расширение сосудов в очаге воспаления, гистамин тем самым ускоряет приток лейкоцитов, способствуя активации защитных сил организма. Кроме того, гистамин участвует в секреции соляной кислоты в желудке, что широко используется в клинике при изучении секреторной деятельности желудка (гпетаминовая проба), Он имеет прямое отношение к явлениям сенсибилизации ж десенсибилизации. При повышенной чувствительности к гистамину в клинике игаолвзукхг антшжстаминные препараты (санорин, димедрол и др.), оказывающие влияние пп рецепторы сосудов. Гистамину ттрттписьтвптот тятсже роль медиа гора боли. Ьолевол сицдром сложный процесс, детали которого пока пе выяснены, по участие в нем тпстамипа пе подлежи] сомнению.

В клинической практике широко используется, кроме тот, продукт а-декарбЬксилирования глутаминовой кислоты — *у-аминомасляная кислота (ГАМК). Фермент, катализирующий эту реакцию (глутаматдекарбокси-лаза), является высокоспецифичным

Интерес к ГАМК объясняется ее тормозящим действием на деятельность ЦНС Волымс всего ГАМК и iлутама где карбоксил азы обнаружено в сером веществе коры большого мозга, в ю время как белое всщеспю мозга и периферическая нервная система их почти пе содержат. Введение ГАМК в организм вызывает разлитой тормозной процесс в коре (центральное торможение) И у животных гфиводит к утрате условных рефлексов. ГАМК используется в клинике как лекарственное средство при некоторых ЗАБОЛЕВАНИЯХ ЦТ ТС. связаппых с резким возбуждетптсм коры БОЛЬШОГО мозга. Так, при л и uiei каш хороший *ф<|>скт (резкое сокращение частоты эпил епти11 е с к и х припадков) дает введение ]лутампповоп кислоты. Кж «жазалось, лечебный эффект обусловлен не самой глутаминовой КИСЛОТОЙ, а продуктом ее декарбоксилирования- ГАМК

В животных тканях с высокой скоростью де карсоксилируются также два ггооговодных цистеина - цистеиновая И цистеинсульфиновая кислоты. В процессе них специфических ферментативных реакций образуется таурпп, который используется в организме для синтеза парных желчных КИСЛОТ (см. ]лаву II).

Цистеинсульфиновая Цистеиновая

кислота кислота

UH2 Nf3 ОН-; NH2

Гипотаурин Таурин

Следует указать еще па два недавно открытых в тканях жпьммп-г-фермепIи, катализирующих декарбоксилирован]ie орпшппа и N адепозпл мешон! н ia: opi и гп и 1декарбока и сазу и аденозилме rnoi ни |дека рбюкс! ыа зу_

NH- NV

Орнитин

ОСИ

СНЯ-СНА-СНА-СНА

I I

Прресцин

NH

MI

С Н

CH-NMHO OH

CE

—Ч7Г;

CH2

CHA

C-4,-NHV

\ /

I F

НО OI

COO H

5-аденозилметионин S-метал аденозил гом оцистеамин

Значение этих реакций для тканей животных огромно, поскольку продукты реакций используются для синтеза полиаминов — спермидина и сперМИНА.

Ориитин

S-Дцеиозилметионин

Орнитинде-карбонсилазэ

СО,

Аденозилметионин декарбоксилаза

СО,

S- IV1 етил ад ен озил гомоцистеамин

Пулэесцин

Спбрмидин-синтэзэ

Пропиламин

5'-Метилтио-аденозин

СНА-СНА-СНА-СНГ

" I

Спермидин

Спермин-синтэзэ

Пропиламин

ОН*

5'-Метилтиоаденозин

СНГ-СНЭ-СНА-СНА

NH

N11

Спермин

Полиамины, к которым относят также диамин путресцин, играют важную роль в процессах клеточного роста и дифференцировки, в регуляции синтеза ДНК, РНК и белка, стимулируя транскрипцию и трансляцию (см. далее), хотя конкретный механизм участия их в указанных процессах не всегда ясен.

Таким образом, биогенные амины являются сильными фармакологически активными веществами, оказывающими разностороннее влияние на физиологические функции организма. Некоторые биогенные амины нашли широкое применение в качестве лекарственных препаратов.

Распад биогенных аминов. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказываться на физиологическом статусе и вызывать ряд существенных нарушений функций в организме. Однако органы и ткани, как и целостный организм, располагают специальными механизмами обезвреживания биогенных аминов, которые в общем виде сводятся к окислительному дезаминированию этих аминов с образованием соответствующих альдегидов и освобождением аммиака:

R-CH2-NH2+ Н20 R-CHO + NHa + Н202

Ферменты, катализирующие эти реакции, получили название моноамин-и диаминоксидаз. Более подробно изучен механизм окислительного дез-аминирования моноаминов. Этот ферментативный процесс является необратимым и протекает в две стадии:

R—СН2—NH2 + Е-ФАД + Н20-> R—СНО + NH3 + Е-ФАДН2 (1)

Е-ФАДН2+02->Е-ФАД + Н202 (2)

Первая (1), анаэробная, стадия характеризуется образованием альдегида, аммиака и восстановленного фермента. Последний в аэробной фазе окисляется молекулярным кислородом. Образовавшаяся перекись водорода далее распадается на воду и кислород. Моноаминоксидаза (МАО), ФАД-содержащий фермент, преимущественно локализуется в митохондриях, играет исключительно важную роль в организме, регулируя скорость биосинтеза и распада биогенных аминов. Некоторые ингибиторы моно-ам иноке ид азы (ипраниазид, гармин, паргилин) используются при лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний, шизофрении и др.

Обезвреживание аммиака в организме

В ор