химический каталог




Практическая химия белка

Автор А.Дарбре

Y., Hanafusa H., Haruna L, Tsu-gita A., Sugae K-, Matsushima T.t Bull. Chem. Soc, Japan, 29, 507—518 (1956).

3. Ambler R. P., Methods Enzymol, 25, 143—154 (1972).

4. Baba Т., Sugiyama H., Seto S., J. Biochem. (Tokyo), 72, 1571 — 1573 (1972).

5. Barrell B. G., Air G. M., Hutchison C. A., Nature (Lond.), 264, 34—41 (1976).

6. Berget S. M., Moore C, Sharp P. A., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 74, 3171—3175 (1977).

7. Blackburn S., Protein Sequence Determination, Dekker, New York, pp. 191 — 199 (1970).

8. Blomback В., Methods Enzymol., 11, 398—411 (1967).

9. Boissonnas R. A., Haselbach С. H., Helv. Chim. Acta, 36, 576—581 (1953), .10. Bornstein P., Biochemistry, 9, 2408—2421 (1970).

11. Bradbury J. H., Nature (Lond.), 178, 912—913 (1956).

12. Braun V., Schroeder W. A., Arch. Biochem. Biophys., 118, 241—252 (1967).

13. Braunitzer G., Chem. Ber., 88, 2025—2036 (1955).

14. Cappugi G.t Nassi P., Treves C., Ramponi G., Expcrientia, 27, 237—239 (1971).

15. Carlton В. C, Yanofsky C, J. Biol. Chem., 238, 636—639 (1963).

16. Catteralt A F., O'Malley B. W„ Robertson M. A., Staden R., Tanaka У., Brownlee G. G., Nature (Lond.), 275, 510—513 (1978).

17. ChibnallA. C, Rees M. W.t Biochem. J., 68, 105—111 (1958).

18. Cromwell L. D., Stark G. R.t Biochemistry, 8, 4735—4740 (1969).

19. Darbre A., Methods Enzymol., 47, 357—369 (1975).

20. Degani Y., Patchomik A., Biochemistry, 13, 1 — 11 (1974).

21. Dopheide T. A., Ward C. W., J. Gen. Virol., 52, 367—370 (1981).

22. Duggleby R. G., Kaplan H., Anal. Biochem., 65, 346—354 (1975).

23. Dwulet F. Gurd F. R. A., Anal. Biochem., 82, 385—395 (1977).

24. Fiers W., Contreras R., Huegeman G., Rogiers R., Van de Voorde A., Van Heuverswtjn H.t Van Herreweghe J., Volckaert G., Ysebaert M., Nature (Lond.), 273, 113—120 (1978).

25. FraenkeFConrat H., Harris /. Levy A. A., Methods Biochem. Anal., 2, 359—425 (1955).

26. Fromageot C, Jutisz M., Meyer D., Penasse L., Biochem. Biophys. Acta, 6, 283—289 (1950).

27. Furka A., Sebestyen F., Karacsonyi Г., FEBS Lett., 6, 34—36 (1970).

28. Grassman W., Dyckerhoff IFS Eibeler H., Hoppe-Seyer's Z. Physiol. Chem., 189, 112—120 (1930).

29. Greenstein J. P., Winitz AL, Chemistry of the Amino Acids, vol. 2, Wiley, New York, pp. 1512—1687 (1961).

30. Guidotti G., Biochem. Biophys. Acta, 42, 177—179 (1960).

31. Halsey Y. D.r Neurath H., J. Biol. Chem., 217, 247—252 (1955).

32. Hamada Т., Yonemitsu O., Biochem. Biophys. Res. Commun., 50, 1081 — 1086 (1973).

33. Hargrave P. A., Wold F., Int. J. Peptide Protein Res., 5, 85—89 (1973).

34. Hayashi R.t Methods Enzymol, 47, 84—93 (1977).

35. Hoare D. G., Koshland D. J. Biol Chem., 242, 2447—2453 (1967).

36. Holcomb G. A., James S. A., Ward D. A., Biochemistry, 7, 1291 — 1296 (1968).

37. Horn M. A, Laursen R. A., FEBS Lett., 36, 285—288 (1973).

38. Hsieh W. Т., Gundersen L. ?., Vestling C. S.t Biochem. Biophys. Res. Commun., 43, 69—75 (1971).

ЛИТЕРАТУРА

513

39. Ichishima Biochem. Biophys. Acta, 258, 274—288 (1972).

40. Jacobson G. R.t Schaffer M. H., Stark G. R., Vanaman Т. C, J. Biol. Chem, 248, 6583—6591 (1973).

41. Johnson 7\ В., Nicolet В. H., J. Am. Chem. Soc, 33, 1973—1978 (1911).

42. Jones B. N., Paabo S., Stein S„ J. Liquid Chromatogr., 4, 565—586 (1981).

43. Jornvatl //., Abstr. 9th Internat. Congr. Biochem. Colloquium D, Abstract Db 13, p. 454 (1973).

44. Kassell В., Krishnamurti C., Friedman H. L., In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Second Internat. Conf, Previero A, Coletti-Previero M.-A. (Eds.), North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, pp. 39—48 (1977).

45. Kauffmann Т., Boettcher F.-P., Chem. Ber, 92, 2707—2716 (1959).

46. Kawanishi У, Iwai U.t Ando Т., J. Biochem. (Tokyo), 56, 314—324 (1964).

47. Khorana H. G, J. Chem. Soc, 2081—2088 (1952).

48. Kubo H., Nakajima Т., Tamura Z., Chem. Pharm. Bull, 19, 210—211 (1971).

49. Lai С. У, Arch. Biophys, 166, 358—368 (1975).

50. Lai C. Y„ Chen C, Horecker B. L, Biochem. Biophys. Res. Commun., 40, 461—468 (1970).

51. Laursen R. Methods Enzymol., 47, 277—288 (1977).

52. Leder P., Tilghman S. M., Tiemeier D. C, Polsky F. F, Seidman J. G., Edgell M. #., Enquist L. W., Leder A,, Norman В., Cold Spring Harbor Svmp. Quant. Biol, 42, 915—920 (1977).

53. Levij A. L, Nature (Lond.), 174, 126—127 (1954).

54. Loudon G. Al, Parham M. Tetrahedron Lett, no. 5, 437—440 (1978).

55. Machleidt W., Wachter E.t Methods Enzymol, 47, 263—277 (1977).

56. McReynolds L., O'Malley B. W., Nisbet A. D., Fothergill J. E., Givol D.. Fields S, Robertson M., Browntee G. G, Nature (Lond.), 273, 723—728 (1978).

57. Matsuo H., Narita K., In Protein Sequence Determination, Needleman S. B. (Ed.), 2nd edn., Springer, Berlin, Heidelberg, New York, pp. 104—113 (1975).

58. Matsuo H., Kawazoe Y., Ohnishi M.t Sato M., Tatsuno Г., Abstracts of Third Symposium on Peptide Chem, Osaka University, Osaka Japan, Nov. 1964, p. 30 (1964).

59. Matsuo Ft., Fujimoto Y„ Tatsuno 7\, Tetrahedron Lett., no. 39, 3465—3472 (1965).

60. Matsuo H.t Fujimoto Y., Tatsuno Т., Biochem. Biophys. Res. Commun, 22, 69—74 (1966).

61. Miller M. /., Loudon G. AL, J. Am. Chem. Soc. 97, 5295—5297 (1975).

62. Narita K., Ohta У, Bull. Chem. Soc. Japan, 32,'1023—1028 (1959).

63. Naughton Af. A., Hagopian Anal. Biochem, 3, 276—284 (1962).

64. Neurath H., In The Enzymes, Boyer P. D, Lardy H, Myrback K. (Eds.), 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, pp. 11—36 (1960).

65. Niu C, Fraenkel-Conrat tf, J. Am. Chem. Soc, 77, 5882—5885 (1955).

66. Ohno /(, J. Biochem. (Tokyo), 41, 345—350 (1954).

67. Parham Af. Loudon G. Af, Biochem. Biophys. Res. Commun, 80, 7—13 (1978).

68. Perham R. N.t In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Second Internat. Conf, Previero A., Coletti-Previero M.-A. (Eds.), North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, pp. 293—296 (1977).

69. Previero Coletti-Previero M.-A., ibid, pp. 49—56 (1977).

70. Previero A., Derancourt /, Coletti-Previero M.-A., Laursen R. A , FEBS Lett 33, 135—138 (1973).

71. Rangarajan M., Darbre A., Biochem. J., 147, 435—438 (1975).

72. Rangarajan M., Darbre A., Biochem. J, 157, 307—316 (1976).

23 -703

514

IS. ОПРЕДЕЛЕНИЕ С-КОНЦЕВОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

73. Rangarajan Af, Атйтец R, ?, Darbre Л, J. Chromatogr., 87, 499—512 (1973).

74. Sakano H.f Rogers F И., Huppl К., Brack С, Traunecker A., Maki R.r Wall R., Tonegawa S.. Nature (Lond.), 277, 627—633 (1979).

75. Saund A. K., Prasad В., Koul A. A., Bachhawat J. Al, Mathur N. K., Int. J. Peptide Protein Res., 5, 7—10 (1973).

76. Schlack P., Kumpf W., Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 154, 125—170 (1926).

77. Shaw R., Biochem. Biophys. Acta, 92, 558—567 (1964).

78. Simpson R. J., Neuberger Af. R.} Liu T.-Y., J. Biol. Chem., 251, 1936— 1940 (1976).

79. Slobin L. F, Carpenter F. tf. Biochemistry, 5, 499—508 (1966).

80. Smyth D.t Utsumi S., Mature (Lond.), 216, 332—335 (1967).

81. Smyth D.t Stein W. H., Moore S, J. Biol. Chem., 237, 1845—1850 (1962).

82. Sprdssler В., Heilmann H. D, Grampp ?, Uhlig tf, Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 352, 1524—1530 (1971).

83. Stark G. #.f Biochemistry, 7, 1796—1807 (1968).

84. Stark G. R., Methods Enzymol., 25, 369—384 (1972).

85. Stark G. R.t Stein W. H.t Moore 5„ J. Biol. Chem, 235, 3177—3181 (1960).

86. Suzuki Т., Matsui S., Tuzimura A., Agric. Biol. Chem., 36, 1061—1063 (1972).

87. Suzuki T.t Song K-D., Itagaki Y., Tuzimura A., Org. Mass Spectroin., 11, 557—568 (1976).

88. Tarr G. ?, In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. First Internat. Conf, Laursen R. A. (Ed.), Pierce, Rockford, Illinois, pp. 139—147 (1975).

89. Tschesche tf. Methods Enzymol., 47, 73—84 (1977).

90. Tsugiia A., Broek P., Van den, In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Proc. Third Internat. Conf, Birr C. (Ed.), Elsevier/North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, pp. 359—369 (1980).

91. Visuri A., Mikola A, Enari Т. Л1, Eur. J. Biochem, 7, 193—199 (1969).

92. Ward C. W., Dopheide T. A, Virology, 95, 107—118 (1979).

93. Weils F R. ?., Biochem. J, 97, 228—235 (1965).

94. Williams M. F, Kassell B, FEBS Lett, 54, 353—357 (1975).

95. Winstead F A, Wold F, J. BioL Chem, 239, 4212—4216 (1964).

96. Yamashita S., Biochem. Biophys. Acta, 229, 301—309 (1971).

97. Yamashita S., Ishikawa A, Proc. Hoshi Coll. Pharm, 13, 136—138 (1971).

98. Yamashita S., Ishikawa A., In: Chemistry and Biology of Peptides: Proc. Third American Peptide Symp, Meinhofer J. (Ed.), Ann Arbor Science Publishers, Ann Arbor, pp. 701—703 (1972).

99. Yokoyama S., Ichishima ?, Agr. Biol. Chem, 36, 1259—1261 (1972).

100. Zabin F, Fowler A. V., J. Biol. Chem, 247, 5432—5435 (1972).

101. Zuber tf„ Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem, 349, 1337—1352 (1968).

Г л с. в а 19

ПРИМЕНЕНИЕ МАСС-СПЕКТРОМЕТРИИ ЭЛЕКТРОННОГО УДАРА ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ ПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ

А. ДЕЛ Л (A. DELL, Department of Biochemistry, Imperial College of Science and Technology, London SW7 2AZ, U.K.)

19.1. Введение

В настоящей главе обсуждаются методология и практические результаты определения аминокислотной последовательности пептидов в смеси, подвергнутой ацетилированию и метилированию, методом низкоразрешающей масс-спектрометрии электронного удара. Такой подход успешно использовался при установлении первичной структуры ряда белков, таких, как рибитолде-гидрогеназа [1], хлорамфениколацетилтрансфераза [2, 3], азурин из Pseudomonas [4], дигидрофолатредуктаза из L. easel (единственный белок, полная аминокислотная последовательность которого определена одним лишь масс-спектрометрическим методом) [5, 6], и пептидов, аминокислотная последовательность которых не устанавливалась классическими методами белковой химии из-за присутствия N-концевых защитных групп, наличия в цепи остатков необычных аминокислот, из-за серьезных трудностей, связанных с выделением индивидуальных веществ или в силу каких-либо иных причин [7—15].

19.2. Требования к анализируемым пептидам

19.2.1. Размеры молекул

Длина пептидов, которые можно анализировать методом масс-спектрометрии электронного удара, определяется главным образом их летучестью, и обычно число аминокислотных остатков в таких соединениях не превышает десяти. В случае пептидов, построенных преимущественно из остатков небольших гидрофобных аминокислот (глицина, валина, аланина), достаточно летучими могут оказаться и двадцатичленные соединения. Удается анализировать масс-спектрометрически и более крупные пептиды, но лишь в том случае, если в ионном источнике они могут термически распадаться на мелкие хорошо летучие фрагменты, аминокислотная последовательность которых устанавливается по масс-спектру.

33*

516

19. МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ ЭЛЕКТРОННОГО УДАРА

19.2.2. Количество пробы

Количество пептида, необходимое для установления его строения методом масс-спектрометрии, определяется главным образом размерами и полярностью соединения и его способностью к фрагментации. Если применять приборы, чувствительность которых не уступает чувствительности масс-спектрометров MS-50 фирмы KRATOS или ZAB фирмы VG Analytical, то обычно 30—50 нмоль десятичлеиного пептида хватает для проведения одного анализа. Однако для надежной интерпретации масс-спектров сложных смесей почти всегда приходится параллельно проводить эксперименты с дейтеромеченными пептидами {разд. 19.6.3), что вдвое увеличивает необходимое для анализа количество вещества.

19.2.3. Чистота образцов

Поскольку описываемая здесь стратегия масс-спектрометриче-ского определения аминокислотной последовательности разработана для пептидов в смеси, то требования к возможному присутствию примесных пептидов в пробе не более жесткие, чем при определении первичной структуры пептидов дапсил-эдма-новским методом. Преимущество же масс-спектрометрического метода состоит в том, что часто наряду с определением аминокислотной последовательности нужного пептида (или пептидов) удается установить первичную структуру и минорных компонентов. Следует помнить, что категорически недопустимо присутствие в пробе примесей непептидной природы, таких, как компоненты парафильма, соли, вещества смазок и пластификаторы. Например, присутствие следовых количеств кремпийорганиче-ских соединений из силиконовой смазки практически полностью подавляет ионизацию пептидов электронным ударом.

19.3. Требования к аналитическим приборам

Масс-спектрометры, которые можно использовать для установления первичной структуры пептидов должны удовлетворять двум основным требованиям. Они должны обладать высокой чувствительностью и при максимальной чувствительности регистрировать ионы с массами до 1000 а. е. м. В своих исследованиях автором использовались масс-спектрометры MS-902 и MS-50 фирмы KRATOS и ZAB фирмы VG Analytical, но можно применять и другие приборы. Приобретение масс-спектрометра для небольшой научной группы, занятой установлением структуры белков, может показаться слишком расточительным предприятием. Однако, если принять во внимание универсальность

19.4. СПОСОБЫ ПОДГОТОВКИ ПРОБ

517

этого прибора, который можно использовать для решения многих других проблем биохимии, то нужно пересмотреть свое отношение к этому; следует предпочесть масс-спектрометр прибору, предназначенному только для определения аминокислотной последовательности белков.

19.4. Способы подготовки проб

Присутствие в белковой молекуле разнообразных функциональных групп было непосредственной причиной того, что на разработку совершенных методов химического превращения водорастворимых полярных пептидов неизвестной структуры в растворимые в хлороформе летучие производные, поддающиеся исследованию методом масс-спектрометрии электронного удара, ушло более десяти лет. Систематическое исследование различных способов химической модификации пептидов [16—20] привело к созданию универсального метода получения летучих производных пептидов для масс-спектрометрпческого анализа. Метод дает возможность модифицировать пептиды непосредственно в смеси, содержащей 5—100 нмоль каждого из компонентов [21, 22] независимо от их аминокислотной последовательности. Схема такого превращения пептидов в Г\[-ацетил-М,0,5-пер-метилпроизводные изображена на рис. 19.1. Аргипинсодержащпе соединения перед такой химической модификацией обычно переводят в орнитилпептиды (рис. 19.2) [22]. Для определения аргииинсодержащих пептидов в исследуемой пробе, часть смеси подвергают аминокислотному анализу или аналитическому электрофорезу с последующим окрашиванием [23] (разд. 8.14.3). Использование последнего метода в современной стратегии определения аминокислотной последовательности представляется достаточно простым, поскольку аналитическим электрофорезом контролируются этапы хроматографического разделения.

19.4.1. Очистка реактивов

Метанол, хлороформ и уксусный ангидрид марки «ч.д.а.» обычно применяют без предварительной очистки. Качество метилиодида зависит от способа производства и каждый раз должно тщательн

страница 80
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97

Скачать книгу "Практическая химия белка" (19.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
сервировочные столики на колесиках
ремонт vrv стоимость
купить круглый стол в гостиную цена фото
аренда представительских автомобилей с водителем

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(22.08.2017)