яжелых металлов: меди, свинца, ртути и др.—в реактивах), тормозящие активность фермента Одно пч ттстфеменпьтх условий сохранения стабильности ферментов храпение их в высушенном или намороженном состоянии (в условиях холода). Многие ферменты стабильны в виде суспензии в к он центрированных растворах сульфата аммошш.

СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ

В природе существуют как простые, так и сложные ферменты. Первые целиком представлены пол п пептидными цепями 11 при гидролизе распа даются исключительно на аминокислоты. Такими ферментами (простые белки) являются гидролитические ферменты, в частности пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др. Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих, помимо полипептттдтптх цепей, какой-либо небелковый компонент (кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с пошшептндной цетшю. Наш. константа ддесоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептипные цепи оказываются связанными со своими кофакторами и не разделяются при выделении и очистке, то такой фермент получает название хол оферм ей га (холо тзпм), а кофактор проететпческоп группы, рассматривающейся как интегральная часть молекулы фермента, Полипептпдпую часть фермента принято называть апоферментом.

В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности «фермент-протеид», «белковый компонент» (апофермент), «кофермент» (коэнзим) и «простетическая группа». Под к о ферментом часто подрп чум ев я тот дополните л ьттуто группу, легко отделяемую от апофермепта при диссоциации. 11ред|юлшают, что щюететпческля группа может быть связана с белком ковал ei иными п пеко-ышешнымп связями. Так, в молекуле ацепшеоэнзим А карбоксил азы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи, ^лектростатпчеекпе взаимодействия п др.). В i а к их случаях нрп выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих час Toil, и пзолпровапып белкопыг'1 компонент оказывается лишенным ферКпЛяипг) РТмрнтто к" ттохтпбнтчтм ичолт-тпяя 1111 ы м* ирг^к'пмпггркл/'ггапнтуткс опгяническим веществам применим термин «кофермент», тшшчными представителями которых являются витамины Вр В2, В6, РР, содержащие кофер-менты. Известно также, что и простетические группы, и коферменты активно включаются в химические реакции, выполняя функции промежу-топых переносчиков >лек1 poiюв, мюмон водорода или различных фу| IKIгтго11 ИЛ 1>11 MX Ipyilll (ИИ ИрИМСр, аМПППЫХ. }ЩС'1 НЛМ1МХ, КЯрбоКСПЛЬПЫХ). И ПОДОБНЫХ случаях кофермент рассматривают в качестве второю субстрата, или косубстрата.

Роль кофермента (Ко) в качестве переносчика, например, атомов водорода может быть представлена в виде схемы, где SH-субстрат, КоЕ-хо лофермент, А-акцептор пропша:

SH -АН

J vV JL Jh/'GL JL M X* *^fiin^O\»'JLy'JL fA\j JL \Лг1 JPlkJtxKr'V мЛш>Мьл ?* I l\J у \J Ш, C4* fx. чЛ/ JLVr* Л» ж J^/v..." J I Li I J I J JLJ^/\J JL 4. * iULXl у

a KoE- восстановлению, принимая электроны и протоны. В следующей полуреакции восстановленный КоЕН может отдавать электроны и протоны на какой-либо другой пр омежуточный переносчик электронов и протонов

Коэнзим, кофактор, простетическая группа —диусм ысл ei 111 ы fi биохимический жаргон. До сих пор продолжается терминологический спор, поскольку часто определения «коэнзим», «офажтор» п <ч1роететпчеекня группа» рассматриваются через призму их роли в реакциях энзиматического (ферментативного) катализа. Следует, однако, считаться с тем неоспоримым фактом, что во многих случаях небелковые органические молекулы, как п ионы металлов, а Скол юлю необходимы белковому компоненту при вы нол пени и опр сделен пол биологическом функции, пе имеющей отношения к б]Iокаталпзу. Несомненно, имею] значение также гни п характер связи небелковою компонента с молекулой белка. Поэтому очевидно, что кофактором может служить любой фактор, абсолютно необходимый для выполнения белком его каталитической или любой другой биологической роли. С другой стороны, кофермсптом может быть любой небелковый фактор, который непосредственно вовлечен в реакцию энзиматического катализа. Кофактор, который непосредственно не участвует в ажте катализа, пе является коэнзим ом. В то же время простатическую группу (ковалентно связанный небелковый компонент, необходимый для определенной функции) можно назвать коферментом, если она непосредственно участвует в энзиматической реакции. Простетическая группа, которая не вовлечена в акт жаталпза, по функционально является существенным как для фермента, так п для пекатжжичесжого белка, может быть названа кофактором. И наконец, кофактор и кофермент, непрочно связанные (или слабо связанные) с ферментом или белком, тем не