![]() |
|
|
Биологическая химияче скими свойствами и биологической активностью. Полипептидная теория строения не отрицает существования в молекуле белка и других связей, включая ковалентные (например, дисульфидные —S—S-связи) и нековалентные (например, водородные связи и др.). Они будут рассмотрены далее. Пептидные связи играют исключительную роль как в «архитектуре*, так и в функции белков. Поэтому следует указать на некоторые особенности строения полипептидной цепи. Во-первых, это своеобразие расположения атомов углерода и азота, находящихся примерно в одной плоскости, и атомов водорода и радикалов, направленных к этой плоскости под углом 109°28\ Во-вторых, это своеобразие петидной связи. Расстояние между атомами С и N в пептидной связи (равное 0,132 нм) является промежуточным между простой (ординарной) связью (связь —С—N—, равная 0,147 нм) и двойной связью (связь —C=N—, равная 0,125 нм). Это создает предпосылки для осуществления по месту двойной связи таутомерных перегруппировок и для образования енольной (лактимной) формы. Последняя в свою очередь дает молекуле белка ряд преимуществ (повышение реакционной способности, возникновение дополнительных возможностей вращения и др.): R1 6-»-— -J К'2 Ri OH R? Пактамиэя (к&тонная) форма Лактимьая (енольная) форма * Полный синтез рибонуклеазы осуществлен одновременно и независимо друг от друга Б. Меррифилдом и Р. Хиршманом. Этот метод реализован в автоматическом синтезаторе пептидов. Наконец, следует указать на своеобразие радикалов, которые являются полифункциональными, несущими свободные NH2-, СООН , ОН-, SH-гругглы ж, как было указано, определяют структуру (пространственную) и многообразие функций молекул белка. Взаимодействуя с окружающими молекулами растворителя (Н20), функциональные группы (в частности, NH2- и СООН-группы) ионизируются, что приводит к образованию анионных и катионных центров белковой молекулы. В зависимости от соотношения ионов молекулы белка получают суммарный положительный (+) или отрицательный (-) заряд с определенным значением изоэлектрической точки. Получены доказательства пре дположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры. Техника современной белковой химии разработана настолько хорошо, что позволяет в принципе расшифровать структурную организацию любого белка. Первичная структура белка К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков, что является несомненным достижением биохимии. Однако это число ничтожно мало, если учесть, что в природе около 1012 разнообразных белков. Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру, местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит несколько полипептидных цепей, объединенных в одну белковую молекулу посредством дисульфидных связей и нековалент-ных взаимодействий, или если одна полипептидная цепь содержит внутренние дисульфидные связи, то задача определения первичной структуры несколько осложняется, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей и связей. Разъединение таких пслипептидных цепей производят с помощью денатурирующих агентов (растворы 8М мочевины или 6М гуанидингицрохлорида), разрывающих нековалентные связи. Дисульфидные связи разрушают путем окисления или восстановления (н ад муравьиной кислотой или р-меркаптоэтанолом соответственно), при этом образуются свободные полипептиды, содержащие или остатки цистеиновой кислоты, или цистеина: Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-rpynny и одну свободную СО ОН-группу. Методы определения N-концевой аминокислоты Для определения природы N-концевой аминокислоты предложен ряд методов, в частности метод Сэнджера (Е Sanger), основанный на реакции арилирования полипептида 2,4-динитро фтор бензолом (ДНФБ), что приводит к образованию окрашенного в желтый цвет 2,4-динитрофенильного производного N-концевой аминокислоты*. Раствор полипептида обрабатывают ДНФБ, который взаимодействует со свободной NHj-грутшой N-концевой аминокислоты пептида. N , 1 \ •. о и \ • • *'«. NH ! ? .опи ДНФБ1" - :/ ^ • Полипептид (бело к) Гидэолш > + Свободные аминокислоты hN-CH-C/Z'OH I Дин итрофен ил аминокислота После кислотного гидролиза продукта ре акции - динитрофенилпептида только одна N-концевая аминокислота оказывается связанной с реактивом в виде 2,4-динитрофениламинокислоты (стабильной при гидролизе). В отличие от других образовавши |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|