химический каталог




Практическая химия белка

Автор А.Дарбре

(1972).

10. Butter P. J. G., Harris J. L, Hartley B. S., Leberman R.9 Biochem. J., 112, 679—689 (1969).

11. Clement G., In: Progress in Bioorganic Chemistry, Kaiser E. Т., Kezdy F. J. (Eds.), vol. 2, Wiley, New York, London, Sydney, Toronto, 1973, pp. 177— 238.

12. Cole R. D., Methods Enzymol., 11, 315—317 (1967).

13. Cunningham A., Wang H.-M., Jones S. R., Kurosky A., Rao L.t Harris C. /., Rhee S. H., Hofmann 7\, Can. J. Biochem., 54, 902—914 (1976).

14. Dixon H. B. F., Perham R. N.. Biochem. J., 109, 312—314 (1968). 15 Doonan S., Fahmy H. AL A., Eur. J. Biochem., 56, 421—426 (1975).

16. Doonan S., Doonan IF J., Han ford R.t Vernon C. A., Walker J. M., Airol-di L. P. da S., Bossa F., Barra D. Carloni AL, Fasseta P., Riva F.t Biochem. J, 149, 497—506 (1975).

17. Drapeau G. R.y Methods Enzvmol, 47, 189—191 (1977). 18 Drapeau G. R.y J. Biol. Chem., 255, 839—840 (1980).

19. Drickamer K., J. Biol. Chem., 256, 5827—5839 (1981).

20. Eerd J.-P. van, Capony J.-P., Ferraz C, Pechere J.-F.r Eur. J. Biochem., 91, 231—242 (1978).

21 Emmens M., Welling G. W.r Beintema /. Л, Biochem. J., 157, 317—323 (1976).

22. Evanberg A., Meyer IF, Gaastra W., Verheij H. Af., Haas G. H. de, J. Biol. Chem., 252, 1189—1196 (1977).

23. Fleer E. A. AL, Verheij H. AL, Haas G. H. de, Eur. J. Biochem., 82, 261 — 269 (1978).

24 Freedlender E, F., Haber Biochemistry, 11, 2362—2370 (1972).

25. Freisheim J. IF, Bitar K. G., Reddy A. V., Blankenship D. 7\, J. BioL Chem., 253, 6437—6444 (1978).

26. Friedman M., Krult F. H., Cavins J. F., J. Biol. Chem., 245, 3868—3871 (1970).

27. Fruton J. 5., In: Enzymes, 3rd edn., vol. 3, Boyer P. D. (Ed.), Academic Press, New York, London, 1971, pp. 119—164.

28. Garg G. K., Virupaksha 7\ K., Eur. J. Biochem., 17, 4—12 (1970).

29. Garg G. K., Virupaksha Т. K., Eur. J. Biochem., 17, 13—18 (1970).

30. Gibbons F, Perham R. A'., Biochem. J., 116, 843—849 (1970).

31. Gilles Л. AL, Imhoff /.-AL, Keil B.t J. Biol. Chem. 254, 1462—1468 (1979).

32. Glazer Л. AL, Smith E. L., In: Enzymes, 3rd edn, vol. 3, Boyer P. D. (Ed.), Academic Press, New York, London, 1971, pp. 501—546.

33. Goldberger R. F., Methods Enzvmol, 11, 317—322 (1967).

34. Goldberger R. E.f Anfinsen С. В., Biochemistry, 1 401—405 (1962).

35 Grand R. J. A., Wilkinson /. AL, Mole L. Biochem. J., 159, 633—641 (1976).

36. Gregory FEBS Lett., 51, 201—205 (1975).

37. Gurd F. R. AL, Methods Enzymol, 25, 424—438 (1972).

38. Hale G., Perham R. jV., Eur. J. Biochem., 94, 119—126 (1979). 39 Harris J. /., Nature (Lond.), 177, 471—473 (1956).

40. Hartley B. S., Shotton D. AL, In: Enzymes, 3rd edn., vol 3, Boyer P. D. (Ed), Academic Press, New York, London, 1971, pp. 323—373.

11—703

162 3. ФРАГМЕНТАЦИЯ ПОЛШ1Ш1Г11Д011 ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ МЕТОДАМИ

41. Heinrikson R. L, Methods Enzymol, 47, 175—189 (1977).

42. Hill R. L, Adv. Protein Chem, 20, 37—107 (1965).

43. Houmard /, Drapeau G. R.} Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 69, 3506—3509 (1972).

44. Hunneyball L Al, Stanworth D. R.t Immunology, 29, 921—931 (1975).

45. Itano H. Л, Robinson E. A., J. Biol. Chem, 247, 4819—4824 (1972).

46. Jwanaga S.t Walien P, Grondahl N. J., Henschen A., Blomback B.t Eur. J. Biochem, 8, 189—199 (1969).

47. Jackson R. L„ Matsueda G. R.t Methods Enzymol, 19, 591—599 (1970).

48. Jefferis R.t Matthews J. B.% Immunochemistrv, 14, 171 — 178 (1977).

49. Jornvall Eur. J. Biochem, 72, 425—442 (1977).

50. Kasper C. B.t In: Protein Sequence Determination, Needlcnian S. B. (Cel.), 2nd edn. Springer, Heidelberg, Berlin, New York, 1975, pp. 114—161.

51. Keil B.t In: Solid Phase Methods in Protein Sequence Analysis, Proc, Second Internat. Conf, Previero A, Coletti-Previero M.-A. (Ed.), North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, 1977, pp. 287—292.

52. Keit-Dlouhd V., Zylba N.. Imhojf J.-AL, Tong Л/.-Г., Kelt B.f FEBS Lett, 16, 291—295 (1971).

53. King Т. P, Biochemislrv, 5, 3454—3459 (1966).

54. Koida M., Walter tf., J Biol. Chem., 251, 7593—7599 (1976).

55. Konigsberg IV, Methods Enzymol, 25, 185—188 (1972).

56. Konigsberg W. //., Steinman H. Af, In: The Proteins, Neurath II, Hill R. L (Eds.), 3rd edn, vol. 3, Academic Press, New York, 1977, pp. 1 — 178.

57. Kostka V., Carpenter P. #, J. Biol. Chem, 239, 1799—1803 (1964).

58. Leavis P. C, Rosenfeld S. S., Gergeli/ У, Gruburek Z,, Drubikowski U"., J. Biol. Chem., 253, 5452—5459 (1978). '

59. Leavis P. C, Rosenfeld S, Lu R. C, Biochim. Biophys. Acta, 535, 281—286 (1978).

60. Lewis W. G, Basford J. Al, Walton P. /., Biochim. Biophvs. Acta, 522r 551—560 (1978).

61. Liu Y.S., Putnam F. W.r Fed. Proc. Fed. Amer, Soc. Exp. Biol. 36, 763 (1977).

62. Lorand L. (Ed.), Methods Enzvmol, 45, 1—939 (1976).

63. Loweif S„ Slayter H. S., Weeds A. G., Baker //, J. Mol. Biol, 42, 1—29 (1969).

64. Lundblad R. L., Kingdon H. S., Mann K. G, Methods Enzymol, 45. 156— 176 (1976).

65. Matsubara //, Methods Enzymol., 19, 642—651 (1970).

66. Mella K.. Volz AL, Pfleiderer G, Anal. Biochem, 21, 219—226 (1967).

67. Mitchell W. Af, Methods Enzymol, 47, 165—170 (1977).

68. Mitchell W. AL, Harrington W. F, J. Biol. Chem, 243, 4683—4692 (1968).

69. Moonen P., Akeroyd R.. Wester man J., Puijk W. G, Smits P, Wirtz K. W. A.% Eur. J. Biochem., 106, 279—290 (1980).

70. Morgan F. J., Birken S., Canfield R. E.f J. Biol. Chem, 250, 5247—5258-(1975).

71. Muzbek I, Laki K, Proc, Nail, Acad. Sci. U.S.A., 71, 2208—2211 (1974).

72. Narayanan A., Anwar R. Л, Biochem. J, 114, 11 — 17 (1969).

73. Nissonoff A., Wisslcr F. C., Lipman L. N., Woernley D. L, Arch. Biochem Biophys, 89, 230—244 (I960).

74. Nyman P. O, St rid K., Wester mark G, Biochem. Biophys. Acta, 122, 554 — 556 (1966).

75. Patty L., Smith E. L, J. Biol. Chem, 250, 557—564 (1975).

76. Perlman G. ?., Lorand L. (Eds.), Methods Enzymol, 19 (1970).

77. Pfleiderer G, Krauss Л, Biochem. Z, 342, 85—94 (1965).

78. Plapp В. V., Rafter у M. Л, Cole R. D., J. Biol. Chem, 242, 265—270 (1967).

79. Porter R. R., Biochem. J, 73, 119—126 (1959).

ЛИТЕРАТУРА

163

80. Prober J. S., Guild В. С., Strominger J. I., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 75, 6002—6006 (1978).

81. Raftery M. A.f Cole R. D., Biochem. Biophys. Res. Commun., 6, 467— 472 (1963).

82. Raftery AL A.t Cole R. D., J. Biol. Chem., 241, 3457—3461 (1966).

83. Ryden Л.-С, Ryden L., Philipson L., Eur. J. Biochem., 44, 105—114 (1974).

84 Scawen Af. D.t Ramshaw J. A. Af., Brown R. H., Boulter ZX, Eur. J. Biochem., 44, 299—303 (1974).

85 Schechter F, Berger Л., Biochem. Biophys. Res. Commun., 32, 898—902

(1968) .

86. Schenkein /., Boesman AL, Tokarsky E., Fishman L., Levy AL, Biochem. Biophys. Res. Commun., 36, 156—165 (1969).

87. Schenkein L, Levy AL, Fishman L., Methods Enzvmol., 19, 672—681

(1969) .

88. Schenkein Levy AL, Franklin E. C, Frangione В., Arch. Biochem. Biophys., 182, 64—70~ (1977).

89. Schenkein L, Gabor AL, Franklin E. C, Frangione B.t Fed. Proc. Fed. Amer. Soc. Exp. Biol., 38, 326 (1979).

90. Schenkein I, Franklin E. C, Frangione B.f Arch. Biochem. Biophys, 209, 57—62 (1981).

91 Schroeder W. A., Shetton J. /?., Robberson В., Biochim. Biophys. Acta, 147,

590—592 (1967). 92. Schultz L, Mehtods Enzymol, 11, 255—263 (1967). 93 Shin J. W. K., Hash J. J. Biol. Chem., 246, 994—1006 (1971).

94. Shipolini R. A., Callewaert G. L.t Cottrell R. C, Vernon C. A.t Eur. J. Biochem., 48, 465—476 (1974).

95. Signor A., Bonora G. Af., Biondi L.s Nisato D.f Marzotto Л., Scoffone E.t Biochemistry, 10, 2748—2752 (1971).

96. Sluyterman L. А. Л.. Biochim. Biophys. Acta, 139, 418—429 (1967).

97. Sluyterman L. А. Л., Biochim. Biophvs. Acta, 139, 430—438 (1967).

98. Smith E, JL, Methods Enzymol, 47, 156—161 (1977).

99. Smyth D. G„ Methods Enzymol, 11, 214—231 (1967).

100. Sodek Hodges R, S., Smillie L. В., J. Biol Chem., 253, 1129—1136 (1978).

101. Spackman D. IF, Stein W. H., Moore S., J. Biol Chem., 235, 648—659 (1960).

102. Stone D.} Smillie L. В., J. Biol Chem., 253, 1137—1148 (1978).

103. Stone D., Phillips A. W.f Burchalt /. Л, Eur. J. Biochem., 72, 613—624 (1977).

104. Thomas K. A., Silverman R. E., Jeng F, Baglan N. C, Bradshaw R. Л., Fed. Proc. Fed. Amer. Soc. Exp. Biol, 38, 324 (1979).

105. Toi K., Bi/num Norris E.f Itano FF Л., J. Biol Chem., 242, 1036—1043 (1967).

106. Uehara IF, Ewenstein B. Af., Martinko F AL, Nathcnson S. G., Kindt T. Coligan J. Biochemistry, 19, 6182—6188 (1979).

107. Walker J. AL, Hastings J. R. В., Johns E. W.t Eur. J. Biochem., 76 461 — 468 (1977).

108. Wall C. Af., Grand R. J. A., Perry S. V., Biochem. J., 195, 307—316 (1981).

109. Walter R.r Yoshimoto 7\, Biochemistry, 17, 4139—4144 (1978).

110. Walton P. L., Turner R. W.t Broadbent D.y Br. Patent 1263956, (1972).

111. Walton P. L„ Jones C, Jackson S. In: Progress in Chemical Fibrinolysis and Thrombolysis, Davidson J. F., Rowan R. M., Samama M. M., Des-noyers P. C. (Eds), vol 3, Raven Press New York, 1978, pp. 373—378.

112. Wang T.-T., Young N. Af., Anal Biochem., 91, 696—699 (1978).

113. Wasserman R, L., Capra J. D., Immunochemistry, 15, 303—305 (1978).

114. Whitakcr D. R., Can. J. Biochem., 43, 1935—1954 (1965).

11 *

164 3. ФРАГМЕНТАЦИЯ ПОЛИПЕПТИДОВ ФЕРМЕНТАТИВНЫМИ МЕТОДАМИ

115. Whitaker D. R., Methods Enzymol., 19, 599—613 (1970).

116. Wilkinson J. AL, Grand R. J. Л., Eur. J. Biochem., 82, 493—501, (1978).

117. Wingard AT., Matsueda G., Wolfe R. S.t J. Bacterid, 112, 940—949 (1972).

118. Winstanley M. Л„ Trayer I. P., Biochem Soc. Trans., 7, 703—704 (1979).

119. Wootton J. C, Baron A. Fincham J. R. s., Biochem. J., 149, 749—755

(1975) .

120. Yankeelov J. Л., Methods Enzymol., 25, 566—579 (1972).

121. Yankeelov J. A., Acree D., Biochem. Biophys. Res. Commun., 42, 886—891 (1971).

122. Yoshida N.. Sasaki A., Rashid M. A., Otsuka #., FEBS Lett., 64, 122—125

(1976) .

123. Yoshimoto 7\, Orlowski R. C., Walter R,, Biochemistry, 16, 2942—2948

(1977) .

124. Yoshimoto Т., Fischl M., Orlowski R. C, Walter R., J. Biol. Chem., 253, 3708—3716 (1978).

125. Zwilling R„ Pfleiderer G., Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 348, 519— 524 (1967).

Глава 4

ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ

Р. ШРОЕНЛОЕР, Дж. К. БЕННЕТ (R. SCHROH-ENLOHER J. С. BENNETT, University of Alabama in Birmingham, Schools of Medicine and Dentistry, Birmingham, Alabama, U.S.A.)

4.1. Введение

Дисульфидные мостики — это основной тип ковалентной связи в белках, соединяющей между собой отдельные участки полипептидной цепи или различные цепи. Внутрицепочечные дисульфидные связи участвуют в поддержании конформационной стабильности свернутой полипептидной цепи, способствуя тем самым правильной ориентации аминокислотных остатков, образующих активные центры или участки связывания ферментов, антител и других биологически активных белков. Межцепочечные дисульфидные связи соединяют между собой отдельные субъединицы или цепи, закрепляют «правильную» укладку полипептидных цепей в доменах, удерживаемую в противном случае лишь благодаря нековалентным взаимодействиям, и тем самым принимают участие в поддержании четвертичной структуры.

В цикле работ по определению структуры инсулина Сенгер и др. [35—37] впервые наблюдали дисульфидный обмен при частичном гидролизе белка в конц. НС1 на холоду. При более детальном исследовании на модельных системах, включающих бис-2,4-динитрофенил-ь-цистин (бис-ДНФ-цистин) и цистилбис-глицин или окисленный глутатион, установлено, что реакция дисульфидного обмена протекает как в концентрированных минеральных кислотах, так и в слабоосновной среде, правда, по различному механизму. В кислой среде обмен ингибируется тио-лами, в основной среде тиолы служат катализаторами, а SH-реагенты ингибиторами [35]. В этой же работе найдены условия частичного гидролиза инсулина с сохранением положения дисульфидных мостиков, благодаря чему было определено их положение в молекуле гормона. В работе [41] на примере взаимодействия цистина с окисленным глутатионом изучена стабильность дисульфидных связей в различных условиях; при этом показано, что дисульфидный обмен минимален при рН 2—6,5. Кроме того, при протеолизе рибонуклеазы в условиях, способствующих дисульфидному обмену, получены ци-стинсодержащие пептиды, включающие лишь две из четырех

166

4. ДИСУЛЬФИДНЫЕ связи

дисульфидных связей белка, и тем самым впервые установлено, что дисульфидные связи могут иметь различную реакционную способность в реакции обмена. Однако маловероятно, чтобы по этой причине могла бы осуществляться перегруппировка дисульфидных связей в нативных белках. Правда, известны случаи дисульфидного обмена с низкомолекулярными соединениями [38, 40].

Таким образом, конкретный план определения положения дисульфидных связей зависит от структурных особенностей белка и реакционной способности его дисульфидных мостиков. В любом случае важно исключить возможность дисульфидного обмена в ходе анализа и, следовательно, в первую очередь найти подходящий способ фрагментации нативного белка.

В настоящей главе обсуждаются общепринятые подходы и методики определения положения дисульфидных связей в белках.

4.2. Принципиальная схема анализа

Принципиальная схема определения связанных между собой остатков полуцистина остается неизменной с того времени, когда она была впервые разработана Райли при исследовании бычьего инсулина [36]. Эта методика включает следующие этапы:

1) частичный гидролиз белка в условиях, исключающих перегруппировку дисульфидных связей;

2) фракционирование полученной смеси с целью выделения цистинсодержащих пептидов также в условиях, исключающих дисульфидный обмен;

3) расщепление цистинсодержащих пептидов на цистеинил-пептиды;

4) выделение отдельных цистеинилпептидов;

5) идентификация полученных пептидов.

В более подробном виде постадийный план анализа приведен на рис. 4.1.

Для однозначной идентификации положения дисульфидных связей важно, чтобы каждый из цистинсодержащих пептидов включал только один дисульфидный мостик. Предварительно необходимо установить число и положение в полипептидной цепи остатков цистеина; поэтому к анализу приступают лишь после определения полной аминокислотной последовательности полипептидной цепи или цепей исследуемого белка. Число дисульфидных связей можно определить с помощью различных методов. Для этого наряду с установлением первичной структуры проводят исследование физико-химических свойств белка. Данные относительно внутри- и межцепочечных дисульфидных

4.2. ПРИНЦИПИАЛЬНАЯ СХЕМА АНАЛИЗА

167

очищенный белок

I—Последовательность операций при определении-, положения дисульфидных связей

одноцепочечные белки

________+_______

Получение и выделение цистинсодер] жащих пептидов (все операции проводятся в условиях,исключающих дисульфидный обмен)

расщепление бромоцианом и/или протеолитическими ферментами

разделение пептидов с помощью ->хроматографии или электрофореза

локализация цистинсодержа -щих пептидов

i

в зависимости от того удалось ли разделить цистинсодержа-щие пе

страница 24
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97

Скачать книгу "Практическая химия белка" (19.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
стандарт нумерация дома
часы davis
обучение массажисткой
скамейка iz metala

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(03.12.2016)