лимци i; глутамин и :<с (ем, дичее), одни];о последняя не нуждается но втором суЬстрнте.

СОOOOI

c=c

t0 ЛИИДа'!!!

ИОН

СООН

а-Кетсадс- Астарагин лота

L-AMK

а-Кетосукцинамовая

кислота

Оксалоацетат

ТАКИМ образом, N реакции переноса участвует а-аминогруппа аспарагина, ;i не амидпан группа, как предполагали ранънie; v, то же время ампдпая группа промежуточного соединения а-кетосухцинамовой кислоты в дальнейшем освобождается в процессе гидролиза в виде аммиака. Трансаминирование — обратимый процесс, поэтому лимитирующими факторами в синтезе аспарагина (и глутамина) являются со-амиды оксалоаце-тата и а-кетоглутароБой кислоты, синтез которых в животных тканяж пока не доказан.

1 лутаминовая киснет является одним из немногих ссединений, помимо глюкозы, которые служат ? псргстпчсскнм материалом для ткани мозга. Ранее была отмечена высокая активность в ткани мозга глутаматде кар -боксилазы, катализирующей превращение глутамата в у-аминомасляную кислоту (ГАМК). Дальнейшее по еле довате льное окисление ГАМ К включает трансаминировлппс с образованием нолуальдегида янтарной кислот, окисление в янтарную кислоту и, наконец, окисление через 1Г1 К.

В обеих РЕАКЦИЯХ (дскарбоксплпропаплс глугамата и тра псаминиро-вание ГАМК) участвует ииридоксаль фосфат, который оказался более прочно связанным с ГАМК-трансаминазой. ГАМК оказывает тормозящий эффект на синаптическую передачу в ЦНС, поэтому судорожные явления, наблюдаемые при недостаточности витамина. мотут быть связаны со снижением образовании 1'ЛМК в глутаматдека]>бокс1шазной релтпппг. У ЖИВОТНЫХ судороги могут быть ьызьаны также гпедснием пзоппазпда, который скязыгаст альдегидную группу кофермента HJM антпьптамнпоь В6, в частности метоксипиридоксина. ГАМ К—е сте ственно встречающийся «транквилизатор», поэтому одним из путей повышения ее концентрации в ЦНС является введение веществ, оказывающих тормозящее действие на ГЛМК трапсамппазу, которая эффективно устраняет ГЛМК.

И последние годы у бактерии и растений (но не г животных ткппях) открыт coiyjpniciino погып путь синтеза глутамипопоп кислоты пз ос кето глутароьон кислоты н глутамшш. Этот путь, получныпии название глута матсинтазного цикла, включает две сопряженные с распадом АТФ необратимые реакции, ведущие к усвоению (ассимиляции) аммиака:

n) NLL,; I 1лупшт < Л1Ф >I Jiyi»ми11 \ ЛДФ i \\ б) ИГУКШИП I К KOIOUIYIAPAI < ПЛДФИ \ II' :'А ЛУКШ;Н \ 11ЛДФ'

NH3 + сс-Кетоглутарат + НАДФН + Н+ + АТФ->Глутамат + НАДФ+ + АДФ + Р,

Первую стадию (а) каталитпрует глутамппепнтетаза, которая имеется i; клетках животных, ьторую (б) гл\та мате и птаза, открытая только у растений, грибов н микроорганизмов. Обе стадии Могу г быть представлены

вместе с обратимо действующей глутаматдегидро1 ciiазной реакцией (в)

в виде следующей схемы:

N Н, + АТФч /Глутамат*^ У Глутамат \ ? НАД(Ф)+

ЛДФ \ I F\ I лугаиин / \а-Кетоглутя| от #\ыН3+НАЩФ1Н + i-Г

Оказалось, что при низких концентрациях аммиака, характерных для растений ж микроорганизмов, реакции протекают преимущественно по глутамл тстпттп 31 г ому циклу, л при высоких сто котщснтратптях, свойственных тканям жшютиых, fio 1j1 у та м атд l ri i,,1 ipoi с п а ч 11 ом у пути; к обоих случаях синтсн]фуитея Iдут;im;ii.

Б сходно]! схими обобщены главные шггеграидшыс путл превращения глутамина и глутаминовой кислоты и приведены названия ферментов, катализирующих эти реакции в тканях (ржа 12.9).

С метаболизмом глутаминовой кислоты связаны также пути обмена иродима и ар) mi и ma (см. рис J 2.9), хотя следует напомнить, что аргинин относится к частично незаменимым аминокислоi-aм орпммгшл, особенно В МОЛОДОМ ьочрастс, К о] да l-1'o синтез ИЗ ГЛутама га не можит обеспечить потребности быстрого роста организма. Основным путем метаболизма

"СИ

Г-Глу-Цис-Гли VAMK

|| Лу1Н1И01|]

_a-Kt'rfi[TiyinpHMfiT AM К

ГКетокислотн

Глутамин

®

Транспорт амидного N

Клрбямоил-Ф Лен

Пурин |N

Ц1Ф

I МФ НАД

Глюкозамин-6-Ф

VM\ 12,9, Мпгюочн'к. kiu н|ктгр.пщлпя i чутамата и глутамина в тканях животных (схема по М.чг* и-|>\>.

1 - реакции цикла лимонной кислоты; 2- глутаматдегидрогеназа; 3 - глутаматтрансаминаза; 4- глутаминсинтетаза; 5-глутамин аза; б-глум Минтранса мин аза; 7 - карбамоилфосфатсинте-таза (печень); 8- со-амидаза; 9- у-глугамилцистеинсинтетаза; 10- глутатионсинтетаза; 11- у-глутамилтрансфераза; 12- у-глутамилциклотрансфераза; 13- 5-оксопролиназа; 14- цистеинил-ппициназа; 15- глутаматдекарбоксилаэа; 16- myraMaT-N-ацетилази; 17 ферменты, катализирующие распад этиж аминокислот, 18- амидотрансферазы глутамина; 19 iлугамин-фенилаце-тидтрансфераза,

аргинина является путь синтеза мочевины. Более специфичен и необратим путь превращения гистидина (также частично незаменимая для животных аминокислота) в глутаминовую кислоту. В этом превращении участвуют два хорошо изученных фермента—гистидинаммиаклиаза (гистидаза), катализирующая внутримолекулярное дезаминирование гистидина, и урока-ниназа, которая катализирует разрыв имидазольного кольца уроканиновой