еловека потребляет и соот-ветстветпто выделяет примерно 15 г азота в сутки; ттз этсстсретттруемого с мочой количества азота па долю мочевины приходится около SS%, креаттмпша около S%, аммонийных солен л%, мочевой кислоты 1% п па другие формы около 6%,

В процессе эволюции живые организмы выработали различные типы азотистого обмена. Это аммониотелический тип, при котором главным конечным продуктом азотистого обмена является аммиак; он свойствен преимущественно рыбам, При \| мотели чес ком типе обмена основным конечным продуктом обмена белков является мотевина; такой тип характерен для человека л животных. Урпкотелпчесжжй тип характерен для птиц

мочевая кислота.

Специфические пути обмена некоторых аминокислот

Помимо общих nyrefi обмена, харжтерпых для болыпинства аминокислот, в настоящее время в животных тканях довольно подробно выяснены индивидуальные пути превращения почти всех аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Некоторые из этих превращений в количественном отношении тгмеют второстепенное значение, но образующиеся пз них продукты реакции могут играть важную, а ино]да п решающую роль в процессах обмена веществ, Далее рассматривается выборочно обмен тех аминокислот, специфические (так называемые частные) пути превращения которых в организме человека и животных определяют во многих отношениях его физиологическое состояние.

Глутатион

Муравьиняи i.MciiciM Гиппуровая кислота

Креатин

Iлицпп является единственной из всех входящих в состав белков аминокислот, в молекуле которой отсутствует аснмметрп'шьш атом углерода. Тем не менее метаболически он связан с химическими компонентами организма в большей степени, чем любая другая аминокислота.

Тканевые ех'пки Глюкоза (гликоген)

Липиды

Гем (гемоглобин)

нр + со, ыиш

Пурины (ДНК, РНК) Желчные кислоты

На схеме видно, что глицин в некоторых синтезах играет незаменимую роль, в частности в образовании белков, пуриновых нуклеотидов,гема гемоглобина, парных желчных кислот, креатина, глутатиона и др. Большинство чтих реакций представлено в соответствующих разделах учебника. Мдесь укажем па реакции, при помощи которых осуществляются взаимопревращения ишцииа, серина п треопнпа, а также па реакции катаболизма глицина. Показано, что в реакции взаимопревращения глицина и серина

участвует тетрагидрофолиевая кислота; эту реакцию катализирует пири-доксалевый фермент серин-оксиметилтрансфераза:

N5, ГчГ-СН.-ТГФК ТГФК , „

СНз-СООН v. ' \''Л\ TH (47JH

I -* — I !

ЫЩ ,,о Гн N'~]'<

Глицин Сермн

Имеются также доказательства взаимопревращения треонина и глицина в треонинальдолазной реакции:

;нэ-СН| 1|'Г'С'Н1И-1Л|.Д<'ЛЙ.'«Н

Глицин Треонин

Основным путем катаболизма глицина в животных тканях, однако, считается распад ею на С02, NH4 и N5,Nl0-Me i luieii ie i pai ндрофол немую щiслоту no уравпепито!

NH2^-CH,—СОГ' ? + ТГФК *- (XX + ЫИ3 + N5, Ы10-СН2-ТГФК

Механизм пой реакции, недавно раскрытым К. 'Гада, включает участие митохондрн ал i>i i ой г л И ци 11 р а сщепляюще й фе р м е м 111 ой сн с те м ы , отличной от иипцшсшпазы ж состоящей из 4 ОСИПОВ: 1* GCUVA, содержащею пиридоксальфосфат (глициндекарбоксилаза); Н-белка, содержащего липое-ИХ

вую кислоту; Т-белка, требующего присутствия ТГФК, и L-белка, названного липамиддегидроге наз ой:

у 1—.(

<вк;

HO

ТГФК

№, N1" Ch\ II ФК + 'У <

КАД*

НАДК + h*

Биологический смысл данного пути катаболизма глицина состоит, вероят)ice всего, м оПраювапин актшяюго од| myi лерод!юго фрагмента (N', N — СП., ТГФК), используемого в уникальных реакциях енптеча ме тионина, пуриповых нуклеотидов, тнмидиловой кислоты и др. Получены

доказательства, что наследственная некетогенная глицинемия (повышение уровня глицина в крови) обусловлена недогажгочностью Р- или Т-белка глицинрасщепляющей ферментной системы печени или мозга и что каждый из этих белков контролируется отдельным геном.

Серии легко превращается в пируват под действием шршщепщратазн. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения ишцина (через серии) в пируват. '>тнм путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов. Важную роль играет серии в биосинтезе сложных белков — фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. Помимо фосфатидилсерина, углеродный скелет и азот серина используются в биосинтезе фосфатидил-этанолами]ia и фосфат идил холм па (см. главу 11).

Рад Друьих чссепщтальпых функции гл ицнпа, в частности участие в образовании о амнлолевулиповон к и слоты При синтезе порфирнпов (гема) и пуриновых нуклеотидов, рассматривается далее (см 1лаву 13).

Обмен серосодержащих аминокислот

В молекулах белка обнаружены три шрюсодержапре аминокислоты (ме

тионин, цистеин и цистин), метаболически тесно связи >ie дру] с другом.

Благодаря наличию в составе цистеина высокореакгишюи S1I группы в тканях легко осуществляется ферментативная окислительно-восстановительная реакция между цистеином и цистином *.

Crt-SH HS-C> !. НАЛ: НАДН + Н+ ';'Н* -S-S-CH2

СН N! . < « Н -NH,