![]() |
|
|
Биологическая химиятся коллагеновые волокна. Оюж построены в основном из своеобразного белкаи — коллагена. Коллаген составляет 25—33% от общего количества белка организма взрослого человека, или 6% от массы тела. Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл вытянутых в длину белковых молекул, названных фопоколлагепом. Троп о кол л а ген ос 1 твная структурная единица коллагена (рнс. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия «коллагеновые волокна» и «коллаген». Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и СОДЕРЖИТ, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гепа это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что '/, всех его аминокислотных остатков составляет ГЛЩИН, Ув-пролин и 4-гидроксипролин, около 1 % -гидроксилизин; некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве: 11» UP N С, ОН М+Н, СН-СГЬ-СН?-С-Н Ы I \ н н 4-ГИД] <ш 'ипролин З-Гидроксипролин 5-Гилроксилизин Молекулярная масса тропоколлагена около 285000. Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизи-новыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин. Изучение аминокислотного состава и последовательности чередования аминокислот в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существует два типа цепей —цепи al и сс2, а также четыре разновидности цепи al: al (I), al (II), al (III) и al (TV). В табл. 21.1 представлены данные о структуре коллагенов различных тканей. Таблица 21.1. Типы коллагенов н некоторые их структурные свойства (по Уайту и др., 1981) Тип Ткань Полипептидные цепи Дополнительная характеристика I Кожа, кости, сухожилия, роговица глаза [al(I)]2 a2 < 10 остатков оксилизина в цепи II Хрящ, стекловидное тело [al (Щ > 10 остатков оксилизина в цепи Ш Кровеносные сосуды, кожа плода [al(III)]3 Слишком высокое содержание оксипролина и глицина IV Базальная мембрана [al(IY)]3 Высокое содержание 3-ок-сипролина; > 20 остатков оксилизина в цепи; низкое содержание аланин а Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора — аскорбиновой кислоты. Учитывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа 1 имеет состав [al (I)]2 а2 либо [al (1)]3, есть основание считать, что существует по крайней мере не менее 10 молекулярных форм коллагена (Е.С. Северин). Напомним, что коллаген —внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Предшественник коллагена (сначала п ре про коллаген, а затем проколлаген) претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазм атич ее кий ретикулум и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. Внеклеточные амино- и карбоксипротеаза проколлагена удаляют соответственно аминоконцевой Ж карбоксиконцевой про-пептиды. Вновь образованные молекулы коллагена спонтанно собираются в коллагеновые фибриллы. В результате перекрестного связывания цепей и спиральных молекул фибрилл через основания Шиффа и альдольную ко! 1,чспсацию (т.е. перекрестное связывал не их рядом ковалентных связей) образовавшиеся фибриллы приобретают силу паi[ряжения зрелых колла-теповых фибрилл. Эластин ' >ластпп основной белковый компонент, из Koropoi о состоят эластические волокна. Он отличается от коллагена по химическому составу и мо jIску)Iяр] Iоiт стру ктуре. Общими для эластина Ж коллагена являются большое содержание глицина И пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине Примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как И в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и тптстеттн. В отличие от коллагена в шастппе значительно больше валина и ала пшш и меньше каутаминовоп КИСЛОТЫ и аргинина. It целом характерной особенностью первичной структуры :»ластпна является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин И изодесмо-згш. Эти соединения содержатся только в эластине. Структура их довольно |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|