ний (BE) — показатель избытка или недостатка буферных мощностей (ВВ—NBB).

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КРОВИ

Сущность дыхательной функции крови состоит в доставке кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким (табл. 17.4).

Перенос кислорода кровью

Кровь осуществляет дыхательную функцию прежде всего благодаря наличию в ней гемоглобина. Физиологическая функция гемоглобина как переносчика кислорода основана на способности обратимо связывать кислород. Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови кислородом, а в тканевых капиллярах, ]де парциальное давление кислорода резко снижено, осуществляется отдача кислорода тканям.

В состоянии покоя ткани и органы человека потребляют около 200 мл кислорода в минуту. При тяжелой физической работе количество потребляемого тканями кислорода возрастает в 10 раз и более (до 2—3 л/мин). Доставка от легких к тканям такого количества кислорода в виде газа, физически растворенного в плазме, невозможна вследствие малой растворимости кислорода в воде и плазме крови (табл. 17.5).

Таблица 17.5. Коэффициенты абсорбции (растворимое™) вдыхаемых газов (в миллилитрах на 1 мл среды при давлении 1013,3 г Па - 760 мм рт. ст.)

Среда ГС Газ

о2 со2 N2

Вода 0 20 0,049

0,031 1,71 0,87 0,024 0,016

Плазма 40 38 0,023 0,024 0,53 0,51 0,012 0,012

Исходя из приведенных в табл. 17.5 данных, а также зная Рга в артериальной крови — 107—120 гПа (80—90 мм рт. ст.), нетрудно видеть, что количество физически растворенного кислорода в плазме крови не может превышать 0,3 об. %. При расчете кислородной емкости крови этой величиной можно пренебречь.

Итак, функцию переносчика кислорода в организме выполняет гемоглобин. Напомним, что молекула гемоглобина построена из 4 субъединиц (полипептидных цепей), каждая из которых связана с гем ом (см. главу 2). Следовательно, молекула гемоглобина имеет 4 гема, к которым может присоединяться кислород, при этом гемоглобин переходит в оксигемо-глобин.

Гемоглобин человека содержит 0,335% железа. Каждый грамм-атом железа (55,84 г) в составе гемоглобина при полном насыщении кислородом связывает 1 грамм-молекулу кислорода (22400 мл). Таким образом, 100 г гемоглобина могут связывать

0,335-22400 Апя

= 134 мл кислорода,

55 j 34

Содержание кислорода

Рис. 17.6. Кривая насыщения гемоглобина кислородом. Объяснение в тексте.

а каждый грамм гемоглобина — 1,34 мл кислорода. Содержание гемоглобина в крови здорового человека составляет 13—16%, т.е. в 100 мл крови 13—16 г гемоглобина. При Р02 в артериальной крови 107—120 гПа гемоглобин насыщен кислородом на 96%. Следовательно, в этих условиях 100 мл крови содержит 19—20 об. % кислорода:

154,34*96 100

19,3 мл кислорода (в среднем 19-20 об. %).

В венозной крови в состоянии покоя Р02 = 53,3 гПа, и в этих условиях гемоглобин насыщен кислородом лишь на 70—72%, т.е. содержание кислорода в 100 мл венозной крови не превышает

15*1,34*70

100

14,1 мл кислорода (около 14 об. %).

Артериовенозная разница по кислороду * будет около 6 об. %. Таким образом, за 1 мин ткани в состоянии покоя получают 2ГО—240 мл кислорода (при условии, что минутный объем сердца в покое составляет 4 л).

Возрастание интенсивности огаслителъных процессов в тканях, например при усиленной мышечной работе всегда связано с более полным извлечением кислорода из крови. Кроме того, при физической работе резко увеличивается скорость кровотока. Зависимость между степенью насыщения гемоглобина кислородом и Р02, можно выразить в виде кривой насыщения гемоглобина кислородом, или кривой диссоциации оксигемоглобина, которая имеет S-образную форму и характеризует сродство гемоглобина к кислороду (рис. 17.6).

Характерная для гемоглобина S-образная кривая насыщения кислородом свидетельствует, что связывание первой молекулы кислорода одним из

* Артериовенозная разница по кислороду в разных органах далеко не одинакова и зависит от уровня метаболизма органа. В миокарде она составляет 12, в мозге - б, в пищеварительном тракте - 3, в почках - 1,5 об. %.

гемов гемоглобина облегчает связывание последующих молекул кислорода тремя другими оставшимися темами. Долгое время механизм, лежащий в основе этого эффекта, оставался загадкой, так как, по данным рентгеноструктурного анализа, 4 гема в молекуле гемоглобина довольно далеко отстоят друг от друга и вряд ли могут оказывать взаимное влияние. В последнее время принято следующее объяснение происхождения S-образ-ной кривой. Считают, что тетрамерная молекула гемоглобина способна обратимо распадаться на две половинки, каждая из которых содержит одну сс-цепь и одну р-цепь:

аар(3

Молекула гемоглобина

? сф-ьсф

Две половинки молекулы гемоглобина

При взаимодействии молекулы кислорода с одним из четырех гемов гемоглобина кислород присоединяется к одной из половинок молекулы гемоглобина (допустим, к а-цепи этой половинки). Как только такое присоединение произойдет, а-полипептидная цепь претерпевает конформа-ционные изменения, которые передаются на тесно связанную с ней р-цеп