химический каталог




Биологическая химия

Автор Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин

ия. Сначала образуется инициаторный комплекс путем присоединения белковых факторов, формилметионил-тРНК и ГТФ к 30S субчастице, к которой комплементарно антикодону формилметионил-тРНК присоединяется мРНК при участии кодона ЛУГ (рие_ 14.5).

( лсдует указа j ь па особую роль формнлме шопнл i PI I К: она помогает мРНК наЙТИ на 30S субчастнце определенное местоположение, обе сие чивающее точную трансляцию информации о последовательности аминокислот в полипептидной цепи (установление рамки). Как только мРНК присоеттдняется к комплексу, высвобождается белковый фактор IF 3 и оставпптйся комплекс легко присоединяет 50S субчастицу, образуя транслирующую, т.е. функционально активную, 70S рибосому. В процессе этих пе|)еетроск рибосомы освобождают остальные белковые факторы инициации и продукты гидролиза 1 ГФ (1ДФ и неорганический фосфат), энергия которого расходуется, по-видимому, на формирование инициирующего 70S комплекса рибосомы. В этом комплексе формилметионил-тРНК оказывается прикрепленной к пептидилсвязывающему центру рибосомы. В гадролизе ГТФ принимает участие ТГ 2. У образовавшейся активной, полностью сформировавшейся 70S рибосомы, содержащей формилметио-нил-тРНК, оказывается свобод!и>1м амипоацнльпын центр, который может

реагировать с определенной аа-тРНК, соответствующей очередному кодону мРПК С пою момента начинается И паи енптеча белка члопгацпя,

'Глотании фшнмнщии. Процесс члопгации полппептпдпоп цепи у I1,, coli начинается с образования nepBofi пептидной связи н непосредствен по, точнее топографически, связан с большой субчастицей (50Й) рибосомы, содержащей два центра для связывания тРНК: один из них называется амин о ац ильным (А), другой—пептид ильным (П) (рис. 14.6).

В процессе элонгации у R coli также участвует три белковых фактора -члопгацпоппые факторы трансляции, сокращенно обозначаемые I и, Т.ч п (i (см, табл. 14,1): II Тп (мол, масса 43000), 1.1" Is (мол. масса 3S000) п IT О (мол. масса КОООО), У чукарнот также открыты три таких фактора, названных эукариотиче скими элонгационными факторами трансляции и обозначаемых соответственно eEF-la (мол масса 53000), eEF-lap (мол. масса 30000) и eEF-2; почти все они получены в чистом виде, для ряда из них установлена первичная структура.

Процесс члопгации принято делить на 3 стадии: учи а ванне к од она п связывание амппоацил тРНК, образование пептц.цюй связи п трапело кация. Па 1 стадии в соответствии с природой кодона мРНК в свободны!! А-участок рибосомы доставляется амгшоацил-тРНК при участии фактора элонгации Ти. Этот процесс требует затраты энергии и сопряжен с гидролизом ГТФ и образованием прочно связанного комплекса Тп—ГТФ. Образовавшийся комплекс подвергается диссоциации только в присутствии второго фактора элонгации Ts, при котором освободившийся фактор Тп может ВНОВЬ, соединяясь С молекулой ГТФ, принять участие в доставке аа-тРНК в рибосому. Таким образом, в транслирующей 70S рибосоме в пеггтидильном центре располагается формилметионил-тРНК, а в А-центре - аминоацил-тРНК (первая амтшокислота после метионина). С этого момента ттачтптастся ТТ стадия ялотттацтпт образование первой пепттгтпой связи. Для чтого в рибосоме осуществляется (]>ерменга'пшпая реакция трапепептид ирования между формпл мет попил 11*11К в П-центре и повой аа тГПК в А центре. В ттроцессе л он реа1щшт остаток формтглме шошша переносится на свободную NH2-rpynny аа-тРНК и замыкается первая пептидная связь в будущей полипептидной цепи. Параллельно из пеп-тидильного центра освобождается тРНК*м™ в цитозоль. Фермент, катал и чиру ющи и реакцию трапепептнроваппя, получил название пепгндил трапеферазы (рис. 14.7); он, вероятнее всего, является составной частью белков S0S еубчастпцы. Таким образом, в процессе гранепентпдазпой реакции в А-центре образуется дипептидил-тРНК, а 11-центр остается свободным («вакантным»).

На III стадии процесса элонгации необходимо иметь свободный аминодаря процессу транслокации образовавитжйся фрагмент- дппептидил тРНК

TTprvatT^r< рГГГЧГ ОТ Я М"ИТГП Я1ГИ ПТ.НОГО ?ТЯ ТТРТТТИ ГГИ'ПТчНТчТЙ llf'NTO HJ ГН 'III Г-,) t'l'i чг

Рис 147. Перенос фМет-тРНК между двумя центрами (П и А) на большой 50S субчастице рибосомы.

транслокация благодаря шредаижению рибосомы относительно мРНК при участии фермента транслоказы (функцию ее выполняет фактор элонгации G у Е. соИ и eEF-2 у эукариот) за счет использования энергии распада еще одной молекулы ГТФ. В результате транслокации дипептидил-тРН К занимает место в пептщдильном центре рибосомы, а аминоацильный центр освобождается для нового цикла узнавания и может присоединить новую следующую аа-тРНК, соответствующую кодону мРНК. В процессе транслокации рибосома перемещается вдоль мРНК по направлению к ее 3'-концу на расстояние в один кодон, т.е. точно на один триплет. На рис. 14.8 видно, что рибосома вступает в следующий цикл - происходит присоединение третьего аминокислотного остатка и т.д.

Таким образом, на стадии элонгации происходит последовательное наращивание полипегаидной цепи по одн

страница 240
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267 268 269 270 271 272 273 274 275 276 277 278 279 280 281 282 283 284 285 286 287 288 289 290 291 292 293 294 295 296 297 298 299 300 301 302 303 304 305 306 307 308 309 310 311 312 313 314 315 316 317 318 319 320 321 322 323 324 325 326 327 328 329 330 331 332

Скачать книгу "Биологическая химия" (5.27Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
7.2 акустика
немецкие кухонные ножи wusthof
табурет лабораторный
купить пленку oracal 641 в юао

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(30.03.2017)