химический каталог




Биологическая химия

Автор Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин

скоростей обратной и прямой реакций. Следует отметить, что константа зависит от химической природы субстрата и фермента и определяет степетл> их сродства. Чем тптже значение Ks, тем выше сродство фермента к субстрату.

При изучении кинетики ферментативных реакций следует учитывать одну важную особенность ЭТИХ реакций (не СВОЙСТБСИНУЮ обычным химическим реакциям), гаязанную с явлением насыщения фермента субстратом. При низкой концентрации субстрата зависимость скорости реакции от концентрации субстрата (рис 4.12) является почти линейной и подчиняется к 11 нетике первого порядка. '')то означает, что скорость JXJ акции .V > Г ] |рямо пропорциопальна концентраiui\i субстрата .4 и в любоп момент в|>емепп t определяется следующим кинетическим у равнением:

где Щ-молярная концентрация субстрата S; —d[S]/dt — скорость убыли субстрата; .ft- константа скорости реакции, которая в данном случае имеет размерность, обратную единице времени (мин" или с-1).

При высокой концентрации субстрата скорость реакции максимальна, становится постоянной и не зависящей от концентрации субстрата Щ. В этом случае реакция подчиняется кинетике нулевого порядка v = к" (при полном насыщении фермента субстратом) и целиком определяется концентрацией фермента. Различают, кроме -mi-о. реакции второго порядка,

скорость которых пропорционалы!и произведению концентраций двух реагиррощш веществ. В определенных условиях при нарушении пропорциональности говорят иногда о реакциях смешанного порядка (см. рис. 4.12).

Изучая явление шсыщения, Л. Михаэлис и М. Ментен разработали общую теорию (|к.п)ментативной кинетики. Они исходили из 'предположения, что (]кзрменг;гп1вп1>1 П процесс протекаем в виде следующей химической

реащиж

к , /

? S 5 i Р к

т.е. фермент }< вступает во взаимодействие с субстратом Л'с образованием промежуточного комплекса /Л1, который далее распадается на свободный (рермепт и продукт реакции Р. Математическая обработка на основе закона

действующих масс дала возможность вывести уравнение, названное в честь авторов уравнением Михаэлиса-Ментен, выражающее количественное соотношение между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной

реакции;

v., „. - ;

v где у—наблюдаемая скорость реакции при данной концентрации субстрата [S\; - константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, моль/л; PLp - максимальная скорость реакции при полном насыщении фермента субстратом.

Из уравнения Михаэлиса-Ментен следует, что при высокой концентрации субстрата и низком значении Kg скорость реакции является максимальной, т.е. v = Vmai (реакция нулевого порядка, см. рис. 4.12). При низкой концентрации субстрата, напротив, скорость реакции оказывается про-портгпональиой котщентрлтппт субстрата в каждый дптптый момент (реакция первою порядка).

(Дедуег указан», что уравнение Михаил пса Ментен в его классическом шщс j 1С учитывает влияние па скорость ферментативного процесса продуктов реакции, например в реакции

к А ,

и носит несколько ограппчешгып xapaniep. Полому были предприняты

попытки усовершенствовать его. Так, было предложено уравнение Бригтса-Холдейна;

К. - rS

где Кт представляет собой коне г а л i у Михаэлиса, являющуюся экспериментально определяемой величиной. Она может быть представлена следующим уравнением:

> к . Д к

Рйс 413. Кривая уравнения Михазли-са-Ментен: гапероолическая зависимость начальных скоростей катализируемой ферментом реакции от концентрации субстрата.

В числителе представлены константы скоростей распада комплекса ES в двух направлениях (в сторону исходных Е и S и в сторону конечных продуктов реакции Е и Р). Отношение k_1/k+1 представляет собой константу диссоциации ферментсубстратного комплекса Kg, тогда:

к к ? .

Отсюда вытекает важное следствие: константа Михаэлиса всегда больше константы дисшциации фермент-субстратного комплекса Kg на величину k+2/k+1.

Для определения численного значения обычно находят ту концентрацию субстрата, при которой скорость ферментативной реакции v составляет половину от максимальной V^, т.е. если v = ХД Кшг Подставляя значение v в уравнение Бриггса- Холдейна, получаем:

2 К ; ,5-разделив обе части уравнения на Р^,, получим

„. или + т = т откуда ^ = Щ.

Таким образом, константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата (моль/л), при которой скорость данной ферментативной реакции составляет половину от максимальной *.

Определение величины имеет важное значение при выяснении механизма действия эффекторов на активность ферментов и т.д. Константу Михаэлиса можно вычислить по графику (рис. 4.13). Отрезок на абсциссе, соответствующий скорости, равной половине максимальной, будет представлять собой К^.

Пользоваться графиком, построенным в прямых координатах зависимости начальной скорости реакции v0 от начальной концентрации субстрата [SJ, неудобно, поскольку максимальная скорость FMK является в данном случае асжмптотической величиной и огтределяется недостаточно точно.

* Эксперименталь

страница 62
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267 268 269 270 271 272 273 274 275 276 277 278 279 280 281 282 283 284 285 286 287 288 289 290 291 292 293 294 295 296 297 298 299 300 301 302 303 304 305 306 307 308 309 310 311 312 313 314 315 316 317 318 319 320 321 322 323 324 325 326 327 328 329 330 331 332

Скачать книгу "Биологическая химия" (5.27Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
прайс лист на чугунные радиаторы
как выправить крыло
Casio GA-400-7A
где можно хранить вещи в москве недорого

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(08.12.2016)