еских свойствах и структуре иммуноглобулинов человека (табл. 2.4). Различают 5 классов иммуноглобулинов: IgG, IgM, IgA, IgD и IgE. Детально изучены структура и функция IgG.

Таблица 2.4. Свойства иммуноглобулинов человека

Свойство IgG IgM IgA IgD IgE

Коэффициент седиментации, S 6,5-7 19 7 8 8,2

Молекулярная масса 150000 950000 180000 175000 200000

Углеводный состав, % 2-3 10-12 8-10 12,7 10-12

Концентрация в крови, мг% 1300 140 210 3 0,1

Период полужизни, дни 8-21 5Д 5,8 2,8 2-3

Разные классы иммуноглобулинов сильно различаются не только по молекулярной массе, но и по концентрации в крови; имеются данные, что различаются они и по биологическим свойствам.

Подробно изучена структура IgG. Он имеет Y-образную форму и тет-рамерное строение; состоит из двух идентичных легких L-цепей (от англ. light) и двух идентичных тяжелых Н-цепей (от англ. heavy) с мол. массой 23000—24000 и 50000—70000 соответственно. Известно также, что каждая из этих цепей имеет 2 типа доменов —вариабельные (V) участки, состоящие из 108 аминокислотных остатков, и константные (С) участки, состоящие из ПО и 350 аминокислотных остатков соответственно в L- и Н-цепях (рис. 2.5).

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликуло-стимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функции,

Рис. 2.5. Структура IgG человека. Показаны легкие (L) и тяжелые (Н) цепи, дисулъфвдгные связи и вариабельные V (красные) и константные С (светлые) участки.

значительно повышают стабильность молекул, в состав которых они входят, к различного рода химическим, физическим воздействиям ж предохраняют их от действия протеиназ, определяя тем самым биологическую роль гликопротеинов. Являясь составной частью клеточной мембраны, гликопротеины участвуют, кроме того, в иммунологических реакциях, ионном обмене, процессах межклеточной адгезии и т.д.

МЕТАЛЛ ОПРОТЕИНЫ

К металлопротеинам относятся биополимеры, содержащие, помимо белка, ионы какого-либо одного металла или нескольких металлов (табл. 2.5). К таким белкам принадлежат, например, белки, содержащие негемовое железо, а также белки, координационно связанные с атомами металлов в составе сложных белков-ферментов.

Тштичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Феррмтмн—высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO • ОН)8 • (FeO • О• POJr2), причем цепи неорганического полимера 0=Fe—OH...O=Fe—ОН..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа кшрдинационно связываются с атомами азота пептидных групп.

Трансферрин — растворимый в воде железопротеин (мол. масса 90000), гликопротеин, обнаруживаемый главным образом в сыворотке

крови в составе [3-глобулинов. Содержание железа в нем составляет 0,13%. Предполагают, что атом железа соединяется с белком координационными связями с участием гидроксильных групп тирозина. Молекула трансфер-рина содержит 2 атома железа; трансферрин служит физиологическим переносчиком железа в организме.

Гемосидерин в отличие от ферритина и трансферрина является водоне растворимым железосодержащим белковым комплексом, состоящим, кроме того, на 25% из нуклеотидов и углеводов. Он содержится главным образом в ретикулоэндотелиоцитах печени и селезенки. Биологическая роль гемосидерина изучена недостаточно.

Ко второй группе металлопротеинов относится ряд ферментов: ферменты, содержащие связанные с молекулой белка ионы металлов, определяющих их функцию,— металлоф ер менты (в процессе очистки металлы остаются связанными с ферментами); ферменты, активируемые ионами металлов, менее прочно связаны с металлами, но для проявления своей активности нуждаются в добавлении в реакционную среду определенного металла. Предполагают, что механизмы участия металла в акте катализа в обоих случаях, вероятнее всего, сходны; ионы металла участвуют в образовании тройного комплекса: активный центр фермента—металл—субстрат (Е—М—S), или М—Е—S, или Е—S—М. Есть доказательства, что в активном центре многих ферментов в связывании металла участвует имидазольная группа гистидина.

Глава 3

ХИМИЯ НУКЛЕИНОВЫХ кислот

В наше время трудно назвать область естествознания, которую не интересовала бы проблема структуры и функций нуклеиновых кислот. Несмотря на огромный прогресс, достигнутый в последние десятилетия при изучении химического состава и строения нуклеиновых кислот, много проблем предстоит еще решит