![]() |
|
|
Химия протеолизацито-золе. В растениях амидгидролазы встречаются в покоящихся и прорастающих семенах, а также в листьях, стеблях, корнях и плодах. Многие протеолитические ферменты (пептидазы и протеиназы), особенно у животных, продуцируются клеткой в виде неактивных предшественников - зимо-генов. Превращение зимогена в активный фермент (активация) происходит непосредственно в том месте организма, где необходимо его участие в химических превращениях метаболитов (см. гл.5). 2.3. Характеристика отдельных типов амидгидролаз Описанию амидгидролаз посвящены многочисленные обзоры (например: И 78-183]), освещающие различные аспекты исследований этого класса ферментов. В каждой из четырех групп амидгидролаз трудно выделить что-то общее по источникам получения, специфичности, т.е. способности катализировать гидролиз амидных связей в эндо- или экзоположениях полипептидной цепи, а также по величинам молекулярной массы, наличию или отсутствию субъединиц. Можно лишь отметить, что среди аспартатных амидгидролаз практически отсутствуют экзо-пептидазы. Аспартатные амидгидролазы не найдены у прокариот. В то же время экзопептидазы наиболее часто представлены металлсодержащими амидгидролаза-ми. Эта последняя группа ферментов отсутствует среди вирусных протеиназ. Общие признаки, характеризующие отдельные группы ферментов, заключаются в следующем: все сериновые амидгидролазы чувствительны к специфическим ингибиторам, взаимодействующим с каталитически активным остатком серина, -диизопропилфторфосфату (ДИФ), фенилметилсульфонилфториду (ФМСФ) и некоторым ингибиторам микробного, животного и растительного происхождения. Эти ингибиторы подавляют их каталитическую активность. Следует отметить, что существуют количественные различия в действии тех или иных ингибиторов на разные ферменты этой группы. Так, скорость и степень подавления активности (инги-бирования) ДИФ разных амидгидролаз может быть различной. Многие сериновые амидгидролазы, чувствительные к ДИФ, не подавляются ФМСФ. Заведомо, серию- Таблица 12. Амидгидролазы Литера-турный источ- N п/п Номер го КФ Название фермента Источник кДа Данные о структуре" Примечание Сериновые амидгидролазы 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 3.4.14.2 .4.14.4 .4.14.5 .4.14.8 .4.16.1 Дипептидил-пептидаза II То же Дипептидил-пептидаза III То же Дипептидил-пептидаза IV То же Трипептидил-пептидаза I То же II Сериновая карбоксипеп-тидаза То же Гипофиз быка Эпидидимис хряка Хепорио laevia Sacharomyoeo cerevloiae Flavobacterium meningo- oeptiouM Хрусталик человека Мозг крыс Фибробласты человека Почки свиньи Почки ягненка Разные органы крыс Печень свиньи Яичники свиньи Печень, эритроциты Лизосомы печени крыс A,S То же Зерна ячменя То же и Зерна пшеницы То же Бобы Цитрусовые То же A,L II III II Ua SacharoKiyces oereviaiae 130 110 98 40 160 80 80 400 280 230 190--266 360 55 135 100 400 60 60 48 55 126 120 93 96 59 (2«54),гл. гл. 1Ц. (2«75) 1ц. Щ. 2ц. (125,135) (2*130) (2«115) (2x90-130) 1ц. 2 субъединицы ассоциирован Зц. (20,55,25) То же 2ц.(34,26) гл.,с. То же 1ц.,гл. 2ц.(37,26) гл.,с. 2ц.(60,63) 1ц.,гл.,с. 1ц.,гл.,с. 1ц.,гл.,с. 5-5,5 6 8 7- 7,5 7.4- 7,8 8- 9 8-9 7,8-8 7,7 7,8 7.5- 8 7,8-8 4,5-5 7,5 5,5 5,5 4,8-5,7 4-6 4-5 4,4 6 5,5 5,5 4,3 Мембранный; yscV SH-зависимый Мембранный и II II Растворимый Катепсин А м SH-зависимый SH-зависимый SH-зависимый "Фасеолин Карбоксипеп-тидаза Y, [213] [2141 [2151 [216] [217] [218] [219,220] [221 ] [222-224] [225] [226,227, 22В] [229,230] [231 ] [232-2341 [235-237] [235-2371 [238,239] [238,240] [241] [242] [243] [244] [245-247, 248] [247] [249,250, 25) ] 2.3.Характеристика отдельных типов амидгидролаз 39 см со см m mm -iniri см см *-D см со I . ¦—, ts со с-, Юг-- U)"4D>-^ C\l О C\l О CO VD C\J VD C\J x- CM m i m \_d ^ CM CM CM CM r- CO c\J LT, CM CO СГ, CM CO -IS ts N C\l C\J C\J CO CO CJ CO CO СГ, О CM -t-co - [— CO '"M x- c-,—,-^cc CO CM CO CO CO CO coco CO CO I К га a и cd о в и о га к к и о ЕН pea Н м р ен в о ен cd р к и К га в о св 3 3 р ЕН Ч о Ч чШ 1Л m LH слетит. m CO [T- CO CO en CT\C0 cr, cr\ cc СГ.С0 СГ, CTi СГ, co - • 1 1 C- 1 1 1 1 CO I 1 I I I 1 ' 1 1 ! сл m m m со m( m CO cc CO CO c- CO CO CO CO [-
c- с— C— c— m 4 -—* ¦ ¦ Fh ¦ ¦ ¦ ¦ ¦ ¦ ¦ • LT, * m G G m ¦ - a a О G • ¦ ¦ О G • G CO № a г- * * • Я ¦ ¦ ¦ а и х- x
* CO
m
CO
CO
CO
CO
CO
СП
^ m
m
со со m
о
ГЛ
C-
о о
о со о -
»mvD
. —
CO '-cf
CO x-
v
ГЧ
mo
CM О IT,
OJ
mco
т- CM CM
CO CO
систем
co
x- CO
CO
CO
«-
I 0) I 1 ю и cb и о ч cb cb к X Fh ф 4 I 0 0) га X ев И о ч cb ¦ f p. to я Eh m s з a -* о — p — Eh б P, Ю CO сЗ ra К в* га ..,оо« Р И Ч СВ К G 3 >. и ю ч о о s s ш ч к В « го s ев я fflS1 й Ч^Ю к о о о иске и ю G о 5е * а Е- Е-I О О е L 0. И : .. ц CD >. СВ р. Я га га Ен ЯЯКЕффЦдф ЕнРЯРЕнО) «СВ св О св Си S.3 га е га л to б 0) ф гО св — о « @ с- е го ез сь К га ^ щ ^ Гй - О g в Ч ho р го ф ф о ч S ч О ф Ч 2 я № о race в га к G р о s со га ч S Ен К к о с р о га I R К ГО S ч и s га Ен го св св О 6н cd Ен О Р G
со
СМ г-
СГ,
С5^ ^
СМ
Т1-
СО СП m
t-со
О х-
СО П^1Л со
СО
со см
со
со со d-co смгп СГ, о ^— см гл mvD С-СО СГ ^t- Таблица 12 (продолжение) 3
4
5
6
7
8
9 Трипсин
Поджелудочная железа человека
22,9
1ц.,с.
7-8
Две формы 1,11
[291,293] То же
быка
23,8
1ц.,с.
7-8
Са-зависимая
[292,293,
294,295]
[293, 296-298] и
свиньи
23,4
1ц.,с.
7-8
к
овцы
25,5
1ц.,с.
7-8
Са-зависимая
[298] н
мыши
26,2
1ц.,с.
7-8
[299] и
крысы
30
1ц.,с.
7-8
Катионный и
1300,301,
анионный
302) и
индейки
18,6
1ц.,с.
7-8
[279] и
акулы
21
1ц.,с.
7-8
[303,304] к
трески Беспозвоночные:
24,2
1ц.,с.
7-8
3 формы
[305] и
морской еж
29
1ц.
8
pi 5
[306] и
асцидия
27
Щ.
8,5-9
"Спермозин"
[307] н
морская звезда
23,6
Щ.
8-8,5
2 формы А,В
[308] и
Речной рак Astacus pluviatills
Еасекожые:
25
1ц.,с.
8
[309, зю] н
шершень Vespa orientalI a
17
1ц.,с.
7-8
[284,3111 н
бабочка Pleris brass ica
32
Щ.
7-8
[284] и
пчела Apis mellifera
20
Ш.
7-8
[284] и
саранча Lacusta
17
Щ.
7-8
[284]
migratoria
[284] п
табачный червь Manduca
24
Щ.
7-8
soxta
[312]
шелкопряд Bomrlx mori
28
1ц.,гл.,
7-8
"Коконаза"
Тромбин
Плазма крови человека
40
2ц.,гл.,с.
7-8
[313,374--376] н
быка
39
2ц.(32;5,7) гл.,с.
7-8
3 формы
[313,3)7--319] и
свиньи
40
2ц.,гл.,с.
7-8
[317] Фактор коагуляции Ха
Плазма крови
59
2ц. (42,17)
7-8
Фактор
[320-322,
человека
гл.,с.
2ц. (39,17) гл. с.
Стюарта
323] То же
быка
56
[322] Плазмин
Плазма крови человека
76
2ц.(26,49) с.
7-8
[324,325--327] и
быка и др.
«80
2ц.,с.
7-8
[326,328] 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 3.4.21.4. 3.4-21.5 3.4.21.6 3.4.21.7 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 89 90 91 92 93 94 95 96 97 98 99 100 101 3.4.21 .9 3.4.21 .10 4.21 .12 4.21 .-4.21 .14 Энтеропептида з а Акрозин а-Литическая протеиназа Литическая протеиназа Микробные сериновые протеиназы Субтилизин Карлсберг Субтилизин Е Субтилизин BPN' Субтилизин DY Протеиназа Внутриклеточная протеиназа Протеаза I " II IV VI " VII So " Re Mi Pa Щелочные протеиназы А То же В 12-перстная кишка человека быка свиньи Сперма человека и др. медведя асцидии Lyaobacter enzymogenus Вас(Пиэ sub i 111 з ВасtZJus I tcb.entforw.ia Bacillus subtilia ВасiIXua amilaliquefaciens Bacillus gubtilis DY To же W Bsch.ertch.ta coif To же Baetllus mesenterteus Aspergillus oryzae ОКОЛО
Зц.,гл.
8-9
Энтерокиназа
I329] 300
150
2ц. (115,35)
8,4
[330,331 ]
гл.
190
2ц.,гл.
[332] 38
1ц.,гл.,с.
8-8,2
Активиро-
[333-335]
ванный Са
41
2ц.(37;4,2)
8,5-9
[336]
гл.,с .
32-34
гл.
8,5
[307] 19,7
1ц.,с.
8
[337,338] 28
1Ц.
7,8-8,5
[339] 26,3
1ц.,с.
10-11
Субтилопеп-
1340-343]
тидаза А
27,7
1ц.,с.
8-10
[344,345] 27,5
1ц.,с.
8,5-9,5
Субтилопеп-
[342,343,
тидаза С,
346-348]
нагарсе
[349] 27,5
1ц.,с.
7-9
28,8
(2x14)
7-9
[350 J 30
1ц.,с.,диме-
7-9
Са-зависимая
[351,352]
ризованная
21
1Ц.
7-9
Периплазма
[353,354] 58
1ц.,гл.
7-9
Цитоплазма
[355,356] 34
1ц.,с.
7,5
Сигнальная,
[357,358, (67)
(тетрамер)
Наружная,
359]
мембранная
Ассоцииро-
7-7,2
Трансмемб-
[360]
ванная с SDS
ранная
43
7,8
Мембранная
[359] 180
в SDS,с.
6
Продукт
[36Т ]
отрИ гена
140
(2x70)
6,5
Цитоплазма
[362,363] 82
Щ.
8
Периплазма и
[362]
цитоплазма
[362] 110
Периплазма
110
Цитоплазма
[362] 24
1ц.,с.
7-9
Мезентерико-
[364 ]
пептидаза
[365,366] 17,7
1Ц.,гл.
10,5
Аспергилло-
Таблица 12 (продолжение) 1
2
3
4
5
6
7
8
9
Пептидаза Б
102
" С
То же
19,6
1ц.,гл.
10,5
То же С
[365] 103
к
Aspergillus flavus
18
Ш.
7-10
[365,367] 104
м
Протеиназы комплекса
" eajae Streptomyces griseus
25,7
Щ.
7-10
ГЗЬ5,ЗЬЬ]
"проназа"
[368,369, 370] 105
То же А
To же
18
1ц.,с.
8-10
106
Б
к
20
1ц.,с.
8-10
[368,369, 371 ] 107
" С
к
16-18
Щ.
8-10
[368,369] 108
D
и
27
Щ.
8-10
[372] 109
" Е
и
27
Щ.
8-10
[372] 110
Внеклеточная протеиназа А
Streptomyces rutgersensis
20
1ц.,с.
9-10
[373] 111
То же D
To же
28
Щ.
8-10
Na-зависимая
[374]
2 формы
[375] 112
Протеиназа SSPB
Streptomyces epheroides
28
10-11
Фибринолити-ческая
113
Протеиназа
Arthrobacter sp.
23
Ш.
6-9
1376,377] 114
К
TrltIrachlum album
29
1ц.,с.
8
[378,379,
380] 115
Термомиколин
Гриб Mai branched,
33
1ц.,с.
8,5
Са-зависимая
[381]
pulchella
[382] 116
Термостабильная протеиназа
Thermomonospora
14,5
9
t„„m 80°0 опт
117
То же
Thermus caldophilus
75
гл.
7,2-7,8
При денату-
[3831
рации 7 форм (Мг 31-62)
118
Аквализин I
Thermus aquaticus
28,5
Щ.
10
Эластазопо-
[384,385,
добная
386] 119
Бациллопептидаза Р
Bacillus subtil is
33,5
1ц.,гл.,с.
7,5-8
2 формы
[387]
(автолиз)
[388] 120
Протеиназа
Flavobacterium arbcrescens
19
8-10,5
121
Кутикуло-деградирующая
[389]
протеиназа Рг-1
Metarhizium anisopllae
25
1Ц.
Химоэластаза
122
То же Рг-2
To же
28,5
1Ц.
Трипсино-
[389]
подобная
[390] 123
Протеиназа
Trichophyton rubruro
90
(2*44)
8
Активируемая Са
124
" архебактерий
Besulfurococcus sp.
52
М 13 (метод
Сохраняет
1391 ]
ггельфильт-
активность
125
" цианобактерий
рации)
при 125°С!
Anabena variabilis
52
Са-зависимая
[392] 126
м
Laotococcus lactls
135
1ц.,с.
В оболочке
[393]
клеток
127
Термитаза
ThermoactInomyces
35
1ц.,с.
8-9
Ингибируется
[394,395,
.16
vulgaris
Щ
396] 128
3.4.21
Протеиназа
Alternarla fenusslma
24
Щ.
8-10
[397] 129
3.4.21
.18
II л,
Хрущак мучной Tenebrla
24
1ц.
7-8
[398]
mo 11 tor
130
В
To же
60
7-8
1398] 131
и
ЛИЧИНКИ Sypoderma
27
1ц.,с.
7-8,5
Гиподермин А
[399]
IIneatvm
132
м
To же
23
1ц.,с.
8-10
Гштодермин В
[400] 133
3.4.21
.19
Стафилококковая
Btaphyllococcus
29
1ц.,с.
7,7
Glu-специфи-
[ 401 ,402 ,
сериновая протеиназа в
aureus , V8
ческая
403,404] 134
То же а
To же 8325 N
12
1ц.
4 и 7,8
Продукт ав-
[401,405]
толиза "в" ?
135
Glu, A sp-специфичная
Streptomyces grlseus
20
1ц.
8,8
[406] 136
протеиназа
То же
Streptomyces
25
1ц.,с.
8,5
[407,408]
therovulgarls
137
Протеиназа I
Acremonlum chrysogenum
28
1Ц.,С.
10-11 ,5
Ингибируется
Не
[409] 138
Протеиназа
Подсолнечник
25
Щ.
7,8
То же
[410] 139
3.4.21
.20
Катепсин G
Гранулоциты человека
28
1ц.,С.
7-8
[411,412] 140
То же
Лейкоциты животных
28
1ц.
7,5
[413,414] 141
и
Нейтрофилы свиньи
28-29
1ц.
8-8,5
[415] 142
3.4.21 .21
Фактор коагуляции Vila
Плазма крови быка
53
2ц.(24,29)
[416,417,
гл.,с.
418] 143
3.4.21
.22
То же 1Ха
Плазма крови человека
44
2ц. (27,17)
7,5
Кристмас
[323,419,
гл.,с.
фактор
420] 144
3.4.21
.-
" Va
То же
170
2ц.(94,74)
8
Субъединицы
|
< К СПИСКУ КНИГ > 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 61 62 63 64 65 66 67 68 69 70 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80 81 82 83 84 85 86 87 88 |
Скачать книгу "Химия протеолиза" (8.49Mb) |
[каталог] [статьи] [доска объявлений] [прайс-листы] [форум] [обратная связь] |
|
Введение в химию окружающей среды. Книга известных английских ученых раскрывает основные принципы химии окружающей
среды и их действие в локальных и глобальных масштабах. Важный аспект книги
заключается в раскрытии механизма действия природных геохимических процессов в
разных масштабах времени и влияния на них человеческой деятельности.
Показываются химический состав, происхождение и эволюция земной коры, океанов и
атмосферы. Детально рассматриваются процессы выветривания и их влияние на
химический состав осадочных образований, почв и поверхностных вод на континентах.
Для студентов и преподавателей факультетов биологии, географии и химии
университетов и преподавателей средних школ, а также для широкого круга
читателей.
Химия и технология редких и рассеянных элементов. Книга представляет собой учебное пособие по специальным курсам для студентов
химико-технологических вузов. В первой части изложены основы химии и технологии
лития, рубидия, цезия, бериллия, галлия, индия, таллия. Во
второй
части книги изложены основы химии и технологии скандия, натрия, лантана,
лантаноидов, германия, титана, циркония, гафния. В
третьей части книги изложены основы химии и технологии ванадия, ниобия,
тантала, селена, теллура, молибдена, вольфрама, рения. Наибольшее внимание
уделено свойствам соединений элементов, имеющих значение в технологии. В
технологии каждого элемента описаны важнейшие области применения, характеристика
рудного сырья и его обогащение, получение соединений из концентратов и отходов
производства, современные методы разделения и очистки элементов. Пособие
составлено по материалам, опубликованным из советской и зарубежной печати по
1972 год включительно.
|
|