н" 61

Субдомены 80

Субстраты, активная форма 373 сл.

- "закрепленные" 188

- кетоаналоги 288,292

- конформация в активном центре 285-287

- определение активности

амидгидролаз 146-149

- с ограниченной конформационной подвижностью 187

- состояние расщепляемой связи в комплексах 287-288,311

- типы расщепляемых .связей 10 Субстратная специфичность 158

-- уровень "насыщения" 192

Субтилизин Карлсберг 41,165

-- активационные параметры катализа

230

-- комплексы, кристаллография 283,

286

-- направленный мутагенез 198

-- окисление Met222 198

-- третичная структура 74,77

-- эффективность 192

- BPN' 41

-- ингибирование 261,262

-- комплексы, кристаллография

262-263,283-284,288

-- константы скорости'комплексообразования 276,278

-- направленный мутагенез 198

-- первичная структура 68

-- связывание Са2+ 221

-- специфичность вторичная 167

--- первичная 165

--- статистический анализ 177

- — стереоспецифичность 188

-- топография активного центра 264

-- третичная структура 74,77

- — естеразная активность 161

- DY Вас {Hue eubtllle 41 ---- пропоследовательность 207

- Е 41

Субтилизины, комплексы с

макромолекулярными ингибиторами 289 Субтилизиновый ингибитор из

Streptomycee 285 Субтилизины, активные центры 77,

88-89,200

- действие на термолизин 196

- мутантные 198 Субтилопептидаза А 41

- С 41

Сукцинилхимотрипсин 215 Сульфитные ефиры, гидролиз пепсином 318

Сульфонаты 249 ' "Суперкислоты" 126

"Такадиастаза" 54 Талопептин 278

Тафта константы, влияние на основность амидной группы 19

Температурная адаптация ферментов 355

Температура компенсации 232 Температурного скачка метод 154 Теонингидролаза 64 Теорелла-Чанса механизм 143 Термитаза 43

- комплекс, кристаллография 284

- термостабильность 234 Термолизин 60,63,64

- активный центр 92-94

--- сравнение с трипсином 95

--- рКа групп 219,305

- ингибирование 245-246,255,258

Предметный указатель

477

- комплексы, кристаллография 284,

- комплексообразование 319

-- константы скорости 276

-- стадийность 278

- координация с металлом 319 --с фосфорной группой 263

- модификация, амидазная активность 197

- нуклеофильность воды 319

-- ингибиторов, энергия 280

- отщепление воды 338

- первичная структура 71 ,72

- распад тетраедрических промежуточных соединений 332

2+

- связывание Са 222

- синтетическая активность 200

- специфичность вторичная 167

- стереоспецифичность 188

- термостабильность 234

- транспептидация 202,315

- S 196

ТермоМИКОЛИН, гриб Ua.lbrancb.ea pulchella 42

- активация Са + 221

- термостабильность 234

- эффективность 192 Термопсин 55

Термостабильность белков, доминирующие¦факторы 235 Термостабильные протеиназы 234

- Thernonoepora 42

- Thermue caldophltue 42 Термофильные аминопептидазы

микроорганизмов 57

-- термостабильность 234

2,3,4,5-Тетрагидро-2-оксо-1,5-этано-бензазипин 105

Тетраедрическое промежуточное соединение 100-101,108,110-113,121, 324-327

--- значение рК& 328-329

--- константы равновесия 327

--- конформация 115

--- криоэнзимология 236

--- модель переходного состояния

297

--- протонирование 319

-- — — квантово-химические расчеты

328

---- через промежуточный

акцептор-донор 328

--- распад 115,127,327-332

--- стабилизация 319,327,355

--- стабильное 111

--- структура 300

Тиоацетали 263 Тиолиз амидов 123 Тиолсубтилизин 196-197,322

- синтетическая активность 200 Тионин 242

Тионы, гидролиз 162 Тиорфан 247

Тиоэфиры, гидролиз 162

Тироидная аспартатная протеиназа 55

Тиролиберин 59

"Тозильная яма" 86,88

Токсин "е" 59

Тонин 46

- сравнение с химотрипсином, трипсином и еластазой 77

Торсионный барьер 29 Транспептидация 201-203,314,315, 338-340

- кинетика 144,202,338

18

- включение 0 315 Транс-циннамоилимидазол 147 Гракс-циннамоилхимотрипсин,

скорость деацилирования 189 Третбутилацетат 139 Третичная спещтфичность 158,170-173 Трехточечного связывания теория 359 "Трехцентровая" связь 20 Триаза 47

Триггер процессов каскадных 6 Триозофосфатизомераза 357 ¦ Трипептидаминопептидаза энтероцитов

тканей позвоночных 56 Трипептидилпептидаза I яичников

свиньи 38

- II печени 38

-- эритроцитов 38,85

Трипсин 40,309

- автолиз 268

- активация 266

-- Са2+ 221

--- константы ассоциации 221

- активность а, 6 и у 196

- активный центр 88 --- рйа групп 219,305

--- сравнение с термолизином 94-95

- активационные параметры катализа 230,232

- влияние DgO 226

--- температурная зависимость 227

- гидролиз амидов и ефиров 179 -- циклопептидов 162

- ингибирование 241,242,253,255,261 --- группоспецифическое необратимое 247-248

- комплексообразование, стадийность 278

-- константы скорости 276

- комплексы, кристаллография 140, 283,286

--- пирамидализация 287,288

- криоэнзимология 235

- модель связывающего участка 140

- модификация, изменение специфичности 197

- направленный мутагенез 199

--- в оценке ионных взаимодействий

237

---замена остатка. Aspl02 309

- нейтронографическиЙ анализ 309

- определение активности 148

- первичная структура 66,67

--- сравнение с другими амидгидролазами 68

- реакция с диизопрогшлфторфосфатом 2 -- с хлоркетонами 247-249 "

- расщепление В-цепи инсулина 160

- связывание субстратов аллостери-ческое 266

- синкаталитическое ингибирование 252,253

- смена лимитирующей скорость стадии 220

- спещтфичность, индексы 176-177 -- инертность к расщеплению дике-

478 Предметный указатель

топиперазинов и циклопептидов 162

-- первичная 163-164,

--- — связи Lys-Arg и Arg-bys

-- вторичная, влияние дальних

взаимодействий 169 --- остатки пролина 188

- - третичная 172,173

- стереоспецифичность 188

- третичная структура 73,75 --- сравнение с химотрипсином и

еластазой 77

- эстеразная активность 161 Трипсины беспозвоночных 40

- насекомых 40 Трипсиноген, активация 207

- гидролитическая активность 195

- комплексы с ингибиторами, кристаллография 212,288

- расщепление трипсином и энтерокиназой 172,196

- реакция с диизопропилфторфосфатом 212

- третичная структура 73 Триптофансинтаза 64,173 Триптазы 45 Трихлоретан 197 Триэтилоксонийфторборат 197 Тромбин 40

- влияние DgO 226

- ингибирование 245,257,259 -- синкаталитическое 252

- комплексы, кристаллография 283

- определение активности 148

- первичная структура 68,165

--- сравнение с другими амидгидро-

лазами 68

- различные формы 196

- реакция с хлоркетонами 248

- специфичность первичная 165

- — вторичная 167,169 -- третичная 172

- стереоспецифичность 177 Тропонин С 69 Туннелирование 227,358,371

Тяжелые металлы, ингибирование амидгидролаз 222

Убикитин (АТР-1) 47,64,173

- механизм деградации белков АТР-завиеимый 64

Углеводы в амидгидролазах 71,197-198 Ультразвуковой релаксации метод 154 Униформное связывание 371 Упорядоченный механизм 143,244 Уравнение Аррениуса 233,235,369 -- условия применимости к ферментативным реакциям 228

- Бренстеда 99,104,118

-- в катализе имидазолом 129

-- значение а 124-125

- линейной зависимости свободных энергий 16

--отклонение 120,123

-- физический смысл 118-119

- Вант-Гоффа 227,369

- Гаммета 103,118,190

- Дебая-Хюкеля 106,274

- Михаелиса-Ментен 1 42 -- интегральная форма 146

- Тафта 103,118

- Холдена 154,157

- Эйринга-Поляни 227

-- условия применимости к ферментативным реакциям 228 Урокиназа 44

- ингибирование 257

- определение 148 Уропепсин 53

Уходящая группа, протонирование 127, 140

Фактор антигемофильный 44

- Виллебранда 43

- коагуляции Va 40,165,208 --- Ха, ингибирование 208

- - Х1а 44

--ХНа 45,209

- кристмас 43

- роста нервов 85 ---- активация 209

- Стюарта 40

- Хагемана (XII) 45,208 --- активация 209

- С краба 43 Н-фактор 45

R-фактор 73,74

Факторы коагуляции 63,43

— первичная структура 68 -- реакция с хлоркетонами 248

— специфичность первичная 164 -- вторичная 169

- комплемента 46,63

-- аллостерическая активация 267

- — первичная структура 68

-- специфичность 164

"Фасеолин" 38

Фенантролины 64,251

4-Фенил-3-амино-2-оксимасляная

кислота (Pab) 254 Фенилаланилдийодтирозин, метиловый

эфир, комплекс с пепсином 284,295 З-Фенилбензиловый спирт 139 Фенилборная кислота 262-263

- механизм ингибирования 262 Фенилметансульфонилфторид 37,248 Фенилпропиналь 249

Фенолы, ассоциация 272

Фермент "вылупления", сериновый

Хепорив le-avle (Hatching enzyme) 46 -- металлосодержащий морского ежа

61

- — — Oryzlee lattpee 61 Фермент-ингибиторный комплекс,

жесткость 292 Фермент-субстратный комплекс,

популяция колебательно-возбужденных

состояний 370 Фермент - "машина" 369-371 Ферменты пищеварительные,

срецифичность 164

- модифицированные, с пониженной амидазной активностью 200

- эффективность 354 Феррицитохром С 32

Фибриноген, протеолиз тромбином 172 Фибриногеназа 2 44 Фибринолиз 208 Фибринопептиды 172 Фибробласты 257

"Фиксированный" комплекс 274-275 Фицин 50,63

- ингибирование 258

Предметный указатель

479

- небелковые составляющие 71

- первичная структура 67 --- гомология 70

- синтетическая активность 200 "Флавоскобин" 44

Флуоресценция, определение рйа 220

Франка-Кондона принцип 357 Фри-Вильсона, метод 176 Фонолы 369

Формамид, внеплоскостная деформация 13

- микроволновые спектры 13

- реакция с гидросульфид-анионом 123

- электронные параметры 17

- в ферментативном синтезе 200 Формиламинокислоты 10 Формилглутаматдеформилаза 62 Формилметиониндеформилаза тканей

позвоночных 53

5-(Формилоксиамино)-2-аминовалериа-новая кислота (Oav) 254

Формил-?-триптрфан, комплекс с химотрипсином 289

Фороксимитин 255

Фосфат, аллостерический активатор 267

- в амидгидролазах 73 Фосфиновые кислоты 247 Фосфоамидон 255,263,276

- комплекс с термолизином 284,301

- сходство с переходным состоянием 256,263

Фосфорилаза А 173

Фторкетоны, механизм ингибирования 249

Фторметилкетоны 249

Хеммонда, постулат 120,183,343 Химаза II тучных клеток, сравнение с

химотрипсином, трипсином и

эластазой 77 Химазы 1,11 45

- первичная специфичность 166

Химическая модификация, определение

рК 220 а

Химозины А,В,С позвоночных 53

- автолиз изоформ 268

- активный центр, значение рйа 219

- первичная структура, гомология 70

- специфичность первичная 297 Химопапаины A,B,S 50

-- активный центр 89

---- значения р#а 219,305

- первичная структура 69

--- гомология 70

Химостатин 255

- комплексы 284

- "аналог переходного состояния" 263 Химотрипсин А 39,308

-- автолиз 268

--- промотирование голубым Эванса

268

-- активация Са 221

-- активность, определение 147,148

-- активный центр 86

---- значения рйа 219,305

---- сравнение с папаином 94

---- топография 264

-- активационные параметры катализа

230

-- вероятность расщепления связей

194

-- влияние DgO 226

--гидролиз пептидов, кинетика 169

--- гидрофобизация 197

- — — - зависимость от гидрофобности боковой цепи 178,185

--- сложных ефиров 179,181

-- иммобилизация 235

-- ингибирование 241,255,261

--- "синкаталитическое" 252,253

-- катализ обмена кислорода 203

- — комплексы, кристаллография 283, 286

-- константы скорости комплексообразования 276,278

-- криоэнзимология 235

-- механизм катализа 341

-- модификация эфирами

полиетиленгликоля 197

-- определение 147,148

-- остатки Туг и Тгр 32

-- первичная структура 65-67,68

-- различные формы 66,75,195-196

-- расщепление В-цепи инсулина 160

-- реакция с хлоркетонами 248

-- связь К и k .190

m cat

-- синтетическая активность 200

-- специфичность, индексы 176

--- вторичная 167-169

---- гидролиз дипептидов 168

---- влияние дальних

взаимодействий 169

--- первичная 164,166

---- третичная 172

--- сравнение с а-формой 196

---- искусственными

катализаторами 139

-- стереоспецифичность 186-188

-- термодинамические параметры

комплексообразования 231

-- тип расщепляемой связи 10,11

-- транспептидация 315

-- третичная структура 73,75-76

- --- сравнение с трипсином и

эластазой 77

--- -- с папаином 94

- — эстеразная активность, сравнение с амидазной 161,200

-- эффективность 192

-- — зависимость от выбора модели

349

- В 39

- — первичная структура, гомология разных форм химотрипсинов 66

————— с другими сериновыми протеазами 68

- С 39

-- расщепление В-цепи инсулина 160

а-Химотрипсин, димер 77

-- сравнение с 7-химотрипсином 95

7-Химотрипсин, сравнение мономерной

формы с а-формой 77

- сравнение с а-формой 95

- третичная структура 73 5-Химотрипсин 66,196,

- образование при автолизе 268 Химотрипсиновый ингибитор 2 из зерен

ячменя 285

480 Предметный указатель

Химотрипсины, минорные формы (тс.^.ц,

со) 66

- гидролиз циклопептидов 162

- образование при активации зимогена 208-209

Химотрипсиноген 66

- активация 207-208

- неактивный зимоген 207

- ггропоследовательность 207

- расщепление трипсином 172

- реакция с диизопропилфторфосфатом 212

- система переноса заряда 307

- третичная структура 73

-- сравнение с химотрипсином 212

Химотрипсины насекомых 33 Химоеластаза 42

Хиральные молекулы, связывание 139 Хлорметилкетоны 248-249,290 п-Хлормеркурибензоат 63,89 Холинэстеразы, протеолитическая активность 97

Центры нуклеации 31 Цефаллоспориназа amp С 49 Цефаллоспорин С, комплекс 285 Цефаллоспорины* 22-23,285

- гидролиз е-лактамазой 193 Цефалокситин 166 Цефалотин 166 Циклоамидазы 36

Циклодекстрины, катализ гидролиза п-нитрофенилацетата 139,140

Циклолы 111-112

Циклооктаамилоза 140

Циклопептиды, расщепление химотрипсином и трипсином 162

Циннамоилимидазол-трамс 147

- UUC 189 ~

Цис-амидная связь в амидгидролазах 77,80

Цистатин А, направленный мутагенез 260

Цистатины 258

- взаимодействие с папаином, модель 295

- комплексы 284

- консервативные участки 260 Цистеинилглицин дипептидаза 58 Цистеиновые амидгидролазы 63

--.активации механизм 209

-- активные центры 89-90

---- титрование 146

---- значения рКа 219,305

-- ацилферменты 336

-- ингибирование 249-250,258

- "псевдонеобратимое" 246

-- каталитические группы 89-90,304,

305

-- комплексы, кристаллография

283-285,292-295

-- первичная структура 67,69

---- гомология 70

-- третичная структура 74,78-80

Цистиламинопептидаза сыворотки крови

56

Цитозольная инсулин-глюкагоновая

протеиназа 52 Цитозольные аминопептидазы

микроорганизмов 56 --- аллостерическая активация 267

- хрусталика глаза 56 Цитоплазматические протеазы,

сериновые II 41

---Ра 41

---So 41

Цитохром С 148 ЦитраТсинтаза 357

Четвертичная специфичность 158, 170-173

- структура белков 31

- — — устойчивость к протеолизу 173 "Четырехзубая" модель специфичности

359-362 Число оборотов 142 Чувствительность белков к

протеолизу 170 Шкалы гидрофобности 26

Щелочные протеиназы микробные, сериновые 41-42

----В 41

----С 42

--- цистеиновые 52

Эволюция химических механизмов 347 Эглин 257

- С 283,284,286,288,289 Экзопептидазы, определение 10 Экспорта белков процессы 171 Экспрессия 140

Э