химический каталог




Практическая химия белка

Автор А.Дарбре

роверены на практике удовлетворительные методы расщепления пептидных связей триптофана и цистеина.

Вместе с тем ни один метод не дает возможности получить идеальный набор фрагментов, достаточный для реконструкции полной аминокислотной последовательности. Для достижения этой цели необходимо оптимальное сочетание химических и ферментативных методов. Химические методы расщепления пептидной связи находят применение в области химии пептидов. Методы химической модификации могут применяться при синтезе биологически активных пептидов методом реком-бинантных ДНК.

Вслед за обнаружением влияния соседних групп тина 1,5-взаимодсйствия в качестве основной причины расщепления пептидной связи ^-замещенных аминокислот, в частности ^,6-дигидроксилейцина в фаллоидине [204], последовало использование этого принципа при исследовании пептидов, состоящих из других аминокислот. В ходе развития методов структурного анализа белков было изучено множество реагентов, однако еще многие из них ожидают проверки и, возможно, еще пополнят арсенал исследователя.

Литература

1. Alexander N. M.t J, Biol. Chem., 249, 1946—1952 (1974).

2. Ambler R. P., Biochem. J., 96, 32P (1965).

3. Anfinsen С. В., Haber J. Biol. Chem., 236, 1361—1363 (1961).

4. Atassi Al Z., In: Immunochemistry of Proteins, Atassi M. Z. (Ed), vol. 1, Plenum Press, New York, London, 1977, pp. 114—161.

5. Atassi M. Z., Rosenthal A. F., Biochem. J., Ill, 593—601 (1969).

6. Atassi M. Z., Suliman A. M., Habeeb A. F. S. A.t Biochem. Biophys. Acta, 405, 452—463 (1975).

7. Benassi C. A., Scoffone Е.л Veronese F. M.t Tetrahedron Lett., 49, 4389— 4393 (1965).

8. Benisek W. F., Rafter у M. A., Cole R. D.t Biochemistry, 6, 3780—3790 (1967).

ЛИТЕРАТУРА

129

9. Billica R. M., Adkins #., Org. Syn. Coll., 3, 176 (1967).

10. Birch F. ]., Cymerman-Craig Slaytor M.t Austr. J. Chem., 8, 512—518 (1955).

11. Blumenfeld О. O., Rojkind M., Gallop P. M.t Biochemistry, 4, 1780—1788 (1965).

12. Bohak Z., J. Biol. Chem., 239, 2878—887 (1964).

13. Bornstein P., Balian G., Methods Enzymol., 47, 132—145 (1977).

14. Bovio A., Miotti U.t J. Chem. Soc. Perkin, 11, 172—177 (1978).

15. Bradbury A. F., Smyth D. G., Biochem. J., 131, 637—642 (1973).

16. Brandenburg D.t Hoppe Seyler's Z. Physiol. Chem., 353, 263—267 (1972).

17. Braunitzer G., Aschauer H. Hoppe Seyler's Z. Physiol. Chem., 356, 473—474 (1975).

18. Burstein Y., Patchornik Л., Biochemistry, 11, 4641—4650 (1972).

19. Bustin M., Cole R. ?>., J. Biol. Chem., 244, 5291—5294 (1969).

20. Capon Quarterly Reviews, 18, 45—111 (1964).

21. Capon В., McManus S. P., Neighboring Group Participation, Plenum Press, New York, London, 1976.

22. Carpenter F. H., Shiigi S. M., Biochemistry, 13, 5159—5164 (1974).

23. Catsimpoolas N., Wood J. L., J. Biol. Chem., 239, 4132—4137 (1964).

24. Catsimpoolas N.. Wood J. L.y J. Biol. Chem., 241, 1790—1796 (1966).

25. Cavins J. F., Friedman AT, Anal. Biochem,, 35, 489—493 (1970).

26. Cecil R., In: The Proteins, Neurath H. (Ed), 2nd edn., vol. 1, Academic Press, New York. London, 1963, pp. 379—476.

27 Cecil R., Weitzman P. D. Biochem. J., 93, 1 —11 (1964).

28. Chung F. E.t Franzen J. S., Braginski Л Biochemistry, 10, 2872—2876 (1971).

29. Cleland W. W., Biochemistry, 3, 480—482 (1964).

30. Cohen L. A., Farber L., Methods Enzymol., 11, 299—308 (1967).

31. Cole R. A, Methods Enzymol, 11, 206—208 (1967).

32. Cole R. D., Methods Enzymol., 11, 315—317 (1967).

33. Corey E. Haefele L. F., J. Am. Chem. Soc, 81, 2225—2228 (1959).

34. Corradin G., Harbury H. A., Biochem. Biophys. Res. Commun., 61, 1400— 1406 (1974).

35. Crestfield A. M., Stein W. H., Moore 5., J. Biol. Chem., 238, 2413—2420 (1963).

36. D'Angeli F., Scoffone E., Filira F., dormant V., Tetrahedron Lett., 24, 2745—2748 (1966).

37. D'Angeli F., Giormani V., Filira F., Di Bello C, Biochem. Biophys. Res. Commun., 28, 809—814 (1967).

38. Degani Y., Patchornik A., J. Org. Chem., 36, 2727—2728 (1971).

39. Degani Y., Patchornik A., Biochemistry, 13, 1 — 11 (1974).

40. Desnuelle P., Bonjour G., Biochim. Biophys. Acta, 7, 451—459 (1951).

41. Dyckes D. F., Creighton Т. E., Sheppard R. C, Nature (Lond), 247, 202— 204 (1974).

42. Elliott D. F., Biochem. J., 50, 542—550 (1952).

43. Ellman G. L., Arch. Biochem. Biophys., 82, 72—77 (1959).

44. Enfield D. L., Ericsson L. H., Fujikawa K., Walsh K. A., Neurath H., Titani Biochemistry, 19, 659—667 (1980).

45. Fontana Methods Enzymol., 25, 419—423 (1972).

46. Fontana A., Scoffone Methods Enzymol., 25, 482—494 (1972).

47. Fontana A.f Toniolo C., Progr. Chem. Organic Natl. Compounds, 33, 309— 409 (1976).

48. Fontana A„ Scoffone E., Benassi C. A.t Biochemistry, 7, 980—986 (1968).

49. Fontana A., Veronese F. M., Scoffone Biochemistry 7, 3901—-3905 (1968).

50. Fontana A., Vita C, Toniolo C, FEBS Lett., 32, 139—142 (1973).

9—703

130 2- ФРАГМЕНТАЦИЯ ПОЛIIПЕПТИДОВ ХИМИЧЕСКИМИ МЕТОДАМИ

51. Foniana A., Savige W. Е., Zambonin ЛГ, In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Third Internal. Conf., Birr, C. (Ed.), Elscvicr/North Holland, Amsterdam, New York, Oxford, 1980, pp. 309—322.

52. Fontana A., Dalzoppo D., Grandi C., Zambonin Al., Biochemistry, 20, 6997— 7004 (1981).

53. Fontana A., Dalzoppo D., Grandi C., Zambonin Af., In: Methods in Protein Sequence Analysis, Proc. Fourth Internat. Conf., Elzinga M. (Ed.), Human Press, New Jersey, 1982, pp. 325—334.

54. Fontana A., Dalzoppo D., Grandi C., Zambonin Л1, Methods Enzymol., 91, 311—318 (1983).

55. Fowler A. V., Zabin /., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 74, 1507—1510 (1977).

56. Foye W. 0., Helb A. AL, Mickles /., J. Pharni. Sci, 56, 292—293 (1967).

57. Frank G., Sidler W., Widmer IF, Zuber I Ioppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 359, 1491 — 1507 (1978).

58. Fraser J. F., Poulsen K., Haber Biochemistry, 11, 4974—4977 (1972).

59. Friedman Af., The Chemistry and Biochemistry of the Sulfhydryl Group in Amino Acids, Peptides and Proteins, Pergainon Press, New York, 1973.

60. Friedman M., Krull L //., Gavins J. Г., J. Biol. Chem, 245, 3868—3871 (1970).

61. Funatsu Al., Green N. M, Witkop J. Am Chem, Soc, 86, 1846—1848 (1964).

62. Glendenning Af. В., Greenberg D. M, FraenkeFConrut H. J. Biol, Chem , 167, 125—128 (1947).

63. Goetiials E., Radzitski P. Dey Bull. Soc. Chim. Beiges, 73, 546—559 (1964)

64. Goldberger R. F., Anfinsen С. В., Biochemistry, 1, 401—405 (1962).

65. Grannis G. /\, Arch. Biochem. Biophys., 91. 255—265 (1960).

66. Green N. Af., Witkop В., Trans. N. Y. Acad. Sci., Ser. II, 26, 659—669 (1964).

67. Gross ?., Methods Enzymol., 11, 238—255 (1967).

68. Gross E.t Witkop В., J. Am. Chem. Soc, 83, 1510—1511 (1961).

69. Gross E., Witkop В., J. Biol. Chem., 237, 1856—1860 (1962).

70. Gross E., Morell J. L.t Lee P. Q., Int. Congress of Biochemistry (Tokyo), Abstr., p. IX-535 (1967).

71. Gurd F. R. Л\, Methods Enzymol., 25, 424—438 (1972).

72. Habeeb A. F. S. A., Methods Enzymol., 25, 457—464 (1972).

73. Mass G. M, Nau H., Biemann K., Grahn D. Т., Ericsson L. IF Neurath II. Biochemistry, 14, 1334—1342 (1975).

74. Heinrikson R. L., Kramer K. J.. Progress in Bioorganie Chemistry Kaiser E. Т., Kezdv F. J. (Eds.), vol. 3, Wiley, New York, 1974, pp.' *l41 — 250.

75. Hermodson M. A., Ericsson L. II., Neurath H., Walsh K. A., Biochemistry, 12 3146—3153 (1973).

76. Hinman R. L., Bauman C. P., J. Org. Chem, 29, 2431—2437 (1964)

77. Flirs C. IF IT., J. Biol. Chem., 219, 611—621 (1956).

78. Hirs C. IF W. (Ed.), Methods Enzymol, 11, 1—988 (1967).

79. Hirs С. H. W.y Methods Enzymol., 11, 197—199 (1967).

80. Hirs С. H. W.> Methods Enzymol., 11, 199—203 (1967).

81. Hirs C. //. W., Timasheff S. N. (Eds.), Methods Enzymol., 25, 1—724 (1972).

82. Hirs С. H. W\, Timasheff S, N. (Eds.), Methods Enzymol., 47, 1—668.

83. Hirs С. H. W., Timasheff S. N. (Eds.), Methods Enzymol., 91, 1—693 (1983).

84. Hirs С. H. W.f Stein W. H.t Moore 5., J. Biol. Chem., 221, 151 — 169 (1956).

85. Hofmann K., Yajima J. Am. Chem. Soc, 83, 2289—2293 (1961).

86. Нот M. J., Laursen R. A., FEBS Lett., 36, 285—288 (1973).

ЛИТЕРАТУРА

131

87. Huang Я. V., Bond AL W„ Hunkapiller AL W„ Hood L. Methods Enzymol., 91, 318—324 (1983).

88. Hurley С. K., Stout J. Г., Biochemistry, 19, 410—416 (1980).

89. Inglis A. S., Methods Enzymol., 91, 324—332 (1983).

90. Inglis A. S., Edman P., Anal Biochem., 37, 73—80 (1970).

91. Inglis Л. 5., Liu 7.-У., J. Biol. Chem., 245, 112—116 (1970).

92. Inglis A. S„ McMahon D. T. W.f Roxburgh C. AL, Takayanagi tf., Anal. Biochem., 72, 86—94 (1976).

93. Itakura K.f Hirose Т., Crea R., Riggs A. T>.t Heyneker H. L., Bolivar F., Boyer Я. W.9 Science, 198, 1056—1063 (1977).

94. Itano H. A., Robinson E. A.t J. Biol. Chem., 247, 4819—4824 (1972).

95. Iwai K., Ando 7., Methods Enzymol., 11, 263—282 (1967).

96. Jacobson G. R.t Schaffer AL H.t Stark G. R., Vanaman Т. C, J. BioL Chem., 248, 6583—6591 (1073).

97. Jauregui-Adell /., Marti Anal. Biochem., 69, 468—473 (1975).

98. Jocelyn P. C, Biochemistry of the SH-Group, Academic Press, New York, 1972.

99. Johnson P., Stockmal V. В., Biochem. Biophys. Res. Commun., 94, 697— 703 (1980).

100. Junek H.. Kirk K. L., Cohen L. A., Biochemistry, 8, 1844—1848 (1969).

101. Kasper С. В., In: Protein Sequence Determination, Needleman S. B. (Ed.), 2nd edn., Springer, Berlin, Heidelberg, New York, 1975, pp. 114—161.

102. Katsoyannis P. G., In: Diabetes, Proc. Congr. Internat. Diabetes Fed., 6th 1967, Ostman J. (Ed), Exerpta Medica, Amsterdam, 1969, pp. 379—394.

103. Kauffmatin Т., Sobet /., LiebigTs Ann. Chem., 698, 235—241 (1966),

104. Kenyon G. L, Bruice T. W., Methods Enzymol., 47, 407—430 (1977).

105. Klein I. 5., Kirsch J. F., J. BioL Chem., 244, 5928—5935 (1969).

106. Konigsberg W7., Methods Enzvmol., 25, 185—188 (1972).

107. Konigsberg W., Steinman H. AL, In: The Proteins, Neurath H., Hill R. L. (Ed.), 3rd edn.. vol. 3, Academic Press, New York, 1977, pp. 1 — 178.

108. Landon M , Methods Enzymol., 47, 145—149 (1977).

109 Lawson W. В., Schramm H. J., J. Am. Chem. Soc, 84, 2017—2018 (1062).

110 Lawson W. В., Gross E., Foltz C. AL, Witkop В., J. Am. Chem. Soc, 83, 1509—1510 (1961).

111. Leach S. I., Meschers F.t Swanepoel O. A.. Biochemistry, 4. 23—27 (1965). 1 12. Lenard /., Hess G. P., J. Biol. Chem., 239, 3275—3281 (1964).

113. Lenard J., Schallij A. V., Hess G. P., Biochem. Biophvs. Res. Commun., 14, 498—502 (1964).

114. Lindley //., Nature (Lond,), 178, 647—648 (1956).

115. Lischwe M. A., Sung AL 7., J. Biol. Chem., 252 4976—4980 (1977).

116. Liu T.-L., In: The Proteins, Neurath H„ Hill R. L. (Ed), 3rd edn., vol. 3, Academic Press, New York, 1977, pp. 239—402

117. Liu 7.-У., Chang Y. //., J. Biol. Chem., 246, 2842—2848 (1971).

118. Liu 7.-K, Inglis A. S., Methods Enzvmol., 25, 55—60 (1972).

119. MacLaren J. A., Sweetman В. J.t Austr. J. Chem., 19, 2355—2360 (1966).

120. Mahoney W. C, Hermodson AL A., Biochemistry, 18, 3810—3814 (1979).

121. Mahoney W. C., Hermodson AL A., In: Methods in Peptide and Protein Sequence Analysis, Proc. Third Internat. Conf., Birr C. (Ed), Elsevier/ North Holland, Heidelberg, Amsterdam, New York, Oxford, 1980,' pp. 323— 328.

122. Mahoney W. C, Smith P. K., Hermodson M. A. Biochemistry, 20 443— 448 (1981).

123. Martenson R. Deibler G. Kramer A. /., Biochemistry, 16, 216—221 (1977).

124. Milstein C, Sanger F., Biochem. J., 79, 456—469 (1961).

125. Morishita AL, Sakiyama Bull Chem. Soc. Japan, 43, 524—530 (1970).

9*

132

2. ФРАГМЕНТАЦИЯ ПОЛППЕПГИДОВ ХИМИЧЕСКИМИ МЕТОДАМИ

126. Morishiia М., Sakiyama F.t Narita К., Bull. Chem. Soc. Japan, 40, 433 (1967).

127. Morishiia M., Soma Т., Sakiyama F.} Narita K., Bull. Chem. Soc. Japan, 40, 632—639 (1967).

128. Naughton M. A.t Sanger F., Hartley B. 5. Shaw D. C, Biochem. J., 77, 149—163 (1960).

129. Niketic В., Thomson J., Krisiiansen K., Eur. J. Biochem., 46, 547—551 (1974).

130. Nute P. E., Mahoney W. C., Biochemistry, 18, 467—472 (1979).

131. Ohno M., Spande T. F., Witkop В., J. Am. Chem. Soc, 92, 343—348 (1970).

132. Omenn G. S., Fontana A., Anfinsen C. S., J. Biol. Chem., 245, 1895—1902 (1970).

133. Otieno S.t Biochemistry, 17, 5468—5474 (1978).

134. Ozols J., Gerard C., J. Biol. Chem., 252, 5986—5989 (1977).

135. Ozols J., Gerard G., J. Biol. Chem., 252, 8549—8553 (1977).

136. Ozols J., Gerard G., Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 74, 3725—3729 (1977).

137. Patchornik A., Lawson W. B.f Gross E.f Witkop В., J. Am. Chem. Soc, 82, 5923—5927 (1960).

138. Photaki /., J. Am. Chem. Soc, 85, 1123—1126 (1963).

139. Pihl A., Lange J. Biol. Chem., 237, 1356—1362 (1962).

140. Piszkiewicz D.r London M., Smith E. L.% Biochem. Biophys. Res. Commun., 40, 1173—1178 (1970).

141. Previero A., Scoffone E., Benassi G. A., Pajeiia P., Gazz. Chim. Ital, 93, 849—858 (1963).

142. Previero A, Coletti M.-A., Galzigna L., Biochem. Biophys. Res. Commun., 16, 195—198 (1964).

143. Previero A., Coletti-Previero M.-A., Jolles P., Biochem. Biophys. Res. Commun., 22, 17—21 (1966).

144. Previero A., Coletti-Previero M.-A., Jolles P., Biochem. Biophys. Acta, 124, 400—402 (1966).

145. Rafiertj M. A., Cote R. D., Biochem. Biophys. Res. Commun., 10, 467—472

(1963) .

146. Raftery M. A.t Cole R. D.t J. Biol. Chem., 241, 3457—3401 (1966).

147. Rati S. C, Cole R. Z)., J. Am. Chem. Soc, 92, 1800—1801 (1970).

148. Ramachandran L. K., Witkop B.t Methods Enzymol, 11, 283—299 (1967).

149. Riley G., Turnbull J., Wilson W., J. Chem. Soc, 1373—1379 (1957).

150. Ruegg U. T.t Methods Enzymol, 47, 123—126 (1977).

151. Ruegg U. Т., Rudinger 7., Int. J. Peptide Protein Res., 6, 447—456 (1974).

152. Ruegg U. Т., Rudinger Methods Enzymol, 47, 111 — 116 (1977).

153. Ruegg V. Т., Rudinger /., Methods Enzvmol, 47, 116—122 (1977).

154. Ruttenberg M. A., King T, P., Craig 1. C., Biochemistry, 3, 758—764

(1964) .

155. Ruttenberg M. A., King T. P., Craig L. G., Biochemistry, 4, 11 — 18 (1965).

156. Ryle A. P., Sanger F., Biochem. J., 60, 535—540 (1955).

157. Sanger г., Biochem. J., 44, 126—128 (1949).

158. Sanger F., Thonpson E. O. P., Biochim. Biophys. Acta, 9, 225—226 (1952).

159. Sanger F., Thompson E. O. P., Biochem. J., 53, 353—366 (1953).

160. Sanger F., Thompson E. O. P., Biochim. Biophys. Acta 71, 468—471 (1963).

161. Savige W. E., Austr. J. Chem., 28, 2275—2287 (1975).

162. Savige W. E., Fontana A., Methods Enzymol, 47, 442—453 (1977).

163. Savige W. E., Fontana A, Methods Enzymol, 47, 459—469 (1977).

164. Savige W. Fontana A, Int. J. Peptide Protein Res., 15, 285—297 (1980).

165. Schmlr G. /.., Cohen L. R., Witkop В., J. Am. Chem. Soc, 81, 2228—2233 (1959).

ЛИТЕРАТУРА

133

166. Schroeder W. A., Shelton I. R., Robberson В., Biochim. Biophys. Acta, 147, 590—592 (1967).

167. Schroeder W. A., Shelton J. В., Shelton J. R.t Arch. Biochem. Biophys.,

страница 19
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97

Скачать книгу "Практическая химия белка" (19.5Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
Продажа элитных квартир на Западе Москвы в жилом комплексе Режиссер
стоимость участков на новой риге
афмша руки вверх 2018
автомобиль с водителем на час

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(16.12.2017)