4.1. Определение состава олигомера по молекулярным массам мономеров.............. 51

1.4.2. Сшивание субъединиц бифункциональными реагентами 52

1.4.3. Гибридизация............. 57

1.4.4. Диссоциация и сборка.......... 58

1.4.5. Электрофорез в полиакриламидном геле..... 60

1.4.6. Аминокислотный анализ.......... 63

1.5. Сшивание олигомера и мономера........ 63

1.5.1. Дисульфидные связи........... 64

1.5.2. Другие типы поперечных связей в белках..... 68

1.6. Получение мономеров с целью секвенирования..... 72

1.6.1. Гидролиз N-концевой пироглутаминовой кислоты ... 72

1.6.2. Восстановление сульфоксидов N-метилмеркаптоацетамидом 73

1.6.3. Техника работы с липопротеинами....... 74

1.6.4. Отщепление олигосахаридных фрагментов гликопротеинов 74

1.6.5. Обессоливание............ 75

Литература............... 76

Глава 2. Фрагментация полипептидов химическими методами ... 82

2.1. Введение............... 82

2.2. Расщепление дисульфидных связей........ 83

2.2.1. Восстановление и S-карбоксиметилирование .... 83

ОГЛАВЛЕНИЕ 613

2.2.2. Другие защитные группы (по SH-группе)..... 86

2.2.3. Расщепление S—S-групп путем окисления..... 90

2.2.4. Реакция с сульфитом........... 91

2.3. Частичный кислотный гидролиз......... 92

2.3.1. Расщепление связи Asp-Pro......... 93

2.3.2. N-Ю-ацильная миграция.......... 93

2.3.3. Побочные реакции........... 95

2.4. Расщепление по остатку метионина ..... 96

2.4.1. Бромоциан.............. 96

2.4.2, Другие реагенты............ №1

2.5. Расщепление по остатку триптофана....... 101

2.5.1. Окислительное галогенирование ..... 102

2.5.2. Расщепление с помощью BNPS-скатола...... 108

2.5.3. Расщепление по остатку триптофана в системе ДМСО — га-логеноводородные кислоты......... 109

2.5.4. Расщепление по остатку триптофана бромоцианом в гепта-фторомасляной кислоте........• » Ш

2.5.5. Расщепление по остатку триптофана о-иодозобензойиой кислотой ..... ........ 112

2.5.6. Другие реагенты............ 113

2.5.7. Озонирование............. 114

2.6. Расщепление по остатку тирозина........ 116

2.6.1. N-Бромосукцинимид........... 116

2.6.2. Другие реагенты............ 118

2.7. Расщепление по остатку цистеина........ 118

2.7.1. Цианирование с помощью 2-нитро-5-тиоцианобензойной кислоты ............... 120

2.8. Другие методы химического расщепления пептидных связей 122

2.8.1. Расщепление связи Asn-Gly......... 122

2.8.2. Расщепление по остатку пролина....... 123

2.8.3. Расщепление по остатку гистидина....... 123

2.8.4. Расщепление по остатку дегидроаланина..... 124

2.8.5. Другие методы расщепления пептидных связей .... 126

2.9. Заключение.............. 128

Литература............... 128

Глава 3. Фрагментация полипептидной цепи ферментативными методами

3.1. Введение............... 135

3.2. Приготовление субстрата........... 138

3.3. Общие условия ферментативного гидролиза...... 139

3.3.1. Буферные растворы........... 140

3.3.2. Соотношение фермент : субстрат........ 140

3.3.3. Температура............. 140

3.3.4. Продолжительность ферментативного гидролиза . . . 140

3.3.5. Контроль за процессом ферментативного гидролиза . . 141

3.3.6. Завершение ферментативной реакции...... 141

3.4. Методы модификации белков.......... 142

3.4.1. Расщепление дисульфидных связей........ 142

3.4.2. Алкилирование сульфгидрильных групп...... 142

3.4.3. Модификация остатков лизина........ 143

3.4.4. М

страница 95
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97

Скачать книгу "Практическая химия белка" (19.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
клей для керамических блоков цена
караоке загородный дом
полоса наа нижнюю часть двери авто
стоимость лечения пупочной грыжи

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(23.09.2017)