N л петиту глюкозамин-6-сульфат(|Я <).V) глкжуроиат 2 сульфат . 11 N-ацеш л глюкозам ни 6 сульфат (al—>4) D - гл юкуро нат -2 -с ул ь фат ф1->4) N-ацетилглюкозамин-6-сульфат (al—М)

]'. состав дисахаридной единицы МОЖЕТ входить 1) шюкуроновая кислота. МОЖЕТ содержать N-сульфопроизводное глюкоза ми на вместо N-ацетилглюкозамина И РАЗЛИЧНОЕ количеств идуроновой и глюкуроновой кислот.

асе

щественно различаются; последние различаются также распределением в разных видах соеджЕштеяьной ткани (табл. 21.3).

Хондроитин-4-сульфат

Дерматансульфат особенно характерен для дермы (кожи). Он резистентен к действию гиалуронидаз (тестикулярной и бактериальной). В этом едно из отличий дерматансульфата от хондроитинсульфатов. Кроме того, в состав дисахарндиой едишщм дерматлпеульфлтл входит Т. мдуроповлл, а не D-глюкуроновая кислота (в малом количеств 1) глюкуроновую кислоту можно обнаружить в повторяюниiхея единицах дермл'глпе.ульфлтл):

О он о логической роли дерматаи сульфата почти ничего пепчвестпо. Роль о old J ликозамниоглнкана не может оыть сведена только к сгаоиличации коллатеновжх ПУЧКОВ» так как дерматапсульфат обнаруживается н в тканях эктодермального происхождения, не содержащих коллагена.

Кератансульфат впервые был выделен из роговой оболочки глаза быка, отсюда и название этого гликозаминогликана. В противоположность всем остальным ишкочамппоглпкапам кератапсульфа т не содержит нм D глю-куроповоп, нм 1 пдуроповоп КИСЛО)Ы1

Г

Установлено, что кераншеульфа), выделенный пч роговицы ) лача (кератансульфат 1). и кератансульфат. полученный пч хрящевой ткани iкера-тапсул]>фат II), pa отчаются по степени сульфатпроваппоетп п строению связи МЕЖДУ КЕРАТАНСУЛЬФАТ ОМ и ПЕПТИДНОЙ ЧАСТЬЮ ТТРОТЕШЗШКАНА.

Гепарин известен прежде всего как антикоагулянт. Однако его следует относить к гликозаминогликанам, так как он синтезируется тучными клетками, которые являются разновидностью клеточных элементов соедд-пптелыюи ткали, (HI может' входить в соетаь протеогЛЕКанов; С ГЛИКОЗ-аминогликанами его о6т>едппяет н химическая структура*.

* НЕКОТОРЫЕ ИССЛЕДОВАТЕЛИ СЧИТАЮТ, что точная структурная формула гепарина ЕЩЕ

НЕИЗВЕСТНА,

Гепарннсульфат в отличие от гепарина в дисахаридных единицах чаще содержит N-ацетильные группы, чем N-сульфатные. Кроме того, степень О-сульфатирования гепаринсульфата ниже, чем гепарина.

Биосинтез глнкозамнноглнканов. Известно, что синтез глюкозамина * и глюкуроновой кислоты, входящих в состав гиалуроновой кислоты, происходит из D-глюкозы. Непосредственные предшественники гиалуроновой кислоты — нуклеотидные (уридиндифосфонуклеотидные) производные N-ацетилглюкозамина и глюкуроновой кислоты.

Предшественником углеводных остатков сульфатированных глико за-миногликанов, как и у гиалуроновой кислоты, является молекула D-глюкозы. Далее происходит эпимеризация глюкозамина в галактозамин, а глюкуроновой кислоты при синтезе дерматансульфата—в идуроновую кислоту. Нукл еотидные производные этих соединений утилизируются при биосинтезе сульфатированных гликозаминогликанов, при этом сульфат включается в биосинтез гликозаминогликанов в виде 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС). В процессе биосинтеза гликозаминогликанов принимает участие большое количество различных ферментов, в том числе трансфераз.

Образование и катаболизм протеогликанов

В соединительной ткани все гликозаминогликаны находятся в соединении с белками. Термин «протеогликан» используют для обозначения веществ, в которых поли пептидная и полисахар идная части молекулы соединены прочной ковалентной связью.

Примером протеогликана может служить гиалуропротеин, выделенный из синовиальной жидкости и содержащий всего 2,2—2,3% белка. У разных протеогликанов белковые компоненты различны; они не имеют ничего общего с фибриллярными белками соединительной ткани —коллагеном и эластином.

Считают, что в большинстве случаев остаток серина служит той точкой полипептидной цепи молекулы протеогликанов, к которой присоединяется гликозаминогликан.

В соединительной ткани протеогликаны образуют ряд «монтажей» последовательно возрастающей сложности, своего рода «иерархии» макро-молекулярных агрегатов. Функции протеогликанов в соединительной ткани во многом определяются свойствами входящих в их состав гликозаминогликанов. Так, ионообменная активность гликозаминогликанов как полианионов обусловливает активную роль протеогликанов в распределении ряда катионов в соединительной ткани. Например, накопление кальция в очагах оссификации связано с одновременным накоплением хондроитин-сульфатов, активно фиксирующих катионы кальция. Такие функции протеогликанов, как функция связывания экстрацеллюлярной воды и регуляции процессов диффузии, также в значительной мере зависят от свойств входящих в их состав гликозаминогликанов.

При помощи радиоактивных изотопов была установлена высокая скорость обмена протеогликанов. Процессы деполимеризации глико протеиновых полимеров пока изучены мало. Из ферментов, способных гидро* Клетки соединительной ткани могут испо