сф оиаты

Арнлкарбонаты

Арилсульфаты

2-Оксиметил-4-нитрофе-и илтр имети л ацетат

Цианоацетат-анионы

а-Кетоацетат-аиионы

а-Гидроксикетоны

300 138

89 50 16 >200 66,1

7,45 18,7

6

44,2 3,95 3,3

К

НУ

к к

К

К

к к и н

н н

н

Из работы: Bender Ж Komiyama М., Cyclodextrln Chemistry, Springer Verlag, Berlin, 1978.

°* Отношение скорости катализируемой циклодекстрином реакции к скорости некатализируемой реакции.

фенилацетатов. В этом процессе мета- и лара-замещенные субстраты сильно различаются по реакционной способности, что отражают не электронные, а стерические эффекты. Поскольку яри обычном щелочном гидролизе такие различия отсутствуют, следует заключить, что стерические ограничения возникают вследствие участия в процессе циклоамилозы.

В табл. 12.5 приведены значения параметров &Кат и К, полученные графически, как показано на рис. 12.10. Константы связывания лежат в интервале от Ю-2 до Ю-3 М и мало отличаются от констант связывания, характеризующих некоторые ферменты. В средней колонке табл. 12.5 константы скорости нормированы на константы скорости некаталитического маршрута.

в К, H и НУ означают: ковалентиый катализ, иековалентный катализ и тип катализа не установлен.

Дифференциация мета- и /гара-замещенных фенилацетатов обусловлена характером связывания молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина, и в частности характером связывания неполярной (углеводородной) части молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина. При объяснении этого эффекта следует принимать во внимание следующее: 1) максимальная мета/пара-специфичность наблюдается для наиболее громоздких групп; 2) реакционная способность незамещенных субстратов занимает промежуточное положение между реакционными способностями пара- и жега-замещенных субстратов, причем пара-за-мещенные молекулы характеризуются отрицательной специфичностью, а жега-замещенные — положительной. Исходя из этих фактов, была предложена модель катализатора, показанная на рис. 12.11. В случае пара-замещенного эфира (небольшое ускорение) его сложноэфирная связь расположена на значительном расстоянии от каталитически активных групп циклоамилозы, тогда как в случае лгега-замещенного эфира (большое ускорение) сложноэфирная связь находится вблизи вторичных гидрок-сигрупп, окружающих полость циклоамилозы. Следовательно, катализ должен обеспечиваться стереоспецифическим взаимодействием одного из гидроксилов циклоамилозы с карбонильной группой сложного эфира (стереоспецифическое связывание),

Гидроксигруппа ускоряет реакцию по механизму общего основного, общего кислотного или нуклеофильного катализа. Исследование гидролиза ж-нитрофенилбензоата под действием циклогексаамилозы показало, что реакция идет по механизму нуклеофильного катализа. Если следить за ходом этой реакции спектрофотометрически при 390 нм, то можно увидеть быстрое выделение ж-нитрофенола, заканчивающееся примерно через 20 с. В то же время при 245 нм можно наблюдать медленное образование бензоат-иона, закапчивающееся через тысячи секунд. Следовательно, реакция идет п две стадии, и образование /.(-нитрофенола предшествует образованию бензоат-иона. Справедливость такого вывода подтверждена кинетическими экспериментами, которые показали, что скорости образования бензойной кислоты из м-трет-бути,|фенил-, .w-хлорфснил- и лыштрофеРИС, 12.IL МОДЕЛИ ПОЛПНГА — КОРИ — КОЛТУНА ДЛЯ КОМПЛЕКСА а-цнклогекеа-АМИЛОЗЫ С п трет бутилфг-лилапетатом (СЛЕПА) И а-цкклодекстрнна с м-трет-Оутилфсн ПЛАНЕТА ТОМ (СПРАВА). Из РАБОТЫ: Bender № 1., TRANS NY ACAD. SCI, SERIES II, 29, NO. 3, 301 (1967), (C) THE New YORK ACADEMY OF SCIENCE

нилбепзоатов в присутствии циклоамилозы совпадают. Это говорит о том, что гидролиз включает образование общего промежуточного продукта, распад которого лимитирует скорость

всего процесса. Можно, таким обратом, полагать, что промежуточным продуктом является бен з о и л ц и к л ore к с а а м и л о в а, которая действительно была выделена в иидтоидуяльном виде.

Механизм реакции под действием циклоамилозы (С) можно представить в виде

О

;! —АГС>С . R-C-OAr C.R~C-OAr =F=*

О О

I ОН- |

С~С и —С -;? R • -С—О" (12.28)

С формальной стороны этот маршрут аналогичен реакциям с участием химотрипеина и трипсина. И все прочие реакции в

Таблица 12.6. Кинетические факторы, контролирующие различие в скоростях образования .м-грет-бутнлфенола нз •м-грет-бутнлфеннлацетата под действием гндроксид-нона и цнклогексаамилозыа

Константа скорости реакции, катализируемой гндрок-снд-ноном

Пересчет на константу скорости реакции алкокснд-иона с р/С 12,1 (четырехкратный эффект)

Переход от межмолекулярной к внутримолекулярной реакции (ЮМ)

Экспериментально найденная константа скорости катализируемой циклогексаамнлозой реакции kKaj (lim)c

1,2 л/(моль-с)

4,8 л/(моль-с) 48 с-1 13 с-1

а Из работы: Bender М. L., Trans. NY Acad. Sci., 29, 301 (1967). © New York

Academy of Sciences.

присутствии циклоамилоз, ускоряемые по механизму ковалент-ного катализа, идут по такой же или б