химический каталог




Биологическая химия

Автор Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин

аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амипо и а карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных евшей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свобод ных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие ошбенноетей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойстшнньгх другим биополимерам, и обладают химической шадивидуаль-ностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидр о ксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологическттх значениях рН (близких к рН 7,0). Различают > классов аминокислот, содержащих следующие р ад i скалы: I) пеполярпые (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью пеполярпые); 4) отрицательно заряженные н S) положительно заря женные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и одно-буквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэ лектр) iческой точки (pi) и молекулярной массы (М). Отделыи» даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой' молекулы,

СН3+СН-СООН1 L-апанин

H+CH-COQNl

,nh, \

L-глицин

L-вапин

LH ' N—LH-. С Н L-nponm г _ _ _ _ -, 4CHHUOOH 1

I I

L-лейцин

он, *>; Lr.xM -ос

СН NH L-изолейцин

Молярные, 1ю;'..1рчж<11иые Пфупиы

O^C-CKj-CHjtCH-COOH

и) :н сн-с/- cii:-он-то ?< 'о г. . o< {

Н N' , т | nm- ? n n :

i_ _ _«, _ J L — — — — — j — — —

L треонин Ьмвтионин р-жпарагин

Отрицательно заряженные R-группы

НООС-СНг-СНг-тСН-СХЮН ' HOOC-CH2iGH-COOH 1

Mb i 11N «г !

I орт I ииот'.ии L-глутамин

L-тутаминоеая кислота L-асларапиновая кислота

I кмюжиюлыю наряжай ilkj I \ i руппы

, сн сн сн ?' оо- ] /т н.-сн l <.»и

N ? NK _ . .

L-лизии 11WZiVWm

I аргинин - _j

Ароматические R-группы

:^ r -сн-Mij , яс—? tH-v- -ц

L-фенипаланин L-тирозин

L три! itocJju i

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношения! и последовательностях в тысячи белков, хоти отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот *: оксипролин, окси-лизин, динодтнролш, фосфосерин и фосфотреонин (последние дне амино-кислоты представлены в главе 2):

CH2-GH-(CH2:W-CH-COOH V—\

НО"~\( Jу-С н5- СН- СООН

'f " N •

3,5-Дийодтироэин

I ) "' | ( Vcoc

Ml. NОкеихмзин

Оксипролин

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани — коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнартден также E-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит у-карбоксиглута-миновая кислота, а в гяутахиошюроксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН группа серина заменена на селен (Se):

Г-!Н Mri , MIi? NH

l N М(,'ТИНИИ::И1 I у К.Ч[)*""м IKOL-1I Лу1.1МИ110В.Н1 (. It'МИН'ЦИСТ*'ИМ

кислота

Помимо указанных, ряд а-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цжтруллиж, гомосерин, гомоцистеин, цистаинсульфиновая кислота, диокси-фенилаланин и др.

Общие свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти isce методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристалл и зуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотср ных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвитте-риона).

•к R

1 , | *

Цвиттерион

* Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белки и рибосоме клеток в результате постсинтетической химической модификации.

страница 17
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 102 103 104 105 106 107 108 109 110 111 112 113 114 115 116 117 118 119 120 121 122 123 124 125 126 127 128 129 130 131 132 133 134 135 136 137 138 139 140 141 142 143 144 145 146 147 148 149 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160 161 162 163 164 165 166 167 168 169 170 171 172 173 174 175 176 177 178 179 180 181 182 183 184 185 186 187 188 189 190 191 192 193 194 195 196 197 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208 209 210 211 212 213 214 215 216 217 218 219 220 221 222 223 224 225 226 227 228 229 230 231 232 233 234 235 236 237 238 239 240 241 242 243 244 245 246 247 248 249 250 251 252 253 254 255 256 257 258 259 260 261 262 263 264 265 266 267 268 269 270 271 272 273 274 275 276 277 278 279 280 281 282 283 284 285 286 287 288 289 290 291 292 293 294 295 296 297 298 299 300 301 302 303 304 305 306 307 308 309 310 311 312 313 314 315 316 317 318 319 320 321 322 323 324 325 326 327 328 329 330 331 332

Скачать книгу "Биологическая химия" (5.27Mb)


[каталог]  [статьи]  [доска объявлений]  [прайс-листы]  [форум]  [обратная связь]

 

 

Реклама
металлические стеллажи архивные
шкафчик металлический
помощь больным детям москва
амн решетка

Рекомендуемые книги

Введение в химию окружающей среды.

Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности. Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах. Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга читателей.

Химия и технология редких и рассеянных элементов.

Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во второй части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана, лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия, тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по 1972 год включительно.

 

 



Рейтинг@Mail.ru Rambler's Top100

Copyright © 2001-2012
(22.11.2017)