![]() |
|
|
Химия протеолизан" 61 Субдомены 80 Субстраты, активная форма 373 сл. - "закрепленные" 188 - кетоаналоги 288,292 - конформация в активном центре 285-287 - определение активности амидгидролаз 146-149 - с ограниченной конформационной подвижностью 187 - состояние расщепляемой связи в комплексах 287-288,311 - типы расщепляемых .связей 10 Субстратная специфичность 158 -- уровень "насыщения" 192 Субтилизин Карлсберг 41,165 -- активационные параметры катализа 230 -- комплексы, кристаллография 283, 286 -- направленный мутагенез 198 -- окисление Met222 198 -- третичная структура 74,77 -- эффективность 192 - BPN' 41 -- ингибирование 261,262 -- комплексы, кристаллография 262-263,283-284,288 -- константы скорости'комплексообразования 276,278 -- направленный мутагенез 198 -- первичная структура 68 -- связывание Са2+ 221 -- специфичность вторичная 167 --- первичная 165 --- статистический анализ 177 - — стереоспецифичность 188 -- топография активного центра 264 -- третичная структура 74,77 - — естеразная активность 161 - DY Вас {Hue eubtllle 41 ---- пропоследовательность 207 - Е 41 Субтилизины, комплексы с макромолекулярными ингибиторами 289 Субтилизиновый ингибитор из Streptomycee 285 Субтилизины, активные центры 77, 88-89,200 - действие на термолизин 196 - мутантные 198 Субтилопептидаза А 41 - С 41 Сукцинилхимотрипсин 215 Сульфитные ефиры, гидролиз пепсином 318 Сульфонаты 249 ' "Суперкислоты" 126 "Такадиастаза" 54 Талопептин 278 Тафта константы, влияние на основность амидной группы 19 Температурная адаптация ферментов 355 Температура компенсации 232 Температурного скачка метод 154 Теонингидролаза 64 Теорелла-Чанса механизм 143 Термитаза 43 - комплекс, кристаллография 284 - термостабильность 234 Термолизин 60,63,64 - активный центр 92-94 --- сравнение с трипсином 95 --- рКа групп 219,305 - ингибирование 245-246,255,258 Предметный указатель 477 - комплексы, кристаллография 284, - комплексообразование 319 -- константы скорости 276 -- стадийность 278 - координация с металлом 319 --с фосфорной группой 263 - модификация, амидазная активность 197 - нуклеофильность воды 319 -- ингибиторов, энергия 280 - отщепление воды 338 - первичная структура 71 ,72 - распад тетраедрических промежуточных соединений 332 2+ - связывание Са 222 - синтетическая активность 200 - специфичность вторичная 167 - стереоспецифичность 188 - термостабильность 234 - транспептидация 202,315 - S 196 ТермоМИКОЛИН, гриб Ua.lbrancb.ea pulchella 42 - активация Са + 221 - термостабильность 234 - эффективность 192 Термопсин 55 Термостабильность белков, доминирующие¦факторы 235 Термостабильные протеиназы 234 - Thernonoepora 42 - Thermue caldophltue 42 Термофильные аминопептидазы микроорганизмов 57 -- термостабильность 234 2,3,4,5-Тетрагидро-2-оксо-1,5-этано-бензазипин 105 Тетраедрическое промежуточное соединение 100-101,108,110-113,121, 324-327 --- значение рК& 328-329 --- константы равновесия 327 --- конформация 115 --- криоэнзимология 236 --- модель переходного состояния 297 --- протонирование 319 -- — — квантово-химические расчеты 328 ---- через промежуточный акцептор-донор 328 --- распад 115,127,327-332 --- стабилизация 319,327,355 --- стабильное 111 --- структура 300 Тиоацетали 263 Тиолиз амидов 123 Тиолсубтилизин 196-197,322 - синтетическая активность 200 Тионин 242 Тионы, гидролиз 162 Тиорфан 247 Тиоэфиры, гидролиз 162 Тироидная аспартатная протеиназа 55 Тиролиберин 59 "Тозильная яма" 86,88 Токсин "е" 59 Тонин 46 - сравнение с химотрипсином, трипсином и еластазой 77 Торсионный барьер 29 Транспептидация 201-203,314,315, 338-340 - кинетика 144,202,338 18 - включение 0 315 Транс-циннамоилимидазол 147 Гракс-циннамоилхимотрипсин, скорость деацилирования 189 Третбутилацетат 139 Третичная спещтфичность 158,170-173 Трехточечного связывания теория 359 "Трехцентровая" связь 20 Триаза 47 Триггер процессов каскадных 6 Триозофосфатизомераза 357 ¦ Трипептидаминопептидаза энтероцитов тканей позвоночных 56 Трипептидилпептидаза I яичников свиньи 38 - II печени 38 -- эритроцитов 38,85 Трипсин 40,309 - автолиз 268 - активация 266 -- Са2+ 221 --- константы ассоциации 221 - активность а, 6 и у 196 - активный центр 88 --- рйа групп 219,305 --- сравнение с термолизином 94-95 - активационные параметры катализа 230,232 - влияние DgO 226 --- температурная зависимость 227 - гидролиз амидов и ефиров 179 -- циклопептидов 162 - ингибирование 241,242,253,255,261 --- группоспецифическое необратимое 247-248 - комплексообразование, стадийность 278 -- константы скорости 276 - комплексы, кристаллография 140, 283,286 --- пирамидализация 287,288 - криоэнзимология 235 - модель связывающего участка 140 - модификация, изменение специфичности 197 - направленный мутагенез 199 --- в оценке ионных взаимодействий 237 ---замена остатка. Aspl02 309 - нейтронографическиЙ анализ 309 - определение активности 148 - первичная структура 66,67 --- сравнение с другими амидгидролазами 68 - реакция с диизопрогшлфторфосфатом 2 -- с хлоркетонами 247-249 " - расщепление В-цепи инсулина 160 - связывание субстратов аллостери-ческое 266 - синкаталитическое ингибирование 252,253 - смена лимитирующей скорость стадии 220 - спещтфичность, индексы 176-177 -- инертность к расщеплению дике- 478 Предметный указатель топиперазинов и циклопептидов 162 -- первичная 163-164, --- — связи Lys-Arg и Arg-bys -- вторичная, влияние дальних взаимодействий 169 --- остатки пролина 188 - - третичная 172,173 - стереоспецифичность 188 - третичная структура 73,75 --- сравнение с химотрипсином и еластазой 77 - эстеразная активность 161 Трипсины беспозвоночных 40 - насекомых 40 Трипсиноген, активация 207 - гидролитическая активность 195 - комплексы с ингибиторами, кристаллография 212,288 - расщепление трипсином и энтерокиназой 172,196 - реакция с диизопропилфторфосфатом 212 - третичная структура 73 Триптофансинтаза 64,173 Триптазы 45 Трихлоретан 197 Триэтилоксонийфторборат 197 Тромбин 40 - влияние DgO 226 - ингибирование 245,257,259 -- синкаталитическое 252 - комплексы, кристаллография 283 - определение активности 148 - первичная структура 68,165 --- сравнение с другими амидгидро- лазами 68 - различные формы 196 - реакция с хлоркетонами 248 - специфичность первичная 165 - — вторичная 167,169 -- третичная 172 - стереоспецифичность 177 Тропонин С 69 Туннелирование 227,358,371 Тяжелые металлы, ингибирование амидгидролаз 222 Убикитин (АТР-1) 47,64,173 - механизм деградации белков АТР-завиеимый 64 Углеводы в амидгидролазах 71,197-198 Ультразвуковой релаксации метод 154 Униформное связывание 371 Упорядоченный механизм 143,244 Уравнение Аррениуса 233,235,369 -- условия применимости к ферментативным реакциям 228 - Бренстеда 99,104,118 -- в катализе имидазолом 129 -- значение а 124-125 - линейной зависимости свободных энергий 16 --отклонение 120,123 -- физический смысл 118-119 - Вант-Гоффа 227,369 - Гаммета 103,118,190 - Дебая-Хюкеля 106,274 - Михаелиса-Ментен 1 42 -- интегральная форма 146 - Тафта 103,118 - Холдена 154,157 - Эйринга-Поляни 227 -- условия применимости к ферментативным реакциям 228 Урокиназа 44 - ингибирование 257 - определение 148 Уропепсин 53 Уходящая группа, протонирование 127, 140 Фактор антигемофильный 44 - Виллебранда 43 - коагуляции Va 40,165,208 --- Ха, ингибирование 208 - - Х1а 44 --ХНа 45,209 - кристмас 43 - роста нервов 85 ---- активация 209 - Стюарта 40 - Хагемана (XII) 45,208 --- активация 209 - С краба 43 Н-фактор 45 R-фактор 73,74 Факторы коагуляции 63,43 — первичная структура 68 -- реакция с хлоркетонами 248 — специфичность первичная 164 -- вторичная 169 - комплемента 46,63 -- аллостерическая активация 267 - — первичная структура 68 -- специфичность 164 "Фасеолин" 38 Фенантролины 64,251 4-Фенил-3-амино-2-оксимасляная кислота (Pab) 254 Фенилаланилдийодтирозин, метиловый эфир, комплекс с пепсином 284,295 З-Фенилбензиловый спирт 139 Фенилборная кислота 262-263 - механизм ингибирования 262 Фенилметансульфонилфторид 37,248 Фенилпропиналь 249 Фенолы, ассоциация 272 Фермент "вылупления", сериновый Хепорив le-avle (Hatching enzyme) 46 -- металлосодержащий морского ежа 61 - — — Oryzlee lattpee 61 Фермент-ингибиторный комплекс, жесткость 292 Фермент-субстратный комплекс, популяция колебательно-возбужденных состояний 370 Фермент - "машина" 369-371 Ферменты пищеварительные, срецифичность 164 - модифицированные, с пониженной амидазной активностью 200 - эффективность 354 Феррицитохром С 32 Фибриноген, протеолиз тромбином 172 Фибриногеназа 2 44 Фибринолиз 208 Фибринопептиды 172 Фибробласты 257 "Фиксированный" комплекс 274-275 Фицин 50,63 - ингибирование 258 Предметный указатель 479 - небелковые составляющие 71 - первичная структура 67 --- гомология 70 - синтетическая активность 200 "Флавоскобин" 44 Флуоресценция, определение рйа 220 Франка-Кондона принцип 357 Фри-Вильсона, метод 176 Фонолы 369 Формамид, внеплоскостная деформация 13 - микроволновые спектры 13 - реакция с гидросульфид-анионом 123 - электронные параметры 17 - в ферментативном синтезе 200 Формиламинокислоты 10 Формилглутаматдеформилаза 62 Формилметиониндеформилаза тканей позвоночных 53 5-(Формилоксиамино)-2-аминовалериа-новая кислота (Oav) 254 Формил-?-триптрфан, комплекс с химотрипсином 289 Фороксимитин 255 Фосфат, аллостерический активатор 267 - в амидгидролазах 73 Фосфиновые кислоты 247 Фосфоамидон 255,263,276 - комплекс с термолизином 284,301 - сходство с переходным состоянием 256,263 Фосфорилаза А 173 Фторкетоны, механизм ингибирования 249 Фторметилкетоны 249 Хеммонда, постулат 120,183,343 Химаза II тучных клеток, сравнение с химотрипсином, трипсином и эластазой 77 Химазы 1,11 45 - первичная специфичность 166 Химическая модификация, определение рК 220 а Химозины А,В,С позвоночных 53 - автолиз изоформ 268 - активный центр, значение рйа 219 - первичная структура, гомология 70 - специфичность первичная 297 Химопапаины A,B,S 50 -- активный центр 89 ---- значения р#а 219,305 - первичная структура 69 --- гомология 70 Химостатин 255 - комплексы 284 - "аналог переходного состояния" 263 Химотрипсин А 39,308 -- автолиз 268 --- промотирование голубым Эванса 268 -- активация Са 221 -- активность, определение 147,148 -- активный центр 86 ---- значения рйа 219,305 ---- сравнение с папаином 94 ---- топография 264 -- активационные параметры катализа 230 -- вероятность расщепления связей 194 -- влияние DgO 226 --гидролиз пептидов, кинетика 169 --- гидрофобизация 197 - — — - зависимость от гидрофобности боковой цепи 178,185 --- сложных ефиров 179,181 -- иммобилизация 235 -- ингибирование 241,255,261 --- "синкаталитическое" 252,253 -- катализ обмена кислорода 203 - — комплексы, кристаллография 283, 286 -- константы скорости комплексообразования 276,278 -- криоэнзимология 235 -- механизм катализа 341 -- модификация эфирами полиетиленгликоля 197 -- определение 147,148 -- остатки Туг и Тгр 32 -- первичная структура 65-67,68 -- различные формы 66,75,195-196 -- расщепление В-цепи инсулина 160 -- реакция с хлоркетонами 248 -- связь К и k .190 m cat -- синтетическая активность 200 -- специфичность, индексы 176 --- вторичная 167-169 ---- гидролиз дипептидов 168 ---- влияние дальних взаимодействий 169 --- первичная 164,166 ---- третичная 172 --- сравнение с а-формой 196 ---- искусственными катализаторами 139 -- стереоспецифичность 186-188 -- термодинамические параметры комплексообразования 231 -- тип расщепляемой связи 10,11 -- транспептидация 315 -- третичная структура 73,75-76 - --- сравнение с трипсином и эластазой 77 --- -- с папаином 94 - — эстеразная активность, сравнение с амидазной 161,200 -- эффективность 192 -- — зависимость от выбора модели 349 - В 39 - — первичная структура, гомология разных форм химотрипсинов 66 ————— с другими сериновыми протеазами 68 - С 39 -- расщепление В-цепи инсулина 160 а-Химотрипсин, димер 77 -- сравнение с 7-химотрипсином 95 7-Химотрипсин, сравнение мономерной формы с а-формой 77 - сравнение с а-формой 95 - третичная структура 73 5-Химотрипсин 66,196, - образование при автолизе 268 Химотрипсиновый ингибитор 2 из зерен ячменя 285 480 Предметный указатель Химотрипсины, минорные формы (тс.^.ц, со) 66 - гидролиз циклопептидов 162 - образование при активации зимогена 208-209 Химотрипсиноген 66 - активация 207-208 - неактивный зимоген 207 - ггропоследовательность 207 - расщепление трипсином 172 - реакция с диизопропилфторфосфатом 212 - система переноса заряда 307 - третичная структура 73 -- сравнение с химотрипсином 212 Химотрипсины насекомых 33 Химоеластаза 42 Хиральные молекулы, связывание 139 Хлорметилкетоны 248-249,290 п-Хлормеркурибензоат 63,89 Холинэстеразы, протеолитическая активность 97 Центры нуклеации 31 Цефаллоспориназа amp С 49 Цефаллоспорин С, комплекс 285 Цефаллоспорины* 22-23,285 - гидролиз е-лактамазой 193 Цефалокситин 166 Цефалотин 166 Циклоамидазы 36 Циклодекстрины, катализ гидролиза п-нитрофенилацетата 139,140 Циклолы 111-112 Циклооктаамилоза 140 Циклопептиды, расщепление химотрипсином и трипсином 162 Циннамоилимидазол-трамс 147 - UUC 189 ~ Цис-амидная связь в амидгидролазах 77,80 Цистатин А, направленный мутагенез 260 Цистатины 258 - взаимодействие с папаином, модель 295 - комплексы 284 - консервативные участки 260 Цистеинилглицин дипептидаза 58 Цистеиновые амидгидролазы 63 --.активации механизм 209 -- активные центры 89-90 ---- титрование 146 ---- значения рКа 219,305 -- ацилферменты 336 -- ингибирование 249-250,258 - "псевдонеобратимое" 246 -- каталитические группы 89-90,304, 305 -- комплексы, кристаллография 283-285,292-295 -- первичная структура 67,69 ---- гомология 70 -- третичная структура 74,78-80 Цистиламинопептидаза сыворотки крови 56 Цитозольная инсулин-глюкагоновая протеиназа 52 Цитозольные аминопептидазы микроорганизмов 56 --- аллостерическая активация 267 - хрусталика глаза 56 Цитоплазматические протеазы, сериновые II 41 ---Ра 41 ---So 41 Цитохром С 148 ЦитраТсинтаза 357 Четвертичная специфичность 158, 170-173 - структура белков 31 - — — устойчивость к протеолизу 173 "Четырехзубая" модель специфичности 359-362 Число оборотов 142 Чувствительность белков к протеолизу 170 Шкалы гидрофобности 26 Щелочные протеиназы микробные, сериновые 41-42 ----В 41 ----С 42 --- цистеиновые 52 Эволюция химических механизмов 347 Эглин 257 - С 283,284,286,288,289 Экзопептидазы, определение 10 Экспорта белков процессы 171 Экспрессия 140 Э |
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 |
Скачать книгу "Химия протеолиза" (8.49Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|