жениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы—аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАГ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции:

Аепартат + а-Кс-ич лутарн! .д• (Хскиюидетат + Глрамат

Аланин + а-Кетоглутарат Пируват + Глугамат

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах, Поэтому органические поражент при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкцией клеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, уже через 3—5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АсАТ в сыворотке крови резко повышается (в 20—Ж) раз). Максимум активности обеих трансаминаз крови приходится на конец первых суток, а уже через 2 Я дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных трансамипач возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик повышения активности этих ферментов в крови. Этим обьяс-няется тот факт, что в клинике трансамштазный тест используется не только для постановки диагноза, но и для прогноза и проверки эффективности лечения *, При поражениях клеток печени, например при гепатитах, также наблюдается пшертрансаминаземI ш (ча счет преимущественного повышения уровня АчАТ), но она имеег более умеренный и чатяжпой характер, а повышение акппшости трансамппачы в сыворотке крови; происходит медленно. При различного рода коронарной недостаточности (стенокардия, пороки сердца и др., кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не наблюдается, или незначительна. Определение активности трансаминаз в сыворотке крови при заболеваниях сердца следует отнести К дифференциально диагностическим лабораторным тестам. 11ов1>Ш1ение уровня трансамипач в сыворотке кровп отмечено, кроме TOIо, при некоторых заболеваниях мышц, в частности при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.

Превращения а-кетокислот. Образовавшиеся в процессе дезаминиро-ванпя и трннедечамиттгфования а-кетокислоты подвергаются в тканях животных различным NPCHPAI цепням п могут вновь трапеамипироватьея с образованием соответствующее аминокислоты, v)ro так называем! ш синтетический путь превращения, f >iiI>ITI>I С перфузией растворов а кето кислот и аммиака через изолированную печень показали, что в оттекающей из печени жидкости действительно имеются соответствующие исходным

1 ]; иистоищее щчти с диигносл-пескои целью В КЛИНИКЕ внутренних болезней ШИРОКО шик'Л1.:<у1<>т наЬорп химических ренкттш* да! БЫСТРОГО (ЭКСПРЕССНОГО) ОПРЕДЕЛЕНИИ АКЧ1-1 ЦП('(ГП-1 ТРИНСНММНЮ И АШ'РОТКС КРОИМ.

кетокислотам L-аминокислоты. Открыты, кроме того, гликогенные, кето-генные и о1шслжтельные пути, гудущие к образованию соответственно глюкозы, жирных кислот, кетоновых тел и компонентов цикла трикарбоновых кислот (ЦТК). Эти процессы можно представить в виде общей

С

ПЛТИТЛЯ fk'yLF #ТГ.*Г*

Углеродные скелеты аминокислот могут включаться в НТК через ацетил КоЛ. пируват, оксалоацетат, а кето]луiарат п сукцинил КоЛ. Пять aMiiiioKiicjuvj' (Фен. JI114, Jleii, Ipn, Тир) считаются «коюгениими», но скольку они являются предшественниками кетоновых тел, в частности ацетоуксусной кислоты, в то время как бсишшинство других аминокислот, обозначаемых как «гликогенные», служат в организме источником углеводов, в частности глюкозы. Подобный синтез углеводов de novo усиливается при некоторых патологических состояниях, например при сахарном диабете, а также при гиперфункции коркового вещее]им над почечников и введении глюкокортпкопдон (см. главу 8). Разделение амппо кислот на «кетогеппые» п егликогсппыо» ноепт, однако, условный характер, поскольку отдельные участки углеродных атомов Лиз, Трп, Фен и Тир могут включаться и в молекулы ггредшественников глюкозы, например Фен и Тир—в фумарат. Истинно «кетогенной» аминокислотой является только

Процесс отщепления карбоксильн ой группы аминокислот в виде С02 получил название декарбоксилирования. Несмотря на ограниченный крут аминокислот п их производных, подвер] ающихся де карбоксил про ваш но в Ж1МКЯ ных ] канях, образующиеся продукты реакции биогенные амины оказывают сильное фармаколо] пчеекое действие на множество

физиологических функций человека и животных. В животных тканях установлено декарб оксилирование следующих аминокислот и их производных: тирозина, триптофана, 5- окситриптофана, валина, серина, гистидина, глутаминовой и у-оксиглутаминовой кислот, 3,4-диоксифенилаланина, цис-теина, аргинина, орнитина, S-аденозилметионина и а-аминомалоновой кислоты. Помимо этого, у микроорганизмов и растений открыто декарб оксилирование ряда других аминокислот.

В живых организмах открыты 4 типа декарб оксилирования аминокислот:

1. а-Декарбоксилирование, характерное для тканей животных, при котором от аминокислот отщепляется карбоксильная группа, стоящая по соседству с а-углеродным атомом. Продуктами реакции являются С02

и биогенны