тся коллагеновые волокна. Оюж построены в основном из своеобразного белкаи — коллагена. Коллаген составляет 25—33% от общего количества белка организма взрослого человека, или 6% от массы тела.

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл вытянутых в длину белковых молекул, названных фопоколлагепом. Троп о кол л а ген ос 1 твная структурная единица коллагена (рнс. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия «коллагеновые волокна» и «коллаген». Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и СОДЕРЖИТ, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гепа это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что '/, всех его аминокислотных остатков составляет ГЛЩИН, Ув-пролин и 4-гидроксипролин, около 1 % -гидроксилизин; некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве:

11»

UP

N С,

ОН М+Н,

СН-СГЬ-СН?-С-Н

Ы I \

н н

4-ГИД] <ш 'ипролин З-Гидроксипролин 5-Гилроксилизин

Молекулярная масса тропоколлагена около 285000. Тропоколлаген состоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которые сливаются в спиралевидный триплет. Тройная спираль стабилизируется многочисленными межцепочечными поперечными сшивками между лизи-новыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепь тропоколлагена содержит около 1000 аминокислотных остатков. Таким образом, основная структурная единица коллагена имеет очень большие размеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин.

Изучение аминокислотного состава и последовательности чередования аминокислот в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существует два типа цепей —цепи al и сс2, а также четыре разновидности цепи al: al (I), al (II), al (III) и al (TV). В табл. 21.1 представлены данные о структуре коллагенов различных тканей.

Таблица 21.1. Типы коллагенов н некоторые их структурные свойства (по Уайту и др., 1981)

Тип Ткань Полипептидные цепи Дополнительная характеристика

I Кожа, кости, сухожилия, роговица глаза [al(I)]2 a2 < 10 остатков оксилизина в цепи

II Хрящ, стекловидное тело [al (Щ > 10 остатков оксилизина в цепи

Ш Кровеносные сосуды, кожа плода [al(III)]3 Слишком высокое содержание оксипролина и глицина

IV Базальная мембрана [al(IY)]3 Высокое содержание 3-ок-сипролина; > 20 остатков оксилизина в цепи; низкое содержание аланин а

Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора — аскорбиновой кислоты.

Учитывая наличие разных молекулярных форм в пределах одного типа (например, коллаген типа 1 имеет состав [al (I)]2 а2 либо [al (1)]3, есть основание считать, что существует по крайней мере не менее 10 молекулярных форм коллагена (Е.С. Северин).

Напомним, что коллаген —внеклеточный белок, но он синтезируется в виде внутриклеточной молекулы-предшественника, которая перед образованием фибрилл зрелого коллагена подвергается посттрансляционной модификации. Предшественник коллагена (сначала п ре про коллаген, а затем проколлаген) претерпевает процессинг в ходе прохождения через эндоплазм атич ее кий ретикулум и комплекс Гольджи до появления во внеклеточном пространстве. Внеклеточные амино- и карбоксипротеаза проколлагена удаляют соответственно аминоконцевой Ж карбоксиконцевой про-пептиды. Вновь образованные молекулы коллагена спонтанно собираются в коллагеновые фибриллы. В результате перекрестного связывания цепей и спиральных молекул фибрилл через основания Шиффа и альдольную ко! 1,чспсацию (т.е. перекрестное связывал не их рядом ковалентных связей) образовавшиеся фибриллы приобретают силу паi[ряжения зрелых колла-теповых фибрилл.

Эластин

' >ластпп основной белковый компонент, из Koropoi о состоят эластические волокна. Он отличается от коллагена по химическому составу и мо jIску)Iяр] Iоiт стру ктуре.

Общими для эластина Ж коллагена являются большое содержание глицина И пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине Примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как И в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и тптстеттн.

В отличие от коллагена в шастппе значительно больше валина и ала пшш и меньше каутаминовоп КИСЛОТЫ и аргинина. It целом характерной особенностью первичной структуры :»ластпна является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин И изодесмо-згш. Эти соединения содержатся только в эластине. Структура их довольно