кулы этого белка содер-жат два остатка дпкарбоповых аминокислот или более, замещающих в пол>ше1ттидноп цепи обычною альбумина остатки тирозина ют цистеина. Существуют Л другие редкие варианты альбумина (альбумин 1лтднпг, альбумин Джеш, альбумин Маки). Наследование полиморфизма альбуми нов происходит по аутосомному кодоминантному типу и наблюдается в нескольких поколениях.

Помимо наследственного ПОЛИМОРФИЗМА альбуминов, встречается преходящая бисальбуминемия, которую шнада ПРИНИМАЮТ чч прождет iyio. Описано появление быстрого компонента альбумина у больных, получавших большие дозы пенициллиРве 17.2. Строение молекулы иммуноглобулинов (схема). Объяснения в тексте.

на. После отаюныпвншцгалши этот кешгонеит вскоре исчезал из крови. Существует

предположение, что повышен» злекфофоретической подвижности фракции альбумин—анлтгбиотик связано с увеличением отрицательного заряда за счет GOOH-групп пенициллина.

Г.иоПу.шшы. Сывороточные ичобулппы при 1Л>КАЛИ1;а]|ии нейтралыII>IMи солями можно рачделпчь на 2 фракции чу] лоиулн! п>1 и iiceiyioiлООУЛ1мп>к Фракция чуглоОулппов и основном состоит НЧ у глобулинов, а фракция 1юеццoi л о Cyj uuiou иключист а , р и у 1ЛО Gyjiiiiiu., которые при илсктро форезе, особенно в крахмальном ИЛИ полиакриламидном геле, способны разделяться на ряд подфракций. а- и р-Глобулмновые фракции содержат липопротеины, а также белки, связанные с металлами. Большая часть анчитсл, содержащихся п civile ротке, находился по (фракции у 1ЛООУЛ1ШОВ_ При снижении уровня Ос л ков ?(••и фракции речке понижаются чащитпые

силы организма.

Иммуноглобулины, или антитела *, синтезируются В-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Известно 5 классов иммун огл о буш шов; IgG, IgA, IgM, IgD н IgE, при этом IgG, IgA н IgM — основные классы; TpT) и L?F мтпторпые классы тшмуттоглобулттог; плазмы человека. Молекула иммуисчлооулипа сост>. >i-rr ич дьух идентичных пар Пол и 11Ш1ТНД11 ых ценен. Каждая пяря п свою очередь ecje'i\>ит ич дьух рачлых цепей: летком (L) л тяжелой (11). Иными слонами, молекула иммупоиюСу линов состоит из двух легких (L) цепей (мол. масса 23000) и двух тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000—75000), образующих тетрамер (L2H2) при помощи дисульфидных связей (рис. 17.2). Каждая цепь разделена (может быть, нес кол ько условно) на специфические домены, или участки, имеющие оп|>еделе1Шое структурное и функциональное чначс пие. Половину легкой цени, включающую карбоксилыibiii конец, пачыьаюч константной областью (CJ, а N-концевую половину легкой цепи — вариабельной областью (VL).

* Существует мнение, что не все иммуноглобулины являются антителами [Уайт А, и др., 1981], т.е. термин «иммуноглобулины» относится не только к нормальным классам антител, но и, в частности, к большому числу «патологически» белков, обычно называемых миелом-ными белками.

Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (VH), остальная часть ее —это константные области (Сн1, Сн2, Сн3). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. VH- и Уь-доменами. У высших позвоночных имеются все 5 классов антител (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM), каждый со своим классом Н-цепей: а, 5, е, 7 и ц. соответственно. Молекулы IgA содержат сс-цепи, молекулы IgG — 7-цепии т.д. Кроме того, имеется ряд подклассов иммуноглобулинов IgG и IgA. Например, у человека существует 4 подкласса IgG: IgG^ IgG,, IgG2 и IgG4, содержащих тяжелые цепи 713 у2, 73 и 74 соответственно. Разные Н-цепи придают шарнирным участкам и «хвостовым» областям антител различную конформацию и определяют характерные свойства каждого класса и подкласса (подробнее см. руководства по иммунологии).

В клинической практике встречаются состояния, характеризующиеся изменением как общего количества белков плазмы крови, так и процентного соотношения отдельных белковых фракций.

Гиперпротеинемия —ув&пич&пи& общего содержания белков плазмы. Диарея у детей, рвота при непроходимости верхнего отдела тонкой кишки, обширные ожоги могут способствовать повышению концентрации белков в плазме крови. Иными словами, потеря воды организмом, а следовательно, и плазмой приводит к повышению концентрации белка в крови (относительная гиперпротеинемия).

При ряде патологических состояний может наблюдаться абсолютная гиперпротеинемия, обусловленная увеличением уровня 7-глобулинов: например, гиперпротеинемия в результате инфекционного или токсического раздражения системы макрофагов; гиперпротеинемия при миеломной болезни. В сыворотке крови больных миеломной болезнью обнаруживаются специфические «миеломные» белки. Появление в плазме крови белков, не существующих в нормальных условиях, принято называть парапротеине-мией. Нередко при этом заболевании содержание белков в плазме достигает 100-160 г/л.

Иногда при миеломной болезни аномальные белки плазмы преодолевают почечный барьер и появляются в моче. Эти белки, представляющие собой легкие цепи им